肌原纤维蛋白磷酸化对其被μ-钙蛋白酶降解的影响

doi:10.7506/spkx1002-6630-201715001

食品科学 ›› 2017, Vol. 38 ›› Issue (15): 1-6.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201715001

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肌原纤维蛋白磷酸化对其被μ-钙蛋白酶降解的影响

李铮，李欣，杜曼婷，李蒙，张德权

（中国农业科学院农产品加工研究所，农业部农产品加工综合性重点实验室，北京 100193）

出版日期:2017-08-15 发布日期:2017-09-06
基金资助:
国家自然科学基金面上项目（31471604）；中国博士后科学基金面上项目（2015M571176）；国家现代农业（肉羊）产业技术体系建设专项（CARS-39）

Effect of Phosphorylation on the Degradation of Myofibrillar Proteins by μ-Calpain

LI Zheng, LI Xin, DU Manting, LI Meng, ZHANG Dequan

(Key Laboratory of Agro-Products Processing, Ministry of Agriculture, Institute of Food Science and Technology, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100193, China)

Online:2017-08-15 Published:2017-09-06

摘要/Abstract

摘要： 目的：研究肌原纤维蛋白磷酸化对其被μ-钙蛋白酶降解的影响。方法：以羊背最长肌肌原纤维蛋白为原料，添加蛋白激酶A和碱性磷酸酶催化磷酸化和去磷酸化反应，反应后加入μ-钙蛋白酶，通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）和荧光染色、蛋白质免疫印迹测定肌原纤维蛋白的磷酸化水平、蛋白降解程度。结果：蛋白激酶A处理组肌原纤维蛋白磷酸化水平显著高于对照组（P＜0.05）；碱性磷酸酶处理组肌原纤维蛋白磷酸化水平显著低于对照组（P＜0.05）；蛋白激酶A处理抑制μ-钙蛋白酶自溶，降低其活性，延长其发挥活性的时间；蛋白激酶A处理促进肌球蛋白重链及肌钙蛋白T降解；碱性磷酸酶处理促进肌动蛋白及肌间线蛋白降解。结论：磷酸化通过作用于μ-钙蛋白酶活性及肌原纤维蛋白进而影响μ-钙蛋白酶降解肌原纤维蛋白。

关键词: 磷酸化, 肌原纤维蛋白, μ-钙蛋白酶, 降解, 蛋白激酶A, 碱性磷酸酶

Abstract: Objective: The objective of this study was to investigate the effect of phosphorylation on the degradation of myofibrillar proteins by μ-calpain. Methods: Protein kinase A (PKA) and alkaline phosphatase (AP) were used to catalyze the phosphorylation and dephosphorylation of myofibrillar proteins of mutton longissimus dorsi muscle, followed by hydrolysis by μ-calpain. The levels of protein phosphorylation and degradation were measured by SDS-PAGE, Pro-Q Diamond fluorescent staining, and Western blotting, respectively. Results: The phosphorylation level of myofibrillar proteins in the PKA group was significantly higher than that of the control group (P < 0.05), while the phosphorylation level of myofibrillar proteins in the AP group was significantly lower than that of the control group (P < 0.05). The autolysis and activity of μ-calpain were suppressed by PKA treatment, thereby leading to prolonged hydrolysis of myofibrillar proteins by μ-calpain. Phosphorylation enhanced the degradation of myosin heavy chain and troponin T, while dephosphorylation enhanced the degradation of actin and desmin. Conclusion: Phosphorylation affected both myofibrillar proteins and μ-calpain activity and therefore the degradation of myofibrillar proteins by μ-calpain.

Key words: phosphorylation, myofibrillar proteins, μ-calpain, degradation, protein kinase A, alkaline phosphatase

中图分类号:

TS251.1

李铮，李欣，杜曼婷，李蒙，张德权. 肌原纤维蛋白磷酸化对其被μ-钙蛋白酶降解的影响[J]. 食品科学, 2017, 38(15): 1-6.

LI Zheng, LI Xin, DU Manting, LI Meng, ZHANG Dequan. Effect of Phosphorylation on the Degradation of Myofibrillar Proteins by μ-Calpain[J]. FOOD SCIENCE, 2017, 38(15): 1-6.

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肌原纤维蛋白磷酸化对其被μ-钙蛋白酶降解的影响

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