李亚东1，吴名草1，汤 宇1，金邦荃1,*，黄鹤勇2，李 钢2，冯玉英2
LI Yadong1, WU Mingcao1, TANG Yu1, JIN Bangquan1,*, HUANG Heyong2, LI Gang2, FENG Yuying2
摘要：
本实验采用扫描电子显微镜、X射线衍射、拉曼、红外等现代光谱技术和数据库、计算软件等，层层剖析猪心肌高铁肌红蛋白（pig metmyoglobin，pMetMb）冻干粉的结构特征和分子动态结构信息。结果表明，pMetMb冻干粉表观呈明显的棱状结晶体，结晶度为（95.60±1.37）%，三晶胞轴长不相等（a≠b≠c），可归属于高晶度含水单斜结晶体。根据晶体数据库同类化合物比对，得到pMetMb肽链和heme-Fe的关键基团来源；经拉曼和红外光谱解析和推算，pMetMb肽链均有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲4 种蛋白质二级结构，分别占50%、14%、24%和12%；分别由3 个酰胺区中C=O、C=C、C—N、—COO－、C—H、N—H的不同振动形式所产生；六配位低自旋的Fe—C—N形成heme-Fe3+。因此，pMetMb为六配位低自旋构象，是结构紧密、性质稳定的球状蛋白质。
中图分类号:
京公网安备 11010202009729号