食品科学 ›› 2018, Vol. 39 ›› Issue (18): 54-60.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201818009
魏君慧,薛媛,冯莉,张若曦,王小晶,雷宏杰*,徐怀德*
WEI Junhui, XUE Yuan, FENG Li, ZHANG Ruoxi, WANG Xiaojing, LEI Hongjie*, XU Huaide*
摘要: 以杏鲍菇为原料,分别利用碱溶酸沉法提取杏鲍菇分离蛋白(Pleurotus eryngii protein isolate,PEPI)、Osborne法分离主要蛋白组分,并研究其理化性质和功能分析。结果表明,杏鲍菇的蛋白质量分数为17.57%(以干质量计),以杏鲍菇清蛋白(Pleurotus eryngii albumin,PEA)为主,占总分离蛋白组分的81.12%。PEPI和PEA中均含18?种氨基酸,且必需氨基酸含量分别占总氨基酸含量的40.80%和40.51%。与PEPI相比,PEA的表面疏水性(265.25)显著高于PEPI(164.27)(P<0.05),而总巯基、二硫键含量较低,分别为61.53?μmol/g和10.39?μmol/g;热变性温度(100.98?℃)低于PEPI(108.27?℃),且PEA持水性(1.64?mL/g)、持油性(5.59?mL/g)显著低于PEPI(3.58、8.36?mL/g)(P<0.05)。PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随pH值的变化趋势均相似,在等电点时均为最低。傅里叶变换红外光谱显示PEPI和PEA的二级结构主要是β-折叠和β-转角,扫描电镜观察PEPI呈蜂巢结构。相比PEA,PEPI具有更好的理化性质和功能特性。
中图分类号: