食品科学 ›› 2019, Vol. 40 ›› Issue (6): 1-8.doi: 10.7506/spkx1002-6630-20180326-353
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邹 睿1,张凌晶1,2,钟 婵1,翁 凌1,2,林丽云1,李钰金3,刘光明1,2,曹敏杰1,2,*
ZOU Rui1, ZHANG Lingjing1,2, ZHONG Chan1, WENG Ling1,2, LIN Liyun1, LI Yujin3, LIU Guangming1,2, CAO Minjie1,2,*
摘要: 为探究贝类副肌球蛋白(paramyosin,PM)的热稳定性、pH值稳定性及其在模拟胃肠液中的消化特性,以翡翠贻贝(Perna viridis)为对象,利用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等方法,从肌肉中纯化PM,采用肽质量指纹图谱法对其进行鉴定,利用圆二色谱测定其二级结构及热变性温度。结果显示,翡翠贻贝PM分子质量为99.5 kDa;肽质量指纹图谱分析获得26 个肽段,共330 个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis)PM的序列一致性达到100%,表明纯化的蛋白为PM。圆二色谱结果显示,PM呈现典型的α-螺旋结构,其热变性温度为(56.3±0.2)℃。在30~100 ℃热处理30 min,PM未出现沉淀聚集现象,在pH 6~11范围内也较稳定,但当pH≤5时稳定性差,出现沉淀聚集现象。与胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶对PM的单独消化作用相比,3 种酶连续作用可使PM有效降解,但仍有分子质量30 kDa的片段未被完全消化。本研究表明,翡翠贻贝PM具有较好的耐热性及耐消化性,为贻贝深加工及PM的后续研究提供一定理论参考。
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