乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究

食品科学 ›› 2006, Vol. 27 ›› Issue (2): 100-104.

乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究

卢蓉蓉, 许时婴, 王璋

江南大学食品学院；江南大学食品科学与安全教育部重点实验室；

出版日期:2006-02-15 发布日期:2011-09-05

Isolation and Purification of Lactoperoxidase and Its Enzymatic Properties

LU Rong-Rong, XU Shi-Ying, WANG Zhang

1.School of Food Science and Technology, Southern Yangtze University; 2.Key Laboratory of Food Science and Safety, Ministry of Education, Southern Yangtze University.

Online:2006-02-15 Published:2011-09-05

摘要/Abstract

摘要： 采用超滤-离子交换色谱分步洗脱法,对牛初乳中的乳过氧化物酶进行了分离和纯化。经SDS-PAGE测定,分离出的乳过氧化物酶显示为单一区带,相对分子质量为75035D。该酶酶活回收率为76.17%,其最适pH为5.0～5.5,最适温度为55℃。在70℃、75℃时LP酶活的热失活曲线呈现一般植物过氧化物酶失活的双相特征。

关键词: 乳过氧化物酶, 分离, 纯化, 酶活

Abstract: A stepwise procedure for isolation and purification of lactoperoxidase by ultrafiltration and ion exchange chromatography was investigated. It was shown as a single band in SDS-PAGE. The molecular weight of lactoperoxidase was 75035D. The recovery of lactoperoxidase activity was 76.17%. The optimum pH for lactoperoxidase was 5.0～5.5, and the optimum temperature for lactoperoxidase was 55℃. At 70℃ and 75℃, two independent first-order inactivation reactions were found just as the peroxidases from plants.

Key words: , lactoperoxidase； isolation； purification； enzyme activity；

卢蓉蓉, 许时婴, 王璋. 乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究[J]. 食品科学, 2006, 27(2): 100-104.

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