低温冷冻条件对大豆分离蛋白功能性的影响

许 慧1,王 玲2,朱秀清1,*,李佳栋1,郑环宇1,吴海波1

(1.东北农业大学 国家大豆工程技术研究中心,黑龙江 哈尔滨 150030;

2.东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030)

 

摘 要:通过大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)冷冻前后功能性的变化,研究低温冷冻条件(料液比、冷冻温度、冷冻时间)对SPI功能性(保水保油性、乳化特性及质构特性)的影响。结果表明:在经过冷冻实验的样品中,随着SPI添加量的减小,其保水保油性、乳化性先增加后减小,当SPI料液比为112时,其保水性、保油性、乳化稳定性、硬度和弹性均达到相对最大;冷冻温度为-18 ℃时,其保水保油性、乳化性、硬度和弹性相对最大,-20 ℃时,其乳化稳定性相对最好;随着冷冻时间延长,其乳化稳定性减小,冷冻3 d时,SPI的乳化稳定性相对最好,冷冻2 d时其保水性相对最大。和未经冷冻处理的原样品相比,经过冷冻处理的SPI,功能性明显减弱,其中保水保油性、乳化性、质构特性都小于未冷冻处理的SPI。

关键词:低温冷冻;大豆分离蛋白;保水保油性;乳化特性;质构特性

 

Effect of Cryopreservation on Functional Properties of Soy Protein Isolates

 

XU Hui1, WANG Ling2, ZHU Xiu-qing1,*, LI Jia-dong1, ZHENG Huan-yu1, WU Hai-bo1

(1. National Research Center of Soybean Engineering and Technology, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China;

2. College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China )

 

Abstract: The changes in functional properties of soybean protein isolates (SPI) before and after freezing were investigated to reveal the effect of cryopreservation conditions, namely sample concentration, freezing temperature, freezing time on functional properties of SPI including water-holding capacity, oil-holding capacity, emulsifying property and texture property. The results showed that reduced SPI concentration could lead to an initial increase and then a final decrease in water-holding capacity, oil-holding capacity and emulsifying property. When SPI concentration was 1:12, the water-holding capacity, oil-holding capacity, emulsion stability, hardness and elasticity achieved maximum levels. When freezing temperature was -18 ℃, the water-holding capacity, oil-holding capacity, emulsion stability, hardness and elasticity reached maximum levels; however, when freezing temperature was -20 ℃, the best emulsion stability was observed. With the prolongation of freezing time, the emulsion stability of SPI gradually decreased, reaching the highest level when freezing time was 3 days; after 2 days of freezing, the highest water-holding capacity was achieved. Compared with unfrozen samples, the functional properties of frozen SPI were obviously weakened, indicating poorer water-holding capacity, oil-holding capacity, emulsifying property and texture property.

Key words: cryopreservation; soybean protein isolates; water-holding and oil-holding capacity; emulsifying property; texture property

中图分类号:TS214.2 文献标志码:A 文章编号:1002-6630(2014)15-0049-05

doi:10.7506/spkx1002-6630-201415010

大豆分离蛋白是食品行业应用最广泛的植物蛋白类添加剂[1],具有多种功能特性,如乳化性、保水保油性等,这些功能特性是决定蛋白加工中最关键的因素和最重要的理化性质[2-3]。近年来,随着生活节奏的加快和生活水平的提高,人们更加倾向于食用方便快捷的冷冻食品,大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)作为营养安全的蛋白类食品添加剂[4],应用在冷冻肉制品中,常常会出现功能性不稳定、复煮时保水保油性差等问题[5],不仅影响了肉丸制品的食用品质,而且降低了SPI的有效利用率,造成原料浪费。Das等[6]研究得出在冷冻山羊肉馅饼中添加20%大豆分离蛋白时,可以有效降低蒸煮损失,但是当冷冻条件变化时,蒸煮损失也会发生明显改变[7];Lee等[8]研究发现冷冻能引起大豆加工特性方面的变化,冷冻处理的大豆比未经过冷冻处理的大豆口感更好,而且烹饪时间减半;林伟锋等[9]研究报道在冷冻环境中大豆分离蛋白对低脂肉丸质构特性的影响,大豆分离蛋白的添加显著地改善了肉丸制品的质构特性[10-11],但是增加了肉丸的蒸煮损失。所以了解冷冻过程中大豆蛋白功能性[12]的变化,可以为有针对性地改善SPI的某种功能性质提供技术数据支持。目前冷冻条件对大豆蛋白功能性质应用研究的报告还很少,本实验对冷冻条件下SPI的保水保油性、乳化特性和质构特性进行初步研究。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

大豆分离蛋白 哈高科大豆食品有限责任公司;大豆油 九三集团哈尔滨惠康食品有限公司。

硫酸铜、硫酸钾、硫酸、无水碳酸钠、磷酸二氢钠、磷酸氢二钠、氢氧化钠等均为国产分析纯。

1.2 仪器与设备

HH-S电热恒温水浴锅 北京市永光明医疗仪器厂;3K-15型台式高速冷冻离心机 德国Sigma公司;DHG-9240A型电热鼓风干燥箱 上海一恒科学仪器有限公司;TU-1901双光束紫外-可见分光光度计 北京普析通用仪器有限公司;BC-169海尔双王子电冰箱 青岛海尔电冰箱股份有限公司;TA-XT plus 物性测定仪 英国
Stable Micro System 公司。

1.3 方法

1.3.1 大豆分离蛋白基本成分的测定

蛋白质含量测定:凯氏定氮法(GB 5009.5—­2010 《食品中蛋白质的测定(含第1号修改单)》);粗脂肪含量测定:索氏提取法(GB/T 5512—2008《粮油检验 粮食中粗脂肪含量测定》);灰分测定:(GB/T
22510—2008《谷物、豆类及副产品 灰分含量的测定》);水分测定:(GB 5009.3—2010 《食品安全国家标准 食品中水分的测定》);粗纤维含量的测定(GB/T 5009.10—2003《植物类食品中粗纤维的测定》)。

1.3.2 大豆分离蛋白冷冻样品的制备

将干燥的SPI样品与水以不同的比例混合,搅拌均匀后,于室温下静置20 min后送入冰箱内-18 ℃冷冻。将冷冻后的SPI,在水中解冻,解冻后的样品放入鼓风干燥箱低温烘干,将烘干后的固体粉碎,制成粉末状样品,备用。

实验中的冷冻条件是指家用冰箱的普通冷冻,冷冻温度和冷冻时间是指物料在已经设定的冷冻低温后直接放入冷冻室中,进行冷冻的时间。

1.3.3 保水性测定[13]

将一定量待测样品(指大豆分离蛋白冷冻样品和原样品,下同),在低温下烘干至恒质量,再向其中加入过量的水,搅拌均匀,室温下放置30 min,再在离心机中以4 000 r/min的转速离心10 min后去除分离出来的水。保水性以每克蛋白样品(干质量)吸附水的克数表示,计算公式如式(1)所示。

721147.jpg (1)

1.3.4 保油性测定[14]

1 g待测样品中加5 mL大豆油,用玻棒搅拌均匀,静置30 min后在4 000 r/min,离心10 min记下游离油的体积,结果以每克蛋白质吸附油的体积数表示,计算公式如式(2)所示。

721163.jpg (2)

1.3.5 质构分析[15]

1.3.5.1 SPI凝胶的制作

配制质量浓度为15 g/100 mL待测样品,用1 mol/L NaOH溶液将蛋白浆的pH值调到7.0,放入25 ℃水浴中轻轻搅拌使其充分水合,水合30 min后,用保鲜膜将烧杯封口,在90 ℃条件下加热30 min,之后放入4 ℃冰水中,快速冷却,再放置于4 ℃冰箱中冷藏24 h,用于凝胶性质的测定。

1.3.5.2 SPI凝胶质构仪参数设定

采用P/0.5柱形探头,设定前进速率为10 mm/s,冲压速率10 mm/s;后撤速率为10 mm/s,冲压深度为10 mm;一次测定过程中探头下压2 次。每个样品重复3 次,测定过程,取平均值,得凝胶质构参数。

1.3.6 乳化性及乳化稳定性测定[16]

将样品配制成0.5 g/100 mL的溶液。取40 mL配制好的样品溶液,再加入14 mL大豆油,用高速匀浆机在
10 000 r/min的条件下处理1 min,立刻从该乳化液底部取 50 µL,加入到 5 mL 的缓冲溶液中(0.1 mol/L的磷酸缓冲溶液,pH 7.0),混匀,在 500 nm波长测定其吸光度。按照式(3)计算乳化性。在上述乳化液的基础上,间隔10 min后,从底部取50 µL乳化液,加入到5 mL的缓冲溶液中(0.1 mol/L 的磷酸缓冲溶液,pH 7.0),混匀,在500 nm波长测定其吸光度,按照式(4)计算乳化稳定性。

721181.jpg (3)

式中:A0为500 nm波长处吸光度;n为稀释倍数;ρ为样品质量浓度/(g/100 mL);φ为0.25。

721201.jpg (4)

式中:A0为0 min时500 nm波长处吸光度;A10为间隔10 min后的吸光度。

1.4 数据处理及分析

所有数据均通过3次平行实验得到;采用SPSS 13.0进行相关分析;采用Microsoft Excel 2010进行作图处理。

2 结果与分析

2.1 大豆分离蛋白的成分

表 1 大豆分离蛋白成分分析(

x

720849.jpg

±sn=3)

Table 1 Proximate analysis of SPI (

x

720880.jpg

±s, n = 3)

成分

水分

粗脂肪

蛋白质

灰分

粗纤维

含量/%

5.16±0.09

1.23±0.12

88.3±1.17

4.02±0.30

0.53±0.24

 

 

由表1可知,SPI的蛋白质含量(干基)可达到90%以上,蛋白质资源丰富。

2.2 不同料液比的冷冻样品对SPI功能性的影响

在冷冻温度为-18 ℃、冷冻48 h的条件下,考察SPI的添加量对SPI保水保油性、乳化特性和质构特性的影响。

2.2.1 对保水保油性的影响

721222.jpg 

图 1 不同料液比的冷冻样品对SPI保水保油性的影响

Fig.1 Effect of sample concentration on water-holding and oil-holding capacity of SPI

由图1可知,与未经冷冻SPI相比,冷冻的SPI保水性都变小,随着料液比的减小,保水性先增加后减小,在料液比18、112、116时,保水性为2.34、2.88、2.19 g/g,在料液比为112时候,经过冷冻的SPI的保水性相对最大。由于天然的大豆蛋白质结构中含有极性侧链具有亲水性 因此蛋白质能吸收水分并能在食品成品中保留住水分,表现为大豆蛋白的保水性[17]。受环境条件如温度等的影响[18],蛋白质的结构发生变化,进而导致功能性的改变[19]。对照组的保油性为1.42 mL/g,而冷冻后的SPI,在料液比为112时,保油性最大,达到
1.4 mL/g,比对照组降低了0.2 mL/g,虽然冷冻处理,使得SPI的保油性下降,但是当其他冷冻条件固定不变时,料液比保持在112,仍然能保持天然大豆蛋白的良好的保油性。

2.2.2 对SPI乳化特性的影响

721238.jpg 

图 2 不同料液比的冷冻样品对SPI乳化性及乳化稳定性的影响

Fig.2 Effect of sample concentration on emulsifying capacity and emulsion stability of SPI

将不同料液比的SPI样品溶液在-18 ℃条件下冷冻48 h,测定冷冻后SPI的乳化特性。由图2可知,冷冻后SPI乳化性和乳化稳定性都减小,且显著地小于未冷冻SPI。随着料液比的减小,乳化性及其乳化稳定性先增加后减小;在料液比为112时,经过冷冻的SPI的乳化稳定性达到相对最大值31.69 min,显著高于其他样品(P<0.05);在料液比为114时乳化性最好,达到73.54 m2/g。由于冷冻环境的影响,蛋白质的内部二硫键断裂,使得部分肽链变短,而长的蛋白肽链变为短肽后,具有较少的氨基酸序列,限制了蛋白质分子的折叠和蛋白-蛋白之间的重新聚集[20],使得蛋白质空间四级结构改变,其结构取向的变化影响乳化特性的稳定,从而引起大豆蛋白不同浓度之间乳化特性的差异[21]。

2.2.3 对SPI质构特性的影响

表 2 不同料液比的冷冻样品对SPI质构特性的影响(

x

720941.jpg

±sn=3)

Table 2 Effect of sample concentration on texture properties of SPI

(

x

720972.jpg

±s, n = 3)

样品

硬度/g

弹性

黏聚性

咀嚼性/g

未冷冻SPI

665.37±17.69

0.998±0.006

0.735±0.026

457.36±7.94

18

350.50±12.74

0.847±0.022

0.439±0.005

329.41±5.76

110

472.63±9.51

0.870±0.013

0.697±0.02

420.35±6.86

112

541.77±12.84

0.935±0.005

0.631±0.008

404.51±8.25

114

397.52±10.60

0.769±0.018

0.546±0.006

367.09±6.67

116

345.96±11.09

0.712±0.006

0.420±0.013

285.38±7.09

 

 

由表2可知,冷冻处理的SPI质构特性明显小于未冷冻的SPI。随着料液比的减小,SPI的硬度、弹性、黏聚性和咀嚼性均先增加后减小,当料液比为110时,经过冷冻的SPI的黏聚性和咀嚼性相对最大,分别为0.697和420.35 g;当料液比为112时,硬度和弹性最大,分别为541.77 g和0.935。以上结果表明,将SPI以料液比为110的比例应用冷冻食品中,可以充分发挥SPI在其冷冻条件下的良好的黏聚性和咀嚼性;料液比为112时,可以发挥SPI良好的硬度和弹性。

2.3 冷冻温度对SPI功能性的影响

在SPI料液比为112、冷冻时间为48 h的条件下,考察冷冻温度的变化对SPI保水保油性、乳化特性和质构特性的影响。

2.3.1 对SPI保水保油性的影响

721255.jpg 

图 3 冷冻温度对SPI保水保油性的影响

Fig.3 Effect of freezing temperature on water-holding and oil-holding capacity of SPI

由图3可知,随着冷冻温度的降低,SPI的保水保油性先增加后减小。整体上,在冷冻环境下,SPI的保水性明显大于保油性,在-12~-15 ℃温度范围内,保水性保油性变化不明显,都随着温度的降低,保水性保油性平稳增加;当-15~-18 ℃冷冻时,保水性的增加幅度大于保油性,并且在-18℃时,保水保油性都达到相对较好的状态,保水、保油性分别为3.96 g/g和1.37 mL/g,随着冷冻温度的继续降低,保水性保油性都开始下降[22]。说明SPI在适宜的冷冻温度下,可以保持良好的保水保油性,若冷冻的温度较高或者冷冻温度过低,都不利于SPI保水保油等功能性的发挥。

2.3.2 对SPI乳化特性的影响

721271.jpg 

图 4 冷冻温度对SPI乳化性及乳化稳定性的影响

Fig.4 Effect of freezing temperature on emulsifying capacity and emulsion stability of SPI

由图4可知,随着冷冻温度的降低,SPI的乳化性先增大后减小,在-18℃时,经过冷冻的SPI的乳化性达到相对最大值59.18 m2/g;而乳化稳定性呈现缓慢增加的的趋势,从-12~-20 ℃,乳化稳定性由18.26 min增加到28.04 min,-20 ℃的乳化稳定性显著高于其他冷冻组(P<0.01),但-12 ℃和-15 ℃这两个处理组之间的乳化稳定性差异均不显著(P>0.05)。由于实验的样品或冷冻食品都含有较高的水分,冷冻过程水分子会形成冰晶,而冰晶的形成与冷冻速率密切相关[23],冷冻温度越低,冷冻速率就越快,形成的冰晶体积越小,对蛋白质等生物大分子的空间结构破坏程度越小,结构与功能性是紧密相连的[24],适宜的冷冻温度会使SPI保持最好的功能性。

2.3.3 对SPI质构特性的影响

表 3 冷冻温度对SPI质构特性的影响(

x

721012.jpg

±sn=3)

Table 3 Effect of freezing temperature on texture properties of SPI

(

x

721040.jpg

±s, n = 3)

冷冻温度/℃

硬度/g

弹性

黏聚性

咀嚼性/g

-12

365.01±12.470

0.652±0.003

0.533±0.008

362.57±8.940

-15

429.86±10.750

0.689±0.007

0.648±0.017

402.16±9.380

-18

531.17±12.660

0.775±0.028

0.512±0.021

343.31±7.160

-20

482.60±9.590

0.748±0.019

0.489±0.005

317.60±9.30

 

 

由表3可知,随着冷冻温度的降低,质构指标均先增大后减小。其中硬度和弹性在-18℃时达到最大,分别为531.17 g和0.775;-15 ℃时,黏聚性和咀嚼性取得最大值,分别为0.648、402.16 g。说明冷冻温度不同,对SPI的硬度、弹性、黏聚性和咀嚼性的影响各不相同。不同冷冻温度下SPI的硬度和弹性的变化趋势相同,黏聚性和咀嚼性变化趋势相同。为了使SPI在冷冻条件下获得良好的硬度和弹性,应选择冷冻温度为-18 ℃;为了获得SPI良好的黏聚性和咀嚼性,应选择冷冻温度为-15 ℃。

2.4 冷冻时间对SPI功能性的影响

在SPI料液比为112、冷冻温度为-18 ℃的条件下,考察冷冻时间的变化对SPI保水保油性、乳化特性和质构特性的影响。

2.4.1 对SPI保水保油性的影响

721291.jpg 

图 5 冷冻时间对SPI保水保油性的影响

Fig.5 Effect of freezing time on water-holding and oil-holding capacity of SPI

由图5可知,随着冷冻时间的延长,SPI的保水性保油性都有增加的趋势,但是冷冻48 h和72 h的保水性变化不显著(P>0.05),与冷冻24 h的保水值2.62 g/g相比变化显著。因此,为了利用SPI在冷冻肉制品的良好保水性,应该选择冷冻48 h,减少冷冻时间,节约生产成本。此结论说明,冷冻时间对蛋白质变性程度及保水性有重大影响,与Ngapo等[25]得到结论一致。随着冷冻时间的延长,SPI的保油性呈现梯度递增变化,变化趋势比保水性更明显,同样在冷冻48 h和72 h后,测得的SPI的保油性分别为1.15 mL/g和1.23 mL/g,二者只相差0.08 mL/g,说明冷冻时间的延长,并不能显著提高SPI的保油性。

2.4.2 对SPI乳化特性的影响

721310.jpg 

图 6 冷冻时间对SPI乳化性及乳化稳定性的影响

Fig.6 Effect of freezing time on emulsifying capacity and emulsion stability of SPI

由图6可知,随着冷冻时间的延长,乳化性逐渐增大,在冷冻24~72 h过程中,乳化性由54.63 m2/g增加到66.31 m2/g,整整提高了11.68 m2/g,冷冻时间对SPI乳化性的影响是显著的(P<0.05);而乳化稳定性与冷冻时间呈负相关,随着冷冻时间的延长,乳化稳定性减小,在冷冻24~72 h过程中,乳化稳定性由27.05 min减小至24.78 min,变化不显著(P>0.05)。

2.4.3 对SPI质构特性的影响

表 4 冷冻时间对SPI质构特性的影响(

x

721073.jpg

±sn=3)

Table 4 Effect of freezing time on texture properties of SPI

(

x

721102.jpg

±s, n = 3)

冷冻时间/h

硬度/g

弹性

黏聚性

咀嚼性/g

24

437.66±10.480

0.683±0.009

0.533±0.007

345.98±10.460

48

485.17±9.960

0.749±0.014

0.574±0.012

396.12±11.50

72

542.89±13.640

0.834±0.017

0.631±0.020

427.83±9.780

 

 

由表4可知,随着冷冻时间的延长,硬度、弹性、黏聚性和咀嚼性均逐渐增加,且在冷冻72 h时,4项指标分别为542.89 g、0.834、0.631和427.83 g;其中冷冻72 h与冷冻24 h、冷冻48 h相比,硬度、弹性和黏聚性之间的差异是显著的(P<0.05),咀嚼性之间的差异不显著(P>0.05);冷冻48 h与冷冻24 h相比,弹性和咀嚼性差异显著(P<0.05),弹性和黏聚性差异不显著
(P>0.05)。综合以上结果,为了使SPI在冷冻环境中获得良好的质构特性,应选择冷冻时间为72 h。

3 结 论

研究冷冻SPI的保水保油性、乳化特性及质构特性与料液比、冷冻温度和冷冻时间的关系,在料液比为112时,冷冻SPI的保水保油性、乳化稳定性、硬度和弹性最大;料液比为114时乳化性取得最大值73.54 m2/g,料液比为110时,黏聚性和咀嚼性取得最大值,分别是0.697和420.35 g。随着冷冻温度和冷冻时间的变化,SPI不同功能特性之间差异显著。在-18 ℃时,SPI的保水保油性、乳化性最大,在-20 ℃时,乳化稳定性达到最大值28.04 min。在质构特性的变化过程中,-18 ℃时硬度和弹性最大,-15 ℃时黏聚性和咀嚼性取得最大值;在冷冻时间变化过程中,冷冻48 h时,SPI的保水性最好,冷冻72 h,乳化稳定性达到最大值66.31 min。经过冷冻处理的SPI,功能性明显减弱,其保水保油性、乳化性、质构特性都小于未冷冻处理的SPI。

参考文献:

[1] 王洪晶, 华欲飞. 脱脂豆粕中不同脂肪氧合酶活力对大豆分离蛋白凝胶性质的影响[J]. 中国粮油学报, 2006(5): 58-62.

[2] 赵新淮, 徐红华, 姜毓君. 蛋白质结构与功能性[M]. 北京: 中国青年出版社, 2009.

[3] 陈伟斌. 大豆分离蛋白的功能性和改性研究进展[J]. 粮食加工, 2006(4): 67-71.

[4] HOU H J, CHANG K C. Structural characteristics of purified b-conglycinin from soybeans stored under four conditions[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52(26): 7931-7937.

[5] 薛志成. 新兴功能性大豆食品[J]. 食品加工, 2006(9): 36-37.

[6] DAS A KANJANEYULU A SGADEKAR Y P, et al. Effect of full-fat soy paste and textured soy granules on quality and shelf-life of goat meat nuggets in frozen storage[J]. Meat Science, 2008, 80(3): 607-614.

[7] 王南, 韩建春. 冷冻对于大豆蛋白溶液的影响[J]. 食品工业, 2012(12): 50-52.

[8] LEE D R, CHOI Y H, KIM M K, et al. Influence of freezing upon the cooking time and eating quality of beans[J]. Journal of Korean Agricultural and Chemical Society, 1992, 35: 219-226.

[9] 林伟峰, 赵谋明, 杨晓泉, 等. 功能性添加物对低脂肉丸质构特性的影响[J]. 食品工业科技, 2002(4): 19-21.

[10] 李玉珍, 林亲录, 肖怀秋. 大豆分离蛋白在肉制品中的应用研究[J]. 肉类研究, 2006, 20(1): 26-29.

[11] 张春江, 杨君娜, 张红芬, 等. 肉制品中大豆蛋白的应用与检测研究进展[J]. 中国食物与营养, 2010(1): 30-33.

[12] 姚美伊, 郭顺堂. 冷冻大豆分离蛋白凝胶的功能性分析[J]. 食品工业科技, 2013(3): 99-102.

[13] NEKLYUDOV A D, IVANKIN A N, BERDUTINA A V. Properties and uses of protein hydrolysates (review)[J]. Applied Biochemistry and Microbiology, 2000, 36(5): 452-459.

[14] NJINTANG N Y, MBOFUNG C M F, WALDRON K W. in vitro protein digestibility and physicochemical properties of dry red bean (Phaseolus vulgaris) flour: effect of processing and incorporation of soybean and cowpea flour[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2001, 49(5): 2465-2471.

[15] FENG J, XIONG Y L, MIKELl W B. Textural properties of pork frankfurters containing thermally/enzymatically modified soy proteins[J]. Journal of Food Science, 2003, 68(4): 1220-1224.

[16] LIU Chun, WANG Xiansheng, MA Hao, et al. Functional properties of protein isolates from soybeans stored under various conditions[J]. Food Chemistry, 2008, 111(1): 29-37.

[17] 赵威祺. 大豆蛋白质的构造和功能特性[J]. 粮食与食品工业, 2004, 11(3): 9-14.

[18] UTSUMI S, MATSUMURA Y. Structure-function relationships of soy proteins[M]. New York: Wiley, 2006.

[19] BERTRAM H C, KRISTENSEN M, OSTDAL H, et al. Does oxidation affect the water functionality of myofibrillar proteins?[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2007, 55(6): 2342-2348.

[20] HOU D H, CHANG S K. Structural characteristics of purified glycinin from soybeans stored under various conditions[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52(12): 3792 -3800.

[21] 刘瑾. 酶法改善大豆分离蛋白起泡性和乳化性的研究[D]. 无锡: 江南大学, 2008: 18-24.

[22] 汪之和, 王慥, 苏德福. 冻结速率和冻藏温度对鲢肉蛋白质冷冻变性的影响[J]. 水产学报, 2001, 25(6): 564-569.

[23] PORCELLA M I, SANCHEZ G, VAUDAGNA S R, et al. Soy protein isolate added to vacuum-packaged chorizos: effect on drip loss, quality characterization and stability during refrigerated storage[J]. Meat Science, 2001, 57: 437-443.

[24] NOH E J, PARK S Y, PAK J I, et al. Coagulation of soymilk and quality of tofu as affected by freeze treatment of soybeans[J]. Food Chemistry, 2005, 91(4): 715-721.

[25] NGAPO T M, BABARE I H, REYNOLDS J, et al. Freezing and thawing rate effects on drip loss from samples of pork[J]. Meat Science, 1999, 53(3): 149-158.

 

收稿日期:2013-08-25

基金项目:“十二五”国家科技支撑计划项目(2012BAD34B04);黑龙江省财政资助项目

作者简介:许慧(1979—),女,硕士,研究方向为粮食、油脂及植物蛋白工程。E-mail:dadouxuhui@163.com

*通信作者:朱秀清(1968—),女,研究员,硕士,研究方向为大豆蛋白精深加工。E-mail:xqzhuwang@163.com