钠替代条件下鸡胸腿肉肌原纤维蛋白热致凝胶

性质的流变及拉曼光谱特征

王 鹏,陈 林,孙 健,康壮丽,夏天兰,徐幸莲*,周光宏

(肉品加工与质量控制教育部重点实验室,南京农业大学食品科技学院,江苏 南京 210095)

 

摘 要:肉的凝胶性能受到其所处体系的盐浓度及盐种类的影响,实验以常量钠(0.6mol/L NaCl)和低钠(0.4mol/L NaCl)为对照,研究肉凝胶模型中0.4mol/L NaCl+0.2mol/L KCl、0.4mol/L NaCl+0.1mol/L MgCl2和0.4mol/L NaCl+0.5%三聚磷酸钠(TPP)的钠部分替代处理对鸡胸肉肌原纤维蛋白、鸡腿肉肌原纤维蛋白以及二者混合蛋白热诱导凝胶的质构、动态流变性质和拉曼光谱特征。结果表明:胸肉肌原纤维蛋白凝胶的质构和流变数值高于相应的腿肉肌原纤维蛋白,腿肉肌原纤维蛋白凝胶能力不足的缺陷可通过混合蛋白凝胶中以KCl和TPP部分替代NaCl产生的蛋白质相互作用得以弥补。进一步的拉曼光谱研究表明,胸肉肌原纤维蛋白凝胶的β-折叠含量高于腿肉,而经蛋白混合和钠替代后,混合肉的二级结构β-折叠与腿肉相比有显著提高。总体而言,可利用NaCl被部分替代条件下发生的蛋白质相互作用调节胸肉和腿肉这两种不同来源的蛋白凝胶性质。

关键词:钠替代;肌原纤维蛋白;热致凝胶;流变;拉曼光谱

 

Rheological and Raman Spectroscopic Characteristics of Heat-induced Chicken Myofibrillar Protein Gel Influenced by Sodium Substitution and Muscle Type

 

WANG Peng,CHEN Lin,SUN Jian,KANG Zhuang-li,XIA Tian-lan,XU Xing-lian*,ZHOU Guang-hong

(Key Laboratory of Meat Processing and Quality Control, Ministry of Education, College of Food Science and Technology,
Nanjing Agricultural University, Nanjing 210095, China)

 

Abstract:Gel properties of muscle proteins are affected by the concentration and type of salt. An attempt to partial replacement of NaCl in myofibrillar protein gelation model through the use of three treatments (0.4 mol/L NaCl + 0.2 mol/L KCl, 0.4 mol/L NaCl+ 0.1 mol/L MgCl2 and 0.4 mol/L NaCl + 0.5% TPP) in comparison to controls (0.6 mol/L NaCl as normal control and
0.4 mol/L NaCl as low sodium control) was assayed to evaluate textural, rheological and raman spectroscopic characteristics of heat-induced myofibrillar protein gel from thigh and breast muscles as well as their combination. The results showed that the texture and rheological parameters of heat-induced breast myofibrillar protein gel were higher than those of heat-induced thigh myofibrillar protein gel. The lower gel-forming capacity of thigh myofibrillar protein could be improved by protein-protein interactions as a result of partial replacement of NaCl with KCl or TPP. Raman spectroscopic studies showed a higher percentage of β-sheet in breast myofibrillar proteins than thigh myofibrillar proteins and significantly increased percentage of β-sheet in myofibrillar proteins from mixed breast and thigh muscles with partial replacement of NaCl compared with single thigh muscle. Overall, the properties of heat-induced myofibrillar protein gels from breast and thigh muscles can be regulated by protein-protein interactions under partial replacement of NaCl.

Key words:sodium substitution;myofibrillar protein;heat-inducted gelation;rheology;Raman spectroscopy

中图分类号:TS201.2 文献标志码:A 文章编号:1002-6630(2013)21-0030-06

doi:10.7506/spkx1002-6630-201321007

肌原纤维蛋白占肌肉总蛋白的40%~60%[1],能通过蛋白-蛋白的相互作用形成三维黏弹性凝胶矩阵,从而保留水及其他食品成分,在肉制品加工中具有重要的功能性质。肌原纤维蛋白的凝胶性能受内在和外在因素影响,内在因素如蛋白质含量,外在因素包括加热温度、pH值、离子强度及添加的其他食品成分[2]。有研究发现,红肌和白肌在蛋白异构体的构成上诸如重酶解肌球蛋白(HMM)、碱性轻链成分的诸多不同,导致了二者在溶解性、pH值敏感性以及凝胶特性上的很大差异[3]。一般认为,在同样的加工条件下,白肌纤维的蛋白(例如鸡胸肉)比红肌纤维的蛋白(例如鸡腿肉)在加热时更易形成凝胶,并且凝胶的强度高些[4]。Xiong YoulingL.等[5]研究发现调节体系pH值可使得鸡胸和鸡腿肉肌原纤维蛋白两者之间发生蛋白质相互作用,陈昌等[6]对于不同比例肌原纤维蛋白热诱导凝胶的研究也发现鸡胸肉和鸡腿肉以质量比1:9混合时,混合凝胶的硬度、保水性优于纯腿肉肌原纤维蛋白单独成胶的性质。食盐可为肌原纤维蛋白的提取和凝胶形成提供必需的离子强度,但肉制品加工中传统使用的钠盐摄入过多会引起高血压、冠心病等健康隐患,因此肉制品加工中使用钾盐等部分替代钠盐成为研究热点之一[7-8],目前的研究中主要使用KCl、乳酸钾、MgCl2、磷酸盐等[9-11],但尚缺乏钠盐替代对不同种类肉(红肌、白肌)肌原纤维蛋白质间热诱导凝胶影响的研究。

本研究以肉制品加工的常量钠条件(0.6mol/L NaCl)为对照,研究鸡胸肉肌原纤维蛋白、鸡腿肉肌原纤维蛋白及二者的等比例混合物在以KCl、MgCl2、三聚磷酸钠(TPP)部分替代NaCl的条件下,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的质构、流变和拉曼光谱性质,旨在从钠替代和不同来源蛋白质相互作用的角度对功能性凝胶类肉制品的开发提供一定的理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

宰后约2h的肉鸡(约42日龄)鸡胸肉购于南京童卫路菜市场。剔除多余脂肪和结缔组织后切成边长为1~2cm的立方体装碎肉,而后进行分装,每袋约100g,真空包装,贮存于-20℃直到肌原纤维蛋白提取。

乙二醇-双-(2-氨基乙醚)四乙酸(EGTA)、NaCl、KCl 南京化学制剂有限公司;K2HPO4、KH2PO4、MgCl2 西陇化工股份有限公司;哌嗪-1,4-二乙磺酸(PIPES)、NaN3 上海久亿化学制剂有限公司。

1.2 仪器与设备

TA-XT2i质构仪 英国Stable Micro Systems公司;HH-42水浴锅 常州国华电器有限公司;MCR301旋转流变仪 奥地利安东帕公司;NMR PQ001分析仪低场核磁共振仪 上海纽迈电子有限公司;S-3000N扫描电镜 日本Hitachi公司;Beckman Avanti J-E高速离心机 美国Beckman Coulter公司;UV-2450岛津紫外分光光度计 日本岛津公司;MUL-9000 H20纯水机 昆山总馨机械有限公司;SIM-F124 SANYO制冰机 日本三洋公司。

1.3 方法

1.3.1 肌原纤维蛋白提取及实验设计

每次称取8g肉馅参考王鹏[12]的方法进行肌原纤维蛋白提取,双缩脲法测定蛋白含量。

鸡胸肉肌原纤维蛋白、鸡腿肉肌原纤维蛋白及二者的等比例混合物分别设置常量钠对照组(0.6mol/L NaCl)、低钠对照组(0.4mol/L NaCl)、低钠处理组1(0.4mol/L NaCl+
0.2mol/L KCl)、低钠处理组2(0.4mol/L NaCl+0.1mol/L MgCl2)、低钠处理组3(0.4mol/L NaCl+0.5% TPP)。各组蛋白用相应的溶液稀释到80mg/mL。5个体系pH值均为6.0(用50mmol/L PIPES缓冲溶液实现)。

1.3.2 质构测定

凝胶用TA-XT2i质构仪进行测量,测定参数参考王鹏[12]的设定。测试完成后,用仪器自带软件Texture Expert Exceed 2.64a内部宏对测试结果进行处理,得到探头在下行和回收阶段的最大峰值,分别定义为硬度和黏度,单位为g;而凝胶在下行和回收阶段适时受力与作用时间的乘积,分别定义为破裂做功和黏聚做功,单位为gs。

1.3.3 动态流变测定

将样品均匀涂布于测试平台,赶掉气泡。测试参数参考王鹏[12]和陈昌[4]并相应的改进:频率为0.1Hz,应变为2%,上下板狭缝为1mm,升温过程为首先10~37℃线性升温(速率10℃/min),在37℃保温20min,而后37~80℃线性升温(速率10℃/min),将达到80℃的样品保温20min完成流变测试过程。平行板外蛋白与空气接触处用液体石蜡封住,防止加热过程中蛋白溶液蒸发。各处理测定3个重复。测定指标为流变储能模量G’,损耗模量G’’,相位角δ

1.3.4 拉曼光谱测定

拉曼光谱通过Labram HR 800激光拉曼分析仪(配备514.5nm氩离子激光)测量,参考韩敏义[2]的参数设定。每个样品测试3次。拉曼光谱测试在南京师范大学分析测试中心进行。测试完成后用仪器自带的软件Labspec对光谱进行平滑,多点基线校正去除荧光背景。根据苯丙氨酸环在1003cm-1伸缩振动强度作为内标进行归一化(它的强度不随蛋白质结构变化而变化),肽键骨架振动和氨基酸侧链光谱条带指认通过与文献报道的多肽和蛋白质拉曼光谱相比对而得到。

1.4 统计分析

应用SAS(V.8.0)统计软件进行方差分析和多重比较,方差分析采用ANOVA分析,Duncan’s法多重比较。

2 结果与分析

2.1 钠替代对不同部位鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶质构性质的影响

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图 1 钠替代对不同部位鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶质构性质的影响

Fig.1 Effect of sodium substitution on texture characteristics of heat-induced myofibrillar protein gel from breast and thigh muscles

由图1可知,胸肉、腿肉和混合肉肌原纤维蛋白三者的热致凝胶破裂做功之间存在显著性差异(P<0.05)。胸肉纤维蛋白热致凝胶的破裂做功最高,腿肉纤维蛋白热致凝胶数值最低,混合肉的破裂做功居中,这与陈昌等[6]的研究结果相符。从钠替代对同类肌原纤维蛋白破裂做功的影响来看,胸肉肌原纤维和混合肉肌原纤维蛋白的常量钠对照组和低钠处理组1硬度显著高于其余3个处理;腿肉肌原纤维蛋白对照组及处理组之间无显著差异(P>0.05)。胸肉、腿肉和混合肉肌原纤维蛋白三者的热致凝胶黏聚做功之间总体差异性不显著(P>0.05)。腿肉肌原纤维蛋白的低钠处理组3使得黏聚做功增大,但与腿肉常量钠对照组和其他腿肉肌原纤维蛋白替代处理相比无显著差异(P>0.05)。值得指出的是,低钠对照组的胸肉肌原纤维蛋白和腿肉肌原纤维蛋白黏聚做功和常量钠对照组相比都有增加(P>0.05)。胸肉和混合肉肌原纤维蛋白在低钠对照组、低钠处理组1和低钠处理组2的黏聚做功与腿肉的相应处理相比都有显著增加。低钠处理组3的磷酸盐对黏聚做功有提高作用,也有研究发现,在降低NaCl条件下磷酸盐更能发挥提升加工肉品质的作用[13]。由以上数据的分析可知,肌原纤维蛋白的种类比钠替代对蛋白热诱导凝胶的破裂做功影响更大;而热致凝胶的黏聚做功同时受到肌原纤维蛋白种类和钠替代的影响。所以,低钠鸡肉产品研发中,应该根据目标产品对质构指标的具体要求来选择利用肌原纤维蛋白种类或钠替代的质构调节作用。

2.2 钠替代对不同部位鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶流变性质的影响

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a.胸肉;b.腿肉;c.混合肉。

图 2 钠替代对不同部位鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶流变储能模量的影响

Fig.2 Effect of sodium substitution on storage modulus of heat-induced myofibrillar protein gel from breast and thigh muscles

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a.胸肉;b.腿肉;c.混合肉。

图 3 钠替代对不同部位肉鸡肉肌原纤维蛋白热致

凝胶流变损失模量的影响

Fig.3 Effect of sodium substitution on loss modulus of heat-induced myofibrillar protein gel from breast and thigh muscles

由图2、3可知,2个对照组和3个处理组的胸肉肌原纤维蛋白储能模量总体上显著高于腿肉(P<0.05),而胸腿经混合后,常量钠对照组、低钠处理组1和低钠处理组3的储能模量分别是二者单独成胶之和的129.98%、127.32%、147.82%。蛋白质分子的凝胶形成要经历变性-解折叠-聚集的过程,蛋白质变性和聚集的相对速率对凝胶的结构和特性有重要影响[14]。所以在钠替代的条件下,胸肉和腿肉蛋白质之间的相互作用可能发生在蛋白质解折叠以及后续的聚集过程之中。从钠替代对肌原纤维蛋白凝胶的影响看,低钠对照组的储能模量在胸肉和混合肉的所有对照组和处理组中最低,且与常量钠对照组及低钠处理组1差异显著。经低钠处理组1后,胸肉、腿肉和混合肉的储能模量与常量钠对照组无显著差异;关于KCl对维持钠替代产品具有咀嚼可接受性的积极作用,也被其他研究者所证实[15]。低钠处理组3比低钠处理组2更能提升胸肉和混合肉的储能模量,作为肉品工业的常用添加物,磷酸盐的功能特性近年也被用作新型肉制品研发的重要发掘对象[8,11]。损失模量受钠替代以及肉种类影响的变化规律与储能模量相似。

由图4可知,腿肉的初始相位角显著高于胸肉,但两者的终了相位角之间无显著差异(P>0.05)。钠替代对3种肌原纤维蛋白相位角的影响不显著,以胸肉肌原纤维蛋为例,各处理组之间初始相位角在11.10°~11.85°之间,无显著差异(P>0.05)。经过加热后相位角降低到2.67°~3.30°,这意味着各处理组都完成了凝胶化的转变。由以上流变研究可见,低NaCl条件下KCl和TPP对肌原纤维蛋白凝胶性质提升作用的可能是在热量不断输入过程中,二者对蛋白质热变性凝聚持续影响的结果。

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a.胸肉;b.腿肉;c.混合肉。

图 4 钠替代对不同部位鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶流变相位角的影响

Fig.4 Effect of sodium substitution on phase angle of heat-induced myofibrillar protein gel from breast and thigh muscles

2.3 钠替代及不同部位肉对鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶拉曼光谱性质的影响

拉曼光谱结果中位于540cm-1附近的条带代表S-S的伸缩振动的反式-扭式-反式S-S构象[2,16]。由表1可知,随着NaCl用量由常量钠对照组的0.6mol/L在降低到低钠对照组的0.4mol/L,545cm-1处的拉曼光谱出峰的归一化强度随着NaCl浓度的降低而下降(P>0.05),这与韩敏义[2]的研究结果相一致。使用替代物进行钠盐替代后,低钠处理组1的545cm-1归一化强度与低钠对照组相比在3种肌原纤维蛋白中都有升高,其中混合肉的归一化强度升高显著(P<0.05)。

表 1 钠替代及不同部位肉对鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶归一化拉曼光谱条带强度的影响

Table 1 Effect of sodium substitution and muscle type on the intensity of normalized Raman spectral bands of heat-induced myofibrillar protein gel

原料

组别

归一化拉曼光谱条带强度

I545cm-1

I760cm-1

I850cm-1/I830cm-1

I1454cm-1

胸肉

常量钠对照组

0.47±0.05de

0.85±0.01bac

0.83±0.08 c

0.79±0.09bcd

低钠对照组

0.45±0.03de

0.74±0.06bac

0.95±0.11 c

0.50±0.08ed

低钠处理组1

0.47±0.06dec

0.51±0.05bac

1.24±0.12bac

0.29±0.05 e

低钠处理组2

0.20±0.02e

0.36±0.09bc

1.24±0.09bac

0.88±0.55bcd

低钠处理组3

0.28±0.03de

0.49±0.03bac

1.28±0.16ba

0.53±0.07ecd

 

 

 

 

 

 

腿肉

常量钠对照组

0.95±0.12bdec

1.82±0.18a

0.50±0.07c

1.16±0.14ba

低钠对照组

0.60±0.06dec

1.28±0.14bac

0.74±0.10c

1.48±0.16 a

低钠处理组1

0.81±0.12dec

1.70±0.21ab

1.14±0.15bc

1.48±0.17a

低钠处理组2

0.17±0.09e

1.03±0.15bac

0.97±0.07 c

0.86±0.18bcd

低钠处理组3

0.58±0.04dec

1.17±0.12bac

1.94±0.07a

1.21±0.16ba

 

 

 

 

 

 

混合肉

常量钠对照组

0.80±0.03dec

1.45±0.06bac

0.68±0.11c

1.17±0.24ba

低钠对照组

0.72±0.14dec

0.77±0.10bac

1.01±0.12c

0.92±0.11bc

低钠处理组1

1.87±0.12a

1.75±0.12ab

0.83±0.08c

1.15±0.18ba

低钠处理组2

0.38±0.06de

0.67±0.08bac

1.07±0.10bc

1.17±0.14ba

低钠处理组3

0.83±0.13dec

0.83±0.12bac

1.07±0.05bc

0.89±0.12bcd

 

注:同列字母不同表示差异显著(P<0.05)。

 

760cm-1附近的出峰通常被指认为色氨酸环的伸缩振动[17-18]。由表1归一化结果可知,随着NaCl用量由常量钠对照组的0.6mol/L降低到低钠对照组的0.4mol/L,760cm-1处的拉曼光谱出峰的归一化强度随着NaCl浓度的降低而出现下降(P>0.05)。使用KCl进行钠盐替代后,低钠处理组1的545cm-1归一化强度与低钠对照组相比在3种肌原纤维蛋白中都有升高,并接近于常量钠对照组的数值。830cm-1和850cm-1是酪氨酸残基的振动谱带,是微环境和酚羟基上氢键的指示剂[19-20]。低钠处理组3中,I850cm-1/I830cm-1在3种蛋白都有增加,其中腿肉肌原纤维蛋白出现显著性增加。I850cm-1/I830cm-1比值的增加说明作为氢键供体的酚式羟基减少,或者酪氨酸被包埋减少。在1450cm-1附近的拉曼光谱条带代表-CH的弯曲振动[17,21],由实验可知,钠替代及肉来源对该条带总体上无显著影响。

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a.胸肉;b.腿肉;c.混合肉。

图 5 钠替代不同部位肉对鸡肉肌原纤维蛋白热致凝胶拉曼光谱二级
结构的影响

Fig.5 Effect of sodium substitution and muscle type on the secondary structure of heat-induced myofibrillar protein gel

由图5可知,胸肉的β-折叠比例在38.12%~50.17%之间,显著高于腿肉的β-折叠比例(P<0.05)。胸肉和腿肉混合肌原纤维蛋白经混合后的热致凝胶β-折叠比例在47.98%~57.70%之间,虽然与单一的胸肉肌原纤维蛋白无显著差异(P>0.05),但仍显著高于腿肉比例(P<0.05)。腿肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶的低钠对照组和3个钠替代处理组,对β-折叠比例的影响最大的是低钠对照组以及低钠处理组2,分别比胸肉肌原纤维蛋白的
β-折叠比例降低了39.71%和37.66%,而相应的α-螺旋增加了54.87%和49.14%。也有以牛肉为研究对象的钠盐替代类似研究发现Mg可使得二级结构向α-螺旋增加[22]。结合前述质构及流变研究结果,拉曼光谱检测进一步验证了KCl、MgCl2、TPP的作用是通过影响蛋白质相互作用的二硫键、氢键而实现对二级结构的调节,这为进一步探索钠盐替代提供了一定的分子层面基础。

3 结 论

肌原纤维蛋白的种类比钠替代对蛋白热诱导凝胶的破裂做功影响更大;而热致凝胶的黏聚做功同时受到肌原纤维蛋白种类和钠替代的影响,磷酸盐替代对黏聚做功有提高作用。流变检测发现,KCl和TPP有利于胸肉和腿肉之间发生蛋白质相互作用,使得混合凝胶的储能模量数值高于单独成胶。对拉曼光谱的I545cm-1I760cm-1I850cm-1/I830cm-1I1454cm-1测定,并对二级结构进行估算可知,TPP对腿肉肌原纤维蛋白I850cm-1/I830cm-1有显著影响,胸肉和腿肉的二级结构差异主要在β-折叠比例不同。由此可知,KCl和TPP有可能通过胸肉和腿肉肌原纤维蛋白质的相互作用来弥补腿肉单独成胶能力,是钠盐替代较为理想的选择。下一步工作的重点将是进一步降低NaCl用量,并以凝胶体系的研究为基础进行相关功能肉制品的应用性探索。

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收稿日期:2013-08-25

基金项目:国家自然科学基金青年科学基金项目(31101308);江苏省自然科学基金项目(BK2011649);

“十二五”农村领域国家科技计划课题(2012BAD28B01-03);农业科技成果转化资金项目(SQ2012ECC300112)

作者简介:王鹏(1979—),男,讲师,博士,研究方向为功能化肉制品加工技术及机理。E-mail:wpeng@njau.edu.cn

*通信作者:徐幸莲(1962—),女,教授,博士,研究方向为肉品加工与质量控制。E-mail:xlxu@njau.edu.cn