食品科学 ›› 2017, Vol. 38 ›› Issue (23): 82-86.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201723014
孙佳悦1,钱 方1,姜淑娟1,妥彦峰1,牟光庆1,2,*
SUN Jiayue1, QIAN Fang1, JIANG Shujuan1, TUO Yanfeng1, MU Guangqing1,2,*
摘要: 运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行 表征。以原料乳为对照,研究65 ℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80 ℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95 ℃/5 min (酸乳热处理)、137 ℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明,热处理 会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白 酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。 同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低(P<0.05),无规卷曲含量显著升高 (P<0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无 规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。
中图分类号: