探讨苦丁冬青苦丁茶中咖啡酰奎尼酸(caffeoylquinic acids,CQA):3-CQA、4-CQA、5-CQA、3,4-diCQA、3,5-diCQA和4,5-diCQA对α-淀粉酶的体外抑制活性,并采用荧光光谱法和圆二色谱法分析CQA与α-淀粉酶的相互作用特性,使用修正后的Stern-Volmer方程与van’t Hoff方程探讨CQA-酶之间的结合常数、结合位点数及热力学参数。结果表明:3-CQA、4-CQA、5-CQA、3,4-diCQA、3,5-diCQA和4,5-diCQA对α-淀粉酶均有较强的抑制作用,半抑制浓度(IC50)分别为1.54、1.05、1.28、0.96、0.33、0.64 mg/mL;CQA与α-淀粉酶发生结合反应,生成稳定的复合物,从而造成酶分子内部荧光发生猝灭;热力学参数分析表明CQA与α-淀粉酶主要靠疏水作用力结合,反应自发进行。此外,圆二色谱结果显示CQA的结合引起α-淀粉酶二级结构的变化,破坏了酶蛋白的天然构象,从而降低了酶的催化活性。