超高压对肌球蛋白-海藻酸钠-氯化钙混合凝胶特性的影响

史可夫,肖 雄,吴双双,李月双,陈从贵*

(合肥工业大学生物与食品工程学院,安徽 合肥 230009)

摘 要:本实验以含有0.5%海藻酸钠(sodium alginate,SA)和0.2%氯化钙(CaCl 2)的鸡肉肌球蛋白混合体系(M-SA-CaCl 2)为研究对象,考察超高压处理(high pressure processing,HPP)(100~400 MPa)对混合体系凝胶特性(凝胶保水性(water-holding capacity,WHC)和凝胶强度)的影响。通过分析M-SA-CaCl 2混合体系表面疏水性、活性巯基含量、流变特性及凝胶微结构的变化,探讨混合凝胶特性的变化机制。结果表明: 1)混合凝胶WHC随着压力的提高(100~400 MPa)而显著增加(P<0.05),而凝胶强度随之显著降低(P<0.05); 2)HPP能够增加M-SA-CaCl 2混合凝胶体系内部的活性巯基含量,强化混合体系内部疏水作用,减弱SA和CaCl 2对肌球蛋白凝胶的增强作用,降低肌球蛋白的热凝胶能力以及凝胶网络结构的蛋白质聚集程度,由此导致混合凝胶特性的变化。

关键词:超高压;肌球蛋白;海藻酸钠;氯化钙;凝胶特性

肌球蛋白(myosin,M)是原料肉中含量最高的蛋白质,约占肌肉总蛋白质的1/3,占肌原纤维蛋白的50%~55%;其保水性(water-holding capacity,WHC)和硬度直接影响肉制品的多汁性、质构、风味等品质 [1]

利用多糖替代脂肪、非钠盐替代钠盐,是开发低脂低盐肉制品的一条有效途径。海藻酸钠(sodium alginate,SA)是一种亲水多糖和常用的食品添加剂,具有膳食纤维的生理功能,有助于预防肥胖、高血脂等疾病;SA用作为肉制品中的脂肪替代物,可增强肉凝胶的WHC,但也会导致肉凝胶硬度的显著降低 [2]。氯化钙(CaCl 2)是常见的钠盐替代盐,对肉蛋白凝胶特性有着重要影响;一定浓度范围的CaCl 2可提高肉蛋白凝胶强度,但也显著降低了凝胶的WHC值 [3-4]。可见,SA与CaCl 2对改善肉制品的凝胶特性似乎存在着互补性,而Montero [5]以及Pérez-Mateos [6]等研究发现,在含有SA的鱼糜凝胶中添加一定量的CaCl 2,可增强凝胶的刺穿强度,却导致凝胶WHC值的显著降低。

超高压处理(high pressure processing,HPP)作为一种物理加工技术,可在不影响肉制品营养和风味的前提下延长制品货架期、改善肉制品保水及质构特性等,弥补了传统热加工技术的缺陷 [7],也有利于改善蛋白的凝胶功能特性,提高凝胶稳定性 [8]。李勇等 [9]提出HPP可以降低盐的使用量,同时改善肉凝胶制品的持水性和凝胶性;Chen Xing [10]和Ma Fei [11]等利用高压处理肌肉蛋白-多糖混合凝胶体系,发现HPP能够显著增强混合凝胶WHC。由此可见,HPP能够改善肉蛋白混合凝胶特性,尤其是可以提高混合凝胶的WHC值。而HPP如何影响M-SA-CaCl 2体系凝胶特性,能否改善其凝胶特性,尚未见文献报道。

本实验将HPP应用于M-SA-CaCl 2混合体系,考察HPP对其凝胶WHC和强度的影响,并通过分析HPP对混合体系表面疏水性、活性巯基、流变特性和凝胶微观结构变化的影响,探讨混合体系凝胶特性变化的机制,为HPP在低盐低脂肉制品开发中的应用提供理论参考。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

原料:鸡胸肉,购于合肥家乐福购物广场,冰箱中(约4 ℃)冷藏。

辅料:海藻酸钠(化学纯,质量分数为1%的SA水溶液黏度为200 mPa·s) 国药集团化学试剂有限公司;无水氯化钙(分析纯,CaCl 2质量分数≥96.0%) 西陇化工有限公司。

氯化钾、磷酸氢二钾、磷酸二氢钾 国药集团化学试剂有限公司;8-苯胺基-1-萘磺酸(8-anilino-1-naphthalenesulfonic acid hydrate,ANS) 生工生物工程(上海)股份有限公司;5-5'-二硫代-2-硝基苯甲酸(5,5'-dithio bis-(2-nitrobenzoic acid),DTNB) 阿拉丁试剂有限公司;以上试剂均为分析纯。

1.2 仪器与设备

HPP.L2B 600MPa/0.6L超高压试验台 天津华泰森淼生物科技有限公司;BD(C)-69冷藏柜 青岛澳柯玛股份有限公司;BC/BD-241GS冰柜 青岛海尔集团公司;GL-21M高速离心机 湖南湘仪离心仪器有限公司;DS-1高速组织捣碎机 上海越磁电子科技有限公司;FA25高剪切乳化机 上海弗鲁克流体机械制造有限公司;TA-XT Plus质构仪 英国Stable Micro System公司;JSM 6490LV扫描电子显微镜、JFC-1600喷金仪日本Jeol公司;HH-2数显水浴锅 江苏金坛市环宇科学仪器厂;HR-3型流变仪 美国TA公司;Power wave 全波长扫描酶标仪 美国Bio-Tek公司。

1.3 方法

1.3.1 肌球蛋白提取

剔除鸡胸肉中的可见脂肪和结缔组织,切碎,称质量约160 g。参照Chen Xing等 [10]的方法,在0~4 ℃条件下提取肌球蛋白;并用0.6 mol/L 氯化钾磷酸盐缓冲液(pH 6.5),将提取的肌球蛋白质量浓度标准化到20 mg/mL。

1.3.2 M-SA-CaCl 2混合凝胶体系制备

向60 g肌球蛋白(20 mg/mL)溶液中加入质量分数0.5% SA,缓慢搅拌30 min,至完全溶解,在冰箱中(约4 ℃)静置过夜(约12 h),形成M-SA混合溶液;再向M-SA混合溶液中加入质量分数0.2% CaCl 2,充分搅拌(10 min),在冰箱中静置4~12 h。

1.3.3 HPP条件

参照Chen Xing等 [10]的方法。压力水平设为0.1(未加压)、100、200、300、400 MPa,保压时间10 min。样品在处理前后均置于装有冰袋的泡沫保温盒中,低温(约0 ℃)保存。

1.3.4 M-SA-CaCl 2混合凝胶制备

将处理后的M-SA-CaCl 2样品倒入小烧杯(Φ 27 mm×35 mm),置于20 ℃水浴锅中,以2 ℃/min的升温速率加热至80 ℃,恒温30 min,取出小烧杯,冰水浴中冷却10 min后,放入冰箱中过夜(约12 h),供检测。

1.3.5 凝胶强度测定

利用TA-XT Plus质构仪GMIA程序测定M-SA-CaCl 2混合凝胶强度,单位为g。测定参数为:探头选用P/0.5,测前速率1.50 mm/s,测中速率1.00 mm/s,测后速率1.00 mm/s,穿刺距离4 mm,触发力5 g。检测重复6 次。

1.3.6 WHC测定

参照Zhou Yanzi等 [12]的方法。取约5 g凝胶在3 000 r/min条件下离心10 min。实验重复6 次。

1.3.7 流变学性质测定

选用流变仪的振荡模式,Φ60 mm平板,狭缝0.55 mm,应变2%,频率0.1 Hz。测定分为升温和降温两个过程,升温速率2 ℃/min,升温范围20~80℃;降温速率4 ℃/min,降温范围80~20 ℃。

1.3.8 表面疏水性测定

参照Chen Xing等 [10]的方法。将样品液用0.6 mol/L 氯化钾磷酸盐缓冲液(pH 6.5)稀释至蛋白质质量浓度为1 mg/mL,取4 mL蛋白稀释液,加入15 mmol/L的ANS溶液20 μL,振荡仪中振荡搅拌5 min;再在室温(20 ℃)下静置20 min,然后取0.2 mL反应液,用酶标仪在激发波长380 nm、发射波长470 nm条件下测定其荧光强度。检测重复3 次。

1.3.9 表面活性巯基含量测定

参照Chen Xing等 [10]的方法。取上述蛋白质质量浓度为1 mg/mL的稀释液4 mL,加入50 μL 10 mmol/L的DTNB溶液,避光充分反应20 min。以上述4 mL磷酸盐缓冲液加50 μL 10 mmol/L DTNB作为空白,利用酶标仪在412 nm波长处测定其吸光度A。巯基含量按下式计算。

式中:D为稀释倍数;ρ 蛋白为肌球蛋白质量浓度/(mg/mL)。实验重复3 次。

1.3.10 扫描电子显微镜(scanning electron microscope,SEM)观察

将蛋白凝胶样品置于4%甲醛-2.5%戊二醛混合溶液(1∶1,V/V)中固定2 h,待凝胶样品固定变硬,将样品切成10 mm×10 mm×2 mm薄片;用0.1 mol/L磷酸盐缓冲液(pH 7.2)漂洗5~10 次;用乙醇(30%、40%、60%、80%、100%)溶液梯度脱水,每次10 min,用冷风除去易挥发的有机溶剂;真空冷冻干燥15 h;喷金,观察。

1.4 数据分析

实验数据利用Excel 2003软件计算,采用t-检验进行单因素显著性分析,差异显著性水平为P<0.05;用Origin 8.0软件作图。

2 结果与分析

2.1 HPP对M-SA-CaCl 2混合凝胶特性的影响

2.1.1 HPP对M-SA-CaCl 2混合凝胶WHC的影响

图1 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合凝胶WHHCC的影响
Fig.1 Effect of HPP on WHC of thermal M-SA-CaCl 2gel

小写字母不同表示差异显著(P<0.05)。下同。

由图1可知,与未受压(0.1 MPa)组相比,压力为100 MPa时,混合凝胶WHC没有显著变化(P>0.05),而当压力水平为200~400 MPa时WHC显著升高(P<0.05),且随着压力的增加而增加。同时,400 MPa处理可几乎完全弥补添加SA和CaCl 2而导致混合凝胶WHC的下降。

Xiong等 [13]发现SA能显著提高鸡肉盐溶性蛋白凝胶的保水性,这主要源于肌肉蛋白与SA形成的混合凝胶基质具有高截水能力。添加CaCl 2导致M-SA混合凝胶持水性显著降低,可能是由于Ca 2+与SA之间更容易发生相互作用,形成SA-Ca 2+聚合物,阻碍了肌球蛋白与SA的相互作用,进而影响其持水性能,导致混合凝胶WHC显著低于纯肌球蛋白凝胶。

HPP使得蛋白混合凝胶WHC显著增高,Iwasaki等 [14]200 MPa压力处理鸡肉肌原纤维蛋白凝胶以及Chen Xing等 [10]100~400 MPa压力处理肌球蛋白-卡拉胶混合凝胶也发现了类似结果。蛋白凝胶的持水性与静电作用、疏水作用、氢键作用及微观结构等密切相关 [4]。HPP能够影响蛋白质-蛋白质、蛋白质-多糖之间的相互作用以及蛋白质构象,间接影响凝胶持水性 [15];HPP也会使得蛋白凝胶更加均匀致密,从而提高其持水性 [11]。Ma Fei等 [4]提出,HPP通过影响静电效应而破坏二价阳离子和蛋白间的相互作用,并降低了蛋白复合体盐桥重组概率,进而影响受压混合凝胶的持水性。

2.1.2 HPP对M-SA-CaCl 2混合凝胶强度的影响

图2 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合凝胶强度的影响
Fig.2 Effect of HPP on the strength of M-SA-CaCl 2gel

如图2所示,当压力水平在0.1~400 MPa范围变化时,M-SA-CaCl 2混合凝胶强度随着压力的增加而显著降低(P<0.05)。同时,HPP可减弱由于添加SA和CaCl 2而产生的凝胶强度提高;且压力越大,减弱效应越明显。

HPP导致蛋白混合凝胶强度的变化与很多因素有关,蛋白热凝胶能力、蛋白与多糖之间相互作用力、二硫键及其他共价键以及凝胶网络微观结构的变化都可能会影响蛋白凝胶强度 [10]。Ma Fei等 [4]高压处理(100~400 MPa)肌肉盐溶性蛋白以及Chen Xing等 [10]高压处理(100~400 MPa)肌球蛋白-卡拉胶混合体系,都发现HPP会减弱蛋白混合凝胶强度,他们认为,在加压过程中,尤其是当压力超过200 MPa时,蛋白质的带电基团和功能基团暴露出来,更容易与盐离子和多糖发生相互作用形成聚合物,这种聚合物可能对蛋白质的变性凝胶起到阻碍作用,使得凝胶强度减弱 [16]。此外,压力过大可能会导致蛋白变性过快,使得蛋白质凝胶网络结构相互交联性降低,也会导致凝胶强度减弱 [17]

2.2 HPP对混合凝胶体系表面疏水性和活性巯基的影响

与未受压(0.1 MPa)组相比,100~400 MPa处理组显著(P<0.05)增大了M-SA-CaCl 2混合凝胶体系的表面疏水性,且随着压力的增大而逐渐增加(图3)。同样,100~400 MPa处理组也显著(P<0.05)增加了混合体系的活性巯基含量,并且也随着压力的增大而增加;但在超过300 MPa时,巯基含量不再显著增加(P>0.05)(图4)。

图3 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合凝胶表面疏水性的影响
Fig.3 Effect of HPP on surface hydrophobicity of M-SA-CaCl 2

图4 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合凝胶活性巯基含量的影响
Fig.4 Effect of HPP on reactive sulfhydryl content of M-SA-CaCl 2

Chen Xing等 [10]在研究受压肌球蛋白-卡拉胶混合体系 [10]、肌动球蛋白-SA混合体系 [18],CAO Yingying等 [8]研究兔肉肌球蛋白时都发现了类似的变化趋势,HPP能够引起蛋白质变性展开,使得包埋在蛋白质核心的疏水基团和活性巯基暴露于表面,导致了蛋白质表面疏水性和活性巯基含量的提高。这两者的变化主要反映了蛋白质三级结构的变化 [19]。表面疏水性与蛋白质疏水残基的分布有关,被认为是肌球蛋白聚集、凝胶的先决条件 [20]。巯基基团是蛋白质最重要的功能基团,显著影响蛋白质的功能特性 [21],CAO Yingying等 [8]认为,HPP导致活性巯基含量的变化主要是由于肌球蛋白三级结构的改变,而不是S—S键的断裂,因为诱导S—S键断裂需要的能量是213.30 kJ/mol,远高于HPP在10 000 MPa时所能提供的能量(8.37 kJ/mol)。受压M-SA-CaCl 2混合体系表面疏水性和活性巯基含量的显著增加,说明HPP导致肌球蛋白三级结构发生了明显变化。蛋白质变性展开,使得包埋在其核心部分的疏水基团和活性巯基暴露出来,这种暴露势必影响M-M、M-SA、M-CaCl 2的相互作用,引起混合体系发生聚集作用增加等一系列变化,导致凝胶特性的变化;疏水相互作用的增强也会减弱水分流动性,进而增强WHC [10]

2.3 HPP处理对混合凝胶体系流变特性的影响

储能模量(G')是用来描述凝胶网络结构属性的重要流变学参数,代表着流体中的弹性部分,反映了凝胶的强度 [8]。δ值描述了黏弹性特征,反映了从黏性肌球蛋白溶液向弹性肌球蛋白凝胶的转变 [22]

图5 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合体系升温过程中G'的影响
Fig.5 Effect of HPP on storage modulus (G') of M-SA-CaCl 2during heating

图6 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合体系升温过程ttaann δ的影响Fig.6 Effect of HPP on tan δ of M-SA-CaCl 2during heating

如图5所示,在未加热(20 ℃)时,未受压处理组M-SA-CaCl 2混合体系的G'高于纯肌球蛋白,M-SA-CaCl 2混合体系的溶胶强度高于纯肌球蛋白,SA和CaCl 2对肌球蛋白溶液的溶胶增强作用明显;当200~400 MPa处理时,混合体系的G'低于纯肌球蛋白,且300 MPa和400 MPa处理组明显低于200 MPa处理组。这说明HPP破坏了SA和CaCl 2对肌球蛋白的凝胶增强作用,并且300 MPa和400 MPa的破坏作用强于200 MPa。加热过程中,随着压力的增加(100~400 MPa)G'值呈下降趋势,HPP降低了M-SA-CaCl 2混合体系的热凝胶能力;压力为300 MPa和400 MPa组的G'和tan δ曲线特征均发生明显变化(图5、6),说明此时肌球蛋白已经发生变性,与表面疏水性和活性巯基含量的变化结果一致,HPP导致肌球蛋白变性,更多的带电基团暴露 [10],更容易与SA结合发生相互作用,进而阻碍肌球蛋白之间的聚集和三维网络结构的形成,降低了G'值,减弱了混合体系热凝胶能力以及最终形成的凝胶强度。

2.4 SEM结果

由图7A可知,未受压的纯肌球蛋白凝胶呈现出较大的不规则孔洞,质地松散,不紧密,较为粗糙。这种结构与其他处理组相比,能够截留更多的水分,具备较高的凝胶持水性以及较弱的凝胶强度 [4,10]。如图7B、7C所示,添加SA和CaCl 2形成的凝胶结构较致密,有较多、较大的蛋白凝胶聚集现象,孔径较小且孔洞数量减少,而100 MPa处理并未明显改变这种M-SA-CaCl 2混合凝胶结构。Ma Fei等 [4]也观察到了类似现象,并认为蛋白质相分离和更大的肌球蛋白聚集对凝胶持水性和硬度有不利影响,但适当的肌球蛋白聚集有利于增加凝胶强度,添加了CaCl 2后肌球蛋白分子展开并通过二硫键、静电作用、疏水作用、氢键等相互作用导致了更大的蛋白凝胶聚集 [23]。凝胶微结构的变化可能与其高持水性和低凝胶强度有关 [24]。对于我们的实验,添加的CaCl 2与SA会增强肌球蛋白的凝胶聚集现象,导致混合凝胶强度的增加;而400 MPa处理会减少蛋白凝胶的聚集现象,尽管凝胶内部孔径变小且孔洞分布更加均匀,但仍导致了混合凝胶强度的降低(图7D)。

图7 HPP对M-SA-CaaCCll 2混合凝胶微观结构的影响
Fig.7 Effect of HPP on microstructure (SEM image) of M-SA-CaCl 2gel

A. 肌球蛋白0.1 MPa;B. M-SA-CaCl 2混合凝胶0.1 MPa;C. M-SA-CaCl 2混合凝胶100 MPa;D. M-SA-CaCl 2混合凝胶400 MPa。

3 结 论

HPP能够显著提高M-SA-CaCl 2混合凝胶的WHC(P<0.05),弥补了外源添加SA和CaCl 2对混合凝胶WHC降低的影响,但是,HPP也会降低M-SA-CaCl 2混合凝胶的强度。

HPP通过增加M-SA-CaCl 2混合凝胶体系内部的活性巯基含量,增强体系内部疏水作用,减弱SA和CaCl 2对肌球蛋白凝胶的增强作用以及肌球蛋白的热凝胶能力,并减少混合凝胶网络结构的聚集现象,使得凝胶WHC增强,凝胶强度减弱。如何通过HPP、SA、CaCl 2三者调控获得理想WHC和凝胶强度的肉蛋白混合凝胶制品,值得进一步研究。

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Effect of High Pressure Processing on Properties of Chicken Breast Myosin Gel Containing Sodium Alginate and Calcium Chloride

SHI Kefu, XIAO Xiong, WU Shuangshuang, LI Yueshuang, CHEN Conggui*
(School of Biotechnology and Food Engineering, Hefei University of Technology, Hefei 230009, China)

Abstract:High pressure processing (HPP) as a non-thermal processing technology has broad prospects in the meat industry. The effects of high pressure levels (100 - 400 MPa) on the properties of chicken breast myosin gel containing 0.5% (m/m) sodium alginate (SA) and 0.2% (m/m) calcium chloride (CaCl 2) (M-SA-CaCl 2) were investigated. The surface hydrophobicity, reactive sulfhydryl content, rheological properties and gel microstructure of M-SA-CaCl 2were analyzed in order to understand the mechanism of the changes in the gel properties. The results showed that the water-holding capacity (WHC)of M-SA-CaCl 2was significantly (P < 0.05) increased with elevating pressure while the gel strength was decreased. These changes could result from the significant (P < 0.05) increase in the surface hydrophobicity and reactive sulfhydryl content, weakened thermal gelation ability of M-SA-CaCl 2, and reduced protein aggregation within mixed gel after HPP treatment.

Key words:high pressure processing; myosin; sodium alginate; calcium chloride; gel properties

中图分类号:TS251.51

文献标志码:A

文章编号:1002-6630(2015)23-0033-05

doi:10.7506/spkx1002-6630-201523007

收稿日期:2015-02-04

基金项目:国家自然科学基金面上项目(31271893)

作者简介:史可夫(1987—),男,硕士研究生,研究方向为肉制品加工。E-mail:shikefu.2008@163.com

*通信作者:陈从贵(1963—),男,教授,硕士,研究方向为肉制品加工及副产物综合利用。E-mail:ccg1629@163.com