%0 Journal Article %A 曾祺 %A 张志国 %T 大豆分离蛋白酶促聚集行为的表征 %D 2019 %R %J 食品科学 %P 0-0 %V %N %X 摘 要:结合Quambalaria cyanescens天冬氨酸蛋白酶(aspartic protease, APs)处理后大豆分离蛋白(soybean protein isolate, SPI)的水解度(degree of hydrolysis, DH)、浊度、组分及分子量变化,利用激光扫描共聚焦显微镜(laser scanning confocal microscopy, LSCM)和原子力显微镜(Atomic Force Microscope, AFM)表征酶处理后大豆分离蛋白聚集行为。结果表明:SPI水解度、浊度随酶解时间的增加而增加,酶处理使SPI的亚基解离,水解为较小分子量的组分,并使SPI表面疏水性增强;内源荧光光谱与圆二色谱结果表明酶解改变了SPI的天然结构,导致了SPI内部氨基酸残基及疏水基团的暴露。通过LSCM观察酶诱导的SPI聚集过程,结合AFM的观察结果表明:随处理时间的增加,SPI发生了更广泛的聚集行为,并产生了更大的不规则、不连续的聚集体。 %U https://www.spkx.net.cn/CN/abstract/article_48559.shtml