张英春 1,2，向鑫玲 1，张兰威 1，马 放 2，李少慧 1
（1.哈尔滨工业大学化工学院，黑龙江 哈尔滨 150090；2.哈尔滨工业大学市政环境工程学院，黑龙江 哈尔滨 150090）
摘 要：本文综述了乳酸杆菌S-层蛋白的结构及功能，包括S-层蛋白对胆盐及消化酶的耐受能力、参与乳酸杆菌对宿主的黏附作用、抑制病原菌对宿主细胞的黏附及侵入作用。并且详细阐述了S-层蛋白对细胞信号通路的调节功能，证明S-层蛋白对于乳酸杆菌发挥免疫调节功能具有重要的作用。
关键词：乳酸杆菌；S-层蛋白；信号通路；免疫调节
S-层蛋白是古细菌和某些细菌表面的一种蛋白成分。在乳酸菌中，目前仅证实乳酸杆菌的细胞壁外存在S-层蛋白 [1]。乳酸杆菌S-层蛋白由于其黏附作用、抑制病原菌及非致病性的特性，使得其在口服型活性疫苗中表现出潜在的应用价值 [2]。国内外对乳酸杆菌S-层蛋白功能的研究已经逐渐兴起，使得它在生物技术、纳米科技和生物医药方面展现了巨大的应用前景 [3]。但目前对乳酸杆菌S-层蛋白生理功能的具体作用机制仍不明确。许多研究已表明乳酸杆菌具有调节人体免疫系统功能的作用，并且这种调节作用与S-层蛋白具有一定的关系，所以需对S-层蛋白的免疫调节功能进行深入研究，以便进一步阐明乳酸杆菌的益生功能。
乳酸杆菌的S-层蛋白是由蛋白质或者糖蛋白亚基组成，呈规则的晶状排列，其晶格有倾斜形、正方形和六角形3 种。S-层蛋白能够整个覆盖细胞表面的固态表层，厚度通常为5～15 nm [4]，分子质量一般为40～200 kD，占据了细胞总蛋白含量的10%～15% [5]。乳酸杆菌表面蛋白均为碱性蛋白，这是乳酸杆菌独有的特性。S-层蛋白含有大量疏水性氨基酸，占总氨基酸含量的31.9%～38.7%。正是因为高含量的疏水性氨基酸，S-层蛋白才不会被水等溶剂溶解，这是S-层蛋白自动聚集性的基础 [6]。带负电氨基酸与带正电氨基酸的比值为7.0∶12.3～4.3∶7.0，其高含量的带正电氨基酸也是乳酸杆菌S-层蛋白所特有的。目前已证实的乳酸杆菌细胞壁外存在S-层蛋白的菌株有：嗜酸乳酸杆菌（L. acidophilus）、卷曲乳酸杆菌（L. crispatus）、短乳酸杆菌（L. brevis）、布氏乳酸杆菌（L. buchneri）、鸡乳酸杆菌（L. gallinarum）、瑞士乳酸杆菌（L. helveticus）、发酵乳酸杆菌（L. fermentum）、高加索奶乳酸杆菌（L. kefir）、嗜淀粉乳酸杆菌（L. amylovorus）、约氏乳酸杆菌（L. johnsonii）、格氏乳酸杆菌（L. gasseri）、干酪乳酸杆菌（L. casei）、类高加索乳酸杆菌（L. parakefi r）共13 种。
乳酸杆菌S-层蛋白的一级结构具有高变性，同一菌株中的S-层蛋白的氨基酸序列也可能不同 [7]。乳酸杆菌S-层蛋白二级结构，平均由20%的α-螺旋和40%的β-折叠区域构成，5%～45%以β-转角和无规卷曲排列 [8]。S-层蛋白的亚基通过非共价键相互连接，且通过非共价键与宿主表面连接 [9]。乳酸杆菌S-层蛋白的同源性主要集中于C端，该区域主要负责蛋白对细胞外膜的锚定作用，而N端的区域主要与蛋白的自身组装及对细胞的黏附作用相关，变异概率较大 [10]。虽然鉴定发现S-层蛋白具有多糖结构，但乳酸杆菌中的多数S-层蛋白并没有糖基化，目前只发现L. buchneri和L. kefi r的表层带有糖链 [7]。
许多乳酸杆菌基因组中编码S-层蛋白的基因都已经被发现，乳酸杆菌都具有多个S-层蛋白基因，但并不是所有的基因都同时表达。L. acidophilus有S-层蛋白A（S-layer protein A，SlpA）和S-层蛋白B（S-layer protein B，SlpB）2 个基因编码S-层蛋白，L. brevis具有SlpB、SlpC、SlpD共3 个编码S-层蛋白的基因 [11]。同一菌株可编码不同的S-层蛋白，同种乳酸杆菌S-层蛋白基因相似度非常高，并且不同种菌株间相似度也较高。
2.1 S-层蛋白对胆 盐及消化酶的耐受能力
乳酸杆菌是人和动物胃肠道中的正常菌群，在肠道中存活的数量越多、定殖的时间越长，对人及动物的健康就会越有利。同时，存活数量和定殖时间也是评价益生菌的重要指标之一。因此，乳酸杆菌是否能够克服消化道中的物理和化学因素的影响，对胃、肠液具有良好的耐受特性，是发挥益生功效的前提。S-层蛋白位于乳酸杆菌的表面，对保护乳酸杆菌菌体免受外界环境的侵害具有重要作用。胡斌等 [12]分别用pH 2.0的盐酸溶液和含质量分数为0.3%的胆盐的乳酸细菌培养基（MRS）来模拟胃酸环境和胆汁环境，测定L. acidophilus NCFM的存活率。实验先用5 mol/L LiCl溶液除去菌体的S-层蛋白，在一定的培养条件下使S-层蛋白再生，每4 h取样进行菌体的耐酸性和耐胆盐测试。实验结果显示，0～8 h期间，S-层蛋白的再生能够使菌体在酸处理的条件下，存活率由52.5%升至85.9%；在胆盐处理条件下，存活率由43.4%升至81.8%。结果表明，随着S-层蛋白的再生，L. acidophilus NCFM的耐酸和耐胆盐能力不断提高，说明S-层蛋白能够增强菌体对酸和胆盐的耐受能力。肖荣等 [13]通过胰蛋白酶和胃蛋白酶模拟胃肠道的环境，测定L. brevis M8菌株S-层蛋白的耐受能力，通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gelelectrophoresis，SDS-PAGE）进行分析，结果表明S-层蛋白有少部分降解，但大量的S-层蛋白不被消化。Meng Jun等 [14]用胃蛋白酶及胰酶与胆盐的混合物模拟消化环境，分别检测L. helveticus fb213、L. acidophilus fb116、L. acidophilus fb214完整的菌体及除去S-层蛋白的菌体的存活率。结果表明：经模拟胃液处理了菌株，除去S-层蛋白的乳酸杆菌的存活率降低了10 4～10 5个数量级。但是，完整的乳酸杆菌其数量级仅降低了10 1～10 1.5个数量级；经模拟肠液处理的菌株，除去S-层蛋白的乳酸杆菌的存活率降低10 4～10 5个数量级，完整的乳酸杆菌存活率仅降低10 2～10 3个数量级。以上结果均表明，S-层蛋白位于乳酸杆菌的表面，能够形成生理屏障，抵抗胃肠液对菌体的破坏，有助于乳酸杆菌在肠道中的生长繁殖并发挥益生功能。
2.2 S-层蛋白参与乳酸杆菌对宿主的黏附作用
乳酸杆菌对肠道表面的黏附能力是在消化道中长期存在的必要条件，也是评价乳酸杆菌益生功能的重要指标之一。乳酸杆菌对宿主的黏附过程共2 步：第1步是非特异性黏附，主要通过疏水作用力、静电相互作用力、氢键等来实现。其中，疏水作用力和静电作用力是主要作用力；第2步是特异性黏附，菌体细胞上的特异性配体进一步与宿主细胞相应的受体特异性结合，使菌株黏附于宿主细胞。
研究表明，乳酸杆菌与宿主的相互作用主要与菌体的S-层蛋白有关。陈臣等 [15]利用荧光标记法来检测L. plantarum ST-Ⅲ对Caco-2细胞的黏附机理，利用化学法或酶法去除乳酸杆菌的S-层蛋白，进行黏附性实验。结果表明，去除S-层蛋白的L. plantarum ST-Ⅲ对Caco-2细胞的黏附能力显著降低，利用表面蛋白结合能力的可逆性，将除去S-层蛋白的菌体与提取的表面蛋白进行孵育，再进行黏附性实验，黏附率从4.82%提高至8.46%。结果验证了S-层蛋白具有可逆地结合到细胞壁的能力，同时证明了表面蛋白参与黏附过程。
乳酸杆菌与宿主细胞的相互作用主要是表面的S-层蛋白黏附于肠上皮细胞的细胞外基质，这些细胞外基质包括糖蛋白（如纤连蛋白和层黏连蛋白）或是胶原。Leeuw等 [16]通过表面离子共振的方法进行研究，L. brevis ATCC8287的S-层蛋白表现出对纤连蛋白和层黏连蛋白高度的亲和力，而对纤维蛋白原和胶原的亲和能力相对较低。其中，S-层蛋白对纤连蛋白的亲和力是层黏连蛋白的3 倍，而二者比对纤维蛋白原和胶原的亲和力要高出3 个数量级。研究表明，S-层蛋白与纤连蛋白的连接能力与位于S-层蛋白N末端的一个含81 个氨基酸的区域有关，这段区域能够使没有黏附能力的细菌黏附于人的肠上皮细胞，这个区域的功能与完整的S-层蛋白相似 [17]。2.3 S-层蛋白抑制病原菌对宿主细胞的黏附及侵入作用
黏附是病原菌入侵宿主细胞的先决条件之一，病原菌通过黏附、定殖到宿主细胞后发挥一系列致病作用。致病菌黏附到肠上皮细胞的机制之一是和肠上皮细胞表面分子的受体结合，而益生菌在黏附位点的占据则会抑制病原菌的入侵 [18]。乳酸杆菌的S-层蛋白对抑制病原菌的入侵和黏附具有重要的作用，其抑菌机制，有的研究认为S-层蛋白能够与宿主肠上皮细胞的受体相互作用，因而封锁了肠细胞表面的受体位点，抑制了病原菌的黏附 [19]，也有研究表明S-层蛋白能与病原菌表面的特异性位点直接相互作用，从而修改或者掩盖了病原菌黏附和入侵人肠细胞所必需的表面物质 [20]。
乳酸杆菌的S-层蛋白对多种肠道致病菌黏附或入侵宿主细胞均有拮抗作用。Ren Dayong等 [21]通过L. salivarius和L. plantarum来研究表面蛋白对抑制Staphylococcus aureus黏附于Caco-2细胞的作用。2 种菌株去除S-层蛋白后，L. salivarius对病原菌的抑制率由58%降为4%，表明S-层蛋白是该菌表面最重要的黏附因素。而L. plantarum的抑制率仍能保持在42%的较高水平，可能是由于其表面存在着对病原菌进行作用的其他物质。进一步用纯化的S-层蛋白来研究其抑制病原菌黏附的作用，实验证明这种抑制作用随着S-层蛋白浓度的增加而增强。同时，S-层蛋白的一些特性也使得益生菌具有良好的黏附能力，如高度的疏水性、自动聚集性及共聚作用。其中，自动聚集性和共聚作用与益生菌的竞争性抑制高度相关 [22]。Golowczyc等 [23]分别研究了能发生共聚作用的菌株L. kefir CIDCA8321和不能发生共聚作用的菌株L. kefir CIDCA83113对Salmonella的作用，结果表明，CIDCA8321在抑制Salmonella入侵Caco-2细胞及TC-7细胞方面具有显著的效果，而在CIDCA83113却未发现这种作用。并且，将L. kefi r CIDCA83113的S-层蛋白除去后，其对抑制Salmonella入侵作用的能力显著降低。这进一步证明了S-层蛋白与病原菌的共聚作用能够掩盖病原菌细胞的表面物质，从而干扰病原菌的入侵作用，为乳酸杆菌的益生作用提供了可能。
丝裂原活化蛋白激酶（mitogen-acivated protein kinases，MAPK）是细胞内的一类丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，是真核生物内的一类重要的信号系统。目前已鉴定的MAPK信号转导通路有4 条：细胞外信号调节激酶（extracellular signal regulated kinase，ERK1/2）、c-Jun氨基末端激酶（c-Jun N-terminal kinases，JNK）、p38MAPK和ERK5 [24]。近年来发现，MAPK信号转导途径在固有性免疫和获得性免疫应答中起着重要调节作用，可以诱导初始CD4 ＋T细胞向Th1或Th2分化，从而引发不同的免疫反应 [25-26]。自然的进化使得病原菌拥有抗衡宿主细胞固有免疫防御系统的能力，病原菌通过保守的蛋白分泌系统将效应物运输至宿主细胞，从而影响细胞的细胞骨架，并调节相关的信号通路 [27]。大量研究已经证实，伴随细菌的黏附或入侵，众多病原菌如Escherichia coli、Salmonella、Shigella、Listeria monocytogenes等常将MAPK信号通路作为攻击目标，通过抑制或激活该信号通路，增强其自身感染力，同时也会引起一系列的细胞炎症反应 [28]。如存在于Shigella的OspF以及Salmonella的SpvC等磷酸化苏氨酸裂合酶（phosphothreoninelyase），能够通过不可逆的去磷酸化作用有效地避免MAPK的再磷酸化，有效地抑制宿主细胞的固有免疫应答，从而有助于病原菌的进一步侵染 [29-30]。而有些细菌如Mycobacterium leprae则通过激活MAPK信号通路，促进细胞的炎性反应，刺激细胞分泌促炎性细胞因子 [31]。在肠道系统中，促炎性细胞因子分泌增多会导致促炎与抑炎平衡被破坏，引起炎症 [32]。有些乳酸杆菌株可刺激免疫系统，并诱导促炎细胞因子和抗炎细胞因子的产生，使两者达到动态平衡，从而对炎症进行调控 [33-34]。
乳酸杆菌黏附于树突细胞和胃肠上皮细胞被认为是其定殖于胃肠道并刺激人体进行免疫调节的重要过程 [35]。而S-层蛋白作为乳酸杆菌细胞壁外重要的黏附物质，乳酸杆菌这种拮抗病原菌作用细胞信号通路及调节免疫系统的能力是否涉及S-层蛋白的作用，目前还鲜有报道。
Sun Zhilan等 [36]研究了2 种具有高黏附能力的乳酸杆菌菌株L. crispatus K243和L. crispatus K313，SDSPAGE分析表明其表面存在的S-层蛋白可能分别为SlpA和SlpB。用这2 种乳酸杆菌分别作用经S. braenderup H9812刺激后的HT-29细胞，结果表明细胞经刺激后能够引起编码促炎性信号分子白细胞介素-8（interleukin-8，IL-8），生长调节致癌基因-α（chemokine(C-X-C motif)ligand 1，CXCL-1），巨噬细胞炎症蛋白-3α（chemokine(C-C motif)ligand 20，CCL20）的基因转录水平提高，2 种乳酸杆菌能降低这3 种炎性信号分子的转录能力，且下调水平约为36.2%～58.8%。酶联免疫吸附测定（enzyme linked immuno sorbent assay，ELISA）分析进一步证明了L. crispatus K243和L. crispatus K313能够抑制细胞分泌IL-8，且抑制水平分别为32.8%和47%。K313相比于K243能够在S. braenderup感染人肠上皮细胞时表现出更强的抗炎性作用。2 种乳酸杆菌引起的细胞免疫响应的差异与其表面的S-层蛋白的不同是否有关，目前尚不清楚。
李鹏成 [37]用Caco-2细胞作为体外模型，研究了从L. acidophilus ATCC4356菌株中分离纯化的S-层蛋白拮抗S. typhimurium SL1344对细胞MAPKs信号通路的影响。结果表明，在MAPKs通路mRNA水平的表达中，S-层蛋白能够消除S. typhimurium SL1344引起的细胞ERK2的基因表达的下调及JNK1的基因表达的上调，且S-层蛋白对p38基因的表达有显著的下调作用。而在MAPKs通路蛋白水平的表达中，S-层蛋白能够降低S. typhimurium SL1344引起的ERK1/2的磷酸化水平，拮抗病原菌引起的Caco-2细胞的JNK的磷酸化，同时显著减少p38磷酸化水平。实验表明乳酸杆菌的S-层蛋白可能通过阻断S. typhimurium SL1344对MAPK信号通路的活化拮抗病原菌的黏附与入侵，阻止致病菌对细胞的进一步感染。Li Pengcheng等 [38]的研究也证实了S-层蛋白能够修复S. typhimurium SL1344引起的Caco-2的细胞凋亡，并且通过对Caspase-3活性的抑制作用来拮抗细胞凋亡。结果与S-层蛋白能够显著诱导ERK1/2的活化相一致，表明乳酸杆菌S-层蛋白对Salmonella引起的上皮细胞的破坏具有保护作用。
Valentina等 [39]通过Caco-2细胞作为体外模型证实了L. helveticus MIMLh5及其SlpA能够通过降低IL-1β引起的核因子-κB（nuclear factor-κB，NF-κB）的活性进行抗炎性反应。当以人的巨噬细胞系U937作为刺激模型时，MIMLh5通过引起细胞的促炎性细胞因子——肿瘤坏死因子-α（tumor necrosis factor-α，TNF-α）和环氧酶-2（cyclo-oxyge-nase-2，COX-2）的表达来刺激非特异性免疫反应。并且，TNF-α和COX-2的表达量与MIMLh5菌体SlpA的存在与否及SlpA的浓度直接相关，菌体表面存在的SlpA含量高， 能引起TNF-α和COX-2基因的表达能力提高。同时，SlpA对鼠的骨髓细胞（bone marrow differentiation of mouse，BMDMs）与鼠的腹腔巨噬细胞（peritoneal cavity macrophage，PCMs）的刺激效应也表明SlpA能够提高MIMLh5菌株诱导细胞产生TNF-α的能力。不同的细胞模型均表明，MIMLh5的SlpA能够诱导细胞TNF-α和COX-2基因的表达。但是，不能将SlpA等同于脂多糖（lipopolysaccharide，LPS）这种促炎性刺激物，因为实验将SlpA与LPS共同作用刺激U937时，LPS与S-层蛋白同时存在并未在促炎性响应中产生叠加或者协同效应。相反，SlpA能够显著降低由LPS诱导引起的TNF-α的产生。并且当二者分别作用细胞时，仅当SlpA的作用剂量高于LPS 10 倍时，二者引起的细胞关于TNF-α和COX-2的响应结果才能相同。TNF-α不仅与诱发炎症性疾病相关，对肿瘤及传染病也具有抑制作用 [40]。有研究表明，为响应机体损伤和炎症引起的COX-2迅速上调有助于恢复黏膜的完整性 [41]。因此，SlpA对调节细菌的免疫刺激活动具有重要的作用，能够帮助宿主抵御病原菌和响应感染的作用。
Sergey等 [42]研究了L. acidophilus NCFM表面主要的SlpA对树突细胞（dendritic cells，DCs）及T细胞功能的调节。DCs表面存在各种模式识别受体（pattern recognition receptors，PRRs）来识别病原体和共生细菌中的特征分子。这些受体包括Toll样受体（tolllike receptors，TLRs）和C-型凝集素（C-type lectins，CLRs）。其中CLRs中的一种DC-SIGN（DC-specific ICAM-3-grabbing nonintegrin）能够特异性识别乳酸杆菌的SlpA并与其发生相互作用，从而调节DCs和T细胞的功能。DCs具有产生细胞因子的重要功能，将L. acidophilus NCFM的SlpA分离纯化，作用于DCs，发现SlpA能够促进IL-10的大量产生，并且当SlpA与病原菌的LPS共同刺激DCs时，产生的IL-10的水平更高。DC-SIGN也参与激活T细胞分化，将成熟的DCs与未成熟的T细胞共同培养，在LPS与SlpA共同刺激DCs时，能够诱导T细胞分泌大量的IL-4。而用DC-SIGN特异性抗体对培养物进行处理，SlpA未引起细胞因子比率的改变。纯化的SlpA单独作用DCs也未引起T细胞的增殖。结果说明，T细胞的分化与DC-SIGN相关，并且在LPS刺激DCs后，通过DC-SIGN对SlpA的识别和相互作用，促进未成熟的T细胞向Th2型分化。所以L. acidophilus NCFM的SlpA与DCs表面的相应受体的相互作用能够调节细胞的免疫功能，证明了乳酸杆菌的S-层蛋白能够直接或间接的干涉病原体在宿主免疫系统引起的不利影响。Ashida等 [43]利用L. acidophilus L-92和L. acidophilus CP-23这2 种乳酸杆菌表面SlpA表达含量的不同，证明SlpA的含量与乳酸杆菌刺激细胞产生Th1型细胞炎性因子IL-12的能力直接相关。L-92相比于CP-23能够在菌体细胞表面表达更高水平的SlpA，2 种乳酸杆菌分别作用鼠的DC一定时间，检测培养基中的IL-12的含量，结果表明SlpA表达量少的CP-23刺激DCs释放IL-12的水平也低。即乳酸杆菌通过表面的SlpA影响DCs释放IL-12，从而影响细胞的免疫调节。Yanagihara等 [44]进一步研究确定CP-23表面低水平的SlpA对免疫调节作用影响的原因。实验通过对L-92和CP-23细菌表面SlpA锚定作用进行重建分析，表明CP-23相较于L-92对细胞表面的SlpA的锚定能力低，从而导致CP-23重新整合SlpA的能力较低，CP-23表面的SlpA被大量释放于培养基中。同时也证明了乳酸杆菌的免疫调节作用需要表面的SlpA进行锚定的重要性质。
Johnson等 [45]将编码S-层蛋白的Lba1029基因从L. acidophilus NCK1909菌株的染色体上删除，产生一种突变体菌株L. acidophilus NCK2258。为了研究S-层蛋白的免疫调节功能，将乳酸杆菌与鼠的DC以10∶1的浓度比共培养，检测DC的细胞因子产生水平。结果表明，DCs分别与2 种乳酸杆菌共培养后，DCs产生IL-6、IL-10、IL-12的水平没有显著差别，但是NCK2258刺激DCs产生的TNF-α比NCK1909产生的低36%。即Lba1029编码的S-层蛋白有助于细胞的促炎性反应，S-层蛋白通过对TNF-α的诱导表现对细胞的免疫调节作用。
根据以上的研究结果可以看出，在体外实验中，乳酸杆菌的S-层蛋白能够诱导不同的细胞如DCs、Caco-2、HT-29、BMDMs以及PCMs发生不同的细胞因子。研究发现，乳酸杆菌免疫调节性质的差异与乳酸杆菌菌株的不同、细胞的来源有关 [33]。也有研究表明，乳酸杆菌诱导T细胞分泌不同的细胞因子与乳酸杆菌的剂量直接相关。低剂量乳酸杆菌可以诱导T淋巴细胞分泌IL-4、IL-5、IL-10、IL-13等细胞因子，促进Th2分化，主要介导体液免疫应答。最适剂量乳酸杆菌的调节作用正好相反，可以抑制Th2分化，转向Th1分化，分泌IL-2、IL-8、干扰素-α（interferon-α，IFN-α）、IFN-γ、IFN-β、TNF-α、IL-12 等细胞因子，主要介导细胞免疫应答。高剂量乳酸杆菌则使T细胞产生不应答现象 [46]。而乳酸杆菌的S-层蛋白所引起的细胞免疫响应的差异与S-层蛋白的来源、细胞的种类和S-层蛋白的浓度是否有关，还需进一步的证实。
近年来的研究发现乳酸杆菌对病原菌的拮抗作用及对肠道炎症的调节作用与S-层蛋白密切相关。目前关于乳酸杆菌S-层蛋白免疫调节作用的相关实验都是基于体外实验。体外模型通常仅通过细胞因子的分泌水平来预测乳酸杆菌S-层蛋白具有潜在的免疫调节作用。未来关于乳酸杆菌S-层蛋白的研究应注重体内分析实验，为进一步证实S-层蛋白的免疫调节作用提供支持。同时，进一步研究S-层蛋白的生化特性和功能，阐明S-层蛋白对肠炎的调控作用及机制，对于开发新型的微生态制剂具有重要的意义。
我国乳酸杆菌菌种丰富、来源广泛，不同来源的S-层蛋白具有不同的结构、性质和功能，全面研究S-层蛋白的异同及功能特性，对乳酸杆菌及S-层蛋白在食品、生物、医药等领域中的应用具有重要的价值。
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A Review on the Structure and Immune Regulation Function of Lactobacillus S-Layer Protein
ZHANG Yingchun
1,2, XIANG Xinling
1, ZHANG Lanwei
1, MA Fang
2, LI Shaohui
1
(1. School of Chemical Engineering and Technology, Harbin Institute of Technology, Harbin 150090, China; 2. School of Municipal and Environmental Engineering, Harbin Institute of Technology, Harbin 150090, China)
Abstract：The structure and function of Lactobacillus S-layer protein are reviewed in this paper with special focus on its tolerance to digestive enzymes and bile salts, involvement in host cell adhesion of Lactobacillus and role in inhibiting host cell adhesion and intrusion by pathogens. Meanwhile, the regulatory effect of Lactobacillus S-layer protein on cell signaling pathways is expounded. In conclusion, this review suggests that Lactobacillus S-layer protein plays an important role in the immunoregulatory effect of Lactobacillus.
Key words：Lactobacillus; S-layer protein; signaling pathways; immunoregulation
DOI：10.7506/spkx1002-6630-201603040
中图分类号：R378.992
文献标志码：A
文章编号：1002-6630（2016）03-0229-06
引文格式：
张英春, 向鑫玲, 张兰威, 等. 乳酸杆菌S-层蛋白的结构及免疫调控功能研究进展[J]. 食品科学, 2016, 37(3): 229-234.DOI:10.7506/spkx1002-6630-201603040. http://www.spkx.net.cn
ZHANG Yingchun, XIANG Xinling, ZHANG Lanwei, et al. A review on the structure and immune regulation function of Lactobacillus S-layer protein[J]. Food Science, 2016, 37(3): 229-234. (in Chinese with English abstract)DOI:10.7506/ spkx1002-6630-201603040. http://www.spkx.net.cn
收稿日期：2015-03-21
基金 项目：国家自然科学基金面上项目（3130151 5）；中国博士后科学基金特别资助项目（2013T6 0382）；中国博士后基金第51批科研资助基金项目（2012M510093）；黑龙江省自然科学基金项目（C201433）
作者简介：张英春（1975—），女，副教授，博士，主要从事乳酸杆菌及其活性产物研究。E-mail：zyc229@163.com