不同热处理大豆蛋白柔性与结构的关系

doi:10.7506/spkx1002-6630-201807013

食品科学 ›› 2018, Vol. 39 ›› Issue (7): 85-90.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201807013

不同热处理大豆蛋白柔性与结构的关系

王健，徐晔晔，于洁，张旭，王喜波*，江连洲

东北农业大学食品学院，黑龙江哈尔滨 150030

出版日期:2018-04-15 发布日期:2018-04-17
基金资助:
国家现代农业（大豆）产业技术体系建设专项（CARS-04-PS28）

Effect of Heat Treatments on the Relationship between Flexibility and Structure of Soy Protein

WANG Jian, XU Yeye, YU Jie, ZHANG Xu, WANG Xibo*, JIANG Lianzhou

College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China

Online:2018-04-15 Published:2018-04-17

摘要/Abstract

摘要： 以大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）对胰蛋白酶的敏感性表征柔性，研究不同热处理（60～121 ℃，5、10、30 min）对SPI柔性的影响，并探索柔性与SPI结构的关系。结果表明：热处理温度低于 80 ℃时，对SPI柔性影响不显著，热处理温度高于80 ℃时，SPI柔性随处理温度的升高和时间的延长而增加。热处理温度在60～100 ℃范围，SPI柔性与浊度、游离巯基含量、表面疏水性呈显著正相关关系，相关性系数分别为 0.956、0.954、0.954。热处理温度范围高于100 ℃时，浊度、表面疏水性随着柔性上升而下降，游离巯基含量随着柔性的上升继续上升，在121 ℃、5 min达到最大值，随后又下降。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现，热处理温度范围在80～100 ℃时，随着SPI柔性的增加，其结构更加舒展。

关键词: 大豆分离蛋白, 热处理, 柔性, 结构, 相关性分析

Abstract: The effects of different heat treatment conditions (60–121 ℃ for 5, 10 and 30 min) on the flexibility of soy protein isolate (SPI) as characterized by its sensitivity to trypsin and the relationship between flexibility and structure were investigated. The results suggested that heating at temperature below 80 ℃ had no significant impact on the flexibility of SPI, while the flexibility of SPI increased with increase in temperature (above 80 ℃) and heating time. Flexibility was very significantly correlated with turbidity, free sulfhydryl group content and surface hydrophobicity under heating conditions at 60–100 ℃, with correlation coefficients of 0.956, 0.954 and 0.954, respectively. Turbidity and surface hydrophobicity declined with increase in flexibility, while the content of free sulfhydryl group increased when heating temperature was higher than 100 ℃. The content of free sulfhydryl group reached the maximum level at 5 min of heating at 121 ℃, and then decreased. Ultraviolet absorption spectroscopy and endogenous tryptophan fluorescence spectroscopy suggested that the structure of SPI was more stretched with increase in SPI flexibility under heating conditions at 80–100 ℃.

Key words: soy protein isolate, heat treatment, flexibility, structure, correlation analysis

中图分类号:

TS214.2

王健，徐晔晔，于洁，张旭，王喜波，江连洲. 不同热处理大豆蛋白柔性与结构的关系[J]. 食品科学, 2018, 39(7): 85-90.

WANG Jian, XU Yeye, YU Jie, ZHANG Xu, WANG Xibo, JIANG Lianzhou. Effect of Heat Treatments on the Relationship between Flexibility and Structure of Soy Protein[J]. FOOD SCIENCE, 2018, 39(7): 85-90.

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