马克斯克鲁维酵母菊粉酶的分离纯化和酶学特性研究

doi:10.7506/spkx1002-6300-201003045

食品科学 ›› 2010, Vol. 31 ›› Issue (3): 198-202.doi: 10.7506/spkx1002-6300-201003045

马克斯克鲁维酵母菊粉酶的分离纯化和酶学特性研究

纠敏，汪伦记

河南科技大学食品与生物工程学院

收稿日期:2009-04-29 修回日期:2009-08-24 出版日期:2010-02-01 发布日期:2010-12-29
通讯作者: 纠敏 E-mail:jiumin0912@sohu.com
基金资助:
河南科技大学博士科研启动基金资助项目

Purification and Enzymatic Properties of Inulinase from Kluyveromyces marxianus

JIU Min WANG Lun-ji

Food and Bioengineering Department, Henan University of Science and Technology, Luoyang 471003, China

Received:2009-04-29 Revised:2009-08-24 Online:2010-02-01 Published:2010-12-29
Contact: JIU Min E-mail:jiumin0912@sohu.com

摘要/Abstract

摘要：

马克斯克鲁维酵母产生的孢外菊粉酶经超滤浓缩、DEAE-Cellulose阴离子交换色谱、SephadexG-100凝胶色谱分离纯化，得到两个菊粉酶组分ExoⅠ和ExoⅡ，I/S值分别为0.0249和0.0253，均属外切菊粉酶。ExoⅠ经聚丙烯酰胺凝胶鉴定为均一组分，分子量为85kD。ExoⅠ最适pH值为4.0，最适温度为60℃，Mn2+和Mg2+对酶活力有促进作用，而Cu2+、Fe2+对酶活力有抑制作用，ExoⅠ水解菊粉溶液的产物为果糖和少量葡萄糖。

关键词: 马克斯克鲁维酵母, 菊粉酶, 纯化, 酶学性质

Abstract:

Crude extracellular inulinase from Kluyveromyces marxianus was purified through sequential steps of ultrafiltration, DEAE-cellulose anion exchange chromatography and SephadexG-100 gel filtration to obtain two components, designated as Exo I and Exo II inulinase. The molecular weight of Exo I inulinase was 85 kD. The optimal reaction pH and temperature of Exo I were 4.0 and 60 ℃, respectively. In addition, Mn2+and Mg2+ could improve the activity of Exo I inulinase; in contrast, Cu2+ and Fe2+ exhibited a strong inhibition effect on Exo I inulinase activity. Enzymatic hydrolysates of inulin by Exo I inulinase were fructose and a small amount of glucose.

Key words: Kluyveromyces marxianus, inulinase, purification, enzymatic property

中图分类号:

TQ925.9

纠敏，汪伦记. 马克斯克鲁维酵母菊粉酶的分离纯化和酶学特性研究[J]. 食品科学, 2010, 31(3): 198-202.

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