光谱法研究雷公藤红素与牛血清白蛋白的结合反应

doi:10.7506/spkx1002-6630-200917030

食品科学 ›› 2009, Vol. 30 ›› Issue (17 ): 130-133.doi: 10.7506/spkx1002-6630-200917030

光谱法研究雷公藤红素与牛血清白蛋白的结合反应

张婷¹，徐慧²，李桂华²，柳成荫^3，邹宁¹，张鑫²，柳全文^{2 ,*}

1.鲁东大学生命科学学院，山东烟台 264025；2.鲁东大学化学与材料科学学院，山东烟台 264025；
3.山东省栖霞市第一中学生物组，山东栖霞 265300

收稿日期:2009-06-10 出版日期:2009-09-01 发布日期:2014-04-14
通讯作者: 柳全文 E-mail:qwliu2001@yahoo.com.cn
基金资助:
山东省自然科学基金项目(Y2006C107)

Spectroscopic Study of Binding Reaction between Celastrol and Bovine Serum Albumin

ZHANG Ting1，XU Hui2，LI Gui-hua2，LIU Cheng-yin3，ZOU Ning1，ZHANG Xin2，LIU Quan-wen2,*

1. College of Life Science, Ludong University, Yantai 264025, China；2. College of Chemistry and Materials Science, Ludong
University, Yantai 264025, China；3. Department of Biology, The First Middle School of Qixia City, Qixia 265300, China

Received:2009-06-10 Online:2009-09-01 Published:2014-04-14
Contact: LIU Quan-wen E-mail:qwliu2001@yahoo.com.cn

摘要/Abstract

摘要：

采用光谱法研究雷公藤红素(CSL)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。实验表明：雷公藤红素对BSA 的荧光猝灭为静态猝灭。二者之间的作用力为疏水作用力。在溶液中二者以摩尔比1:1 结合，并求出二者的结合反应平衡常数。以华法林(Warfarin)和布洛芬(Ibuprofen)为标记物，采用竞争结合实验，利用紫外可见光谱法确定了雷公藤红素在BSA 的结合位置为Site I。根据Forster 非辐射能量转移理论，求出了给体(BSA)与受体(CSL)间距离(r0)为2.31nm。另外，利用同步荧光法考察了雷公藤红素对牛血清白蛋白构象的影响。

关键词: 雷公藤红素, 牛血清白蛋白, 结合反应, 竞争结合实验

Abstract:

Fluorescent and UV-vis spectroscopic methods were adopted to study the binding reaction of celastrol (CSL) with bovine serum albumin (BSA). The quenching of BSA by CSL was found to a static process. The primary binding pattern between celastrol and BSA was interpreted as hydrophobic interaction with the binding ratio of 1:1 under physiological conditions. It was found that celastrol was located near the Tyr residue region of site I in BSA by competitive binding experiments using warfarin and ibuprofen as site markers. The distance between the donor (BSA) and receptor (celastrol), r, was calculated to be 2.31 nm according to Frster's non-radiative energy transfer theory. In addition, the effect of celastrol on the conformation of BSA was analyzed using synchronous fluorescence spectroscopy.

Key words: celastrol, bovine serum albumin, interaction, competitive binding experiment

中图分类号:

张婷1，徐慧2，李桂华2，柳成荫3，邹宁1，张鑫2，柳全文2,*. 光谱法研究雷公藤红素与牛血清白蛋白的结合反应[J]. 食品科学, 2009, 30(17 ): 130-133.

ZHANG Ting1，XU Hui2，LI Gui-hua2，LIU Cheng-yin3，ZOU Ning1，ZHANG Xin2，LIU Quan-wen2,*. Spectroscopic Study of Binding Reaction between Celastrol and Bovine Serum Albumin[J]. FOOD SCIENCE, 2009, 30(17 ): 130-133.

[1]	吕艳芳，梁倩倩，郭雨晴，李学鹏，刘欣欣，沈琳，励建荣. 分子对接和光谱法研究原儿茶醛和阿魏酸与牛血清白蛋白的互作机理[J]. 食品科学, 2021, 42(14): 24-31.
[2]	范丽萍，张立彦，陈列欢. 果胶、BSA及壳寡糖相互作用及对BSA负载效果的影响[J]. 食品科学, 2020, 41(22): 28-33.
[3]	曹丽君，程正军，蒋晓慧. AG9/AB9与牛血清白蛋白相互作用的德拜休克尔极限理论分析及其焓熵补偿[J]. 食品科学, 2018, 39(7): 146-152.
[4]	钟红，王佳曼，马良，江涛. 黄曲霉毒素G1与人血清白蛋白的结合机理及分子对接[J]. 食品科学, 2017, 38(5): 86-91.
[5]	刘建垒，邢效娟，周瑞，景浩. 牛血清白蛋白与槲皮素及花青素相互作用方式及其纳米颗粒特征的比较[J]. 食品科学, 2017, 38(5): 7-13.
[6]	胡静，李巨秀. 采用牛血清白蛋白/果糖体系研究荧光性AGEs生成的动力学[J]. 食品科学, 2017, 38(1): 7-12.
[7]	陆敏，李晓明，卢永翎，郑铁松，张丹，吕丽爽. 槲皮素抑制蛋白糖基化及DNA损伤[J]. 食品科学, 2016, 37(1): 104-108.
[8]	张蕊，吴超仪，刘宇，杨树德，程显好. 分子对接和荧光光谱法研究麦角甾醇与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 食品科学, 2015, 36(23): 38-42.
[9]	雷美康1，彭芳1，祝子铜1，丁涛2，徐佳文1，吴晓勤1. 超高效液相色谱-串联质谱法同时测定蜂蜜中雷公藤红素和雷公藤次碱[J]. 食品科学, 2015, 36(12): 218-220.
[10]	徐冬兰，周莉，胡冰，孙怡*，曾晓雄. 苦丁冬青苦丁茶中咖啡酰奎尼酸类物质与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 食品科学, 2015, 36(11): 6-12.
[11]	涂宗财，余莉，黄小琴. 动态高压微射流对牛血清白蛋白糖基化反应的影响[J]. 食品科学, 2015, 36(11): 17-20.
[12]	黄婷1，范远景1,*，孟静1，张帆1，耿保玉1，刘培志2，王明和2. 正交试验优化灵芝三萜白蛋白纳米体制备工艺及其分子表征[J]. 食品科学, 2015, 36(10): 49-53.
[13]	刘志栋，韩德权，杨卫卫，李雪茹，邵淑双，孙庆申. 荧光光谱法研究牛血清白蛋白与柠檬黄和日落黄的相互作用[J]. 食品科学, 2014, 35(9): 128-131.
[14]	李晓明，邓荣华，孔阳辉，夏秋琴，吕丽爽. 芦丁抑制牛血清白蛋白糖基化[J]. 食品科学, 2014, 35(3): 85-89.
[15]	姚惠芳，董学艳，景浩*. 牛血清白蛋白与花青素纳米颗粒的特性及稳定性研究[J]. 食品科学, 2014, 35(1): 1-6.

光谱法研究雷公藤红素与牛血清白蛋白的结合反应

Spectroscopic Study of Binding Reaction between Celastrol and Bovine Serum Albumin

RichHTML

PDF (PC)

可视化

摘要/Abstract

引用本文

使用本文

参考文献

相关文章 15

编辑推荐

Metrics

本文评价