%0 Journal Article %A 秦春燕 %A 陈 谷* %T 集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶假定底物的体外诱导表达及纯化 %D 2013 %R 10.7506/spkx1002-6630-201309025 %J 食品科学 %P 114-120 %V 34 %N 9 %X

金属蛋白酶S2P同源蛋白在行光合作用的蓝藻中广泛存在。S2P蛋白酶通过在膜切割转录调控因子(anti-σ因子),释放σ因子来参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制。集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶参与胁迫响应的跨膜信号转导,但其作用机理及底物均未明确。经过深入考察分析,实验锁定了4对σ因子和anti-σ因子的组合:SigEChlH(Slr1055)、SigI(Sll0687)-Sll0688、SigG(Slr1545)-Slr1546及SigH(Slr0856)-Sll0857。以pET-30b(+)为载体,通过重组表达纯化,成功获得一系列S2P假定底物的重组蛋白:全长anti-σ因子及截去羧基端部分序列的截短片段,包括Slr1055、Slr1055△(1~232)、Sll0688、Sll0688△(1~152)、Slr1546、Slr1546△(1~174)、Sll0857、Sll0857△(1~101)和大肠杆菌的S2P底物RseA(1~148)。为下一步在体外重构S2P蛋白酶与底物的酶切体系、阐释蓝藻体内S2P介导的级联信号转导机制奠定了基础。

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