不同品种大豆分离蛋白Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系

齐宝坤,李 杨,王中江,隋晓楠,江连洲*

(东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030)

摘 要:对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。

关键词:大豆分离蛋白;Zeta电位;粒径分布;表面疏水性

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)是一种具有较高营养价值的植物蛋白,由于其高蛋白质含量以及特殊的化学结构使其具有多种可以在食品工业中广泛应用的功能特性 [1-2]。其中蛋白质的表面疏水性影响蛋白质分子间的相互作用,对蛋白质的凝胶性、乳化性、溶解性等功能特性影响显著 [3-6]。蛋白质的表面疏水性不仅受蛋白质的理化性质和结构特性的影响,而且与加工方法及加工条件等密切相关 [7-9]。此外,不同品种SPI的表面疏水性也受蛋白质溶液性质的影响,包括Zeta电位和粒径分布等。目前,关于蛋白质表面疏水性的研究较多,大多数集中在物理、化学及酶法改性对蛋白质表面疏水性的影响 [10-12]。Arzeni等 [13]发现在频率为20 kHz、振幅为20%条件下,采用高强度聚焦超声对大豆蛋白处理20 min,使其疏水基团暴露到分子表面,导致表面疏水性增加。Radha等 [14]研究了酶解改性对大豆蛋白表面疏水性的影响。近年来,也有一些关于大豆蛋白表面疏水性与蛋白质结构特性关系的研究 [15-16]。刘春雷等 [17]对大豆7S和11S蛋白二级结构与表面疏水性的相关性进行了研究,结果表明大豆蛋白的表面疏水性与α-螺旋和β-折叠含量呈负相关,与β-转角和无规卷曲含量呈正相关。吴海波等 [18]采用内源荧光光谱法研究了SPI分子空间构象对表面疏水性的影响,结果表明埋藏在内部的疏水基团的暴露是导致蛋白质表面疏水性增大的主要原因。然而,关于不同品种SPI溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性关系的研究鲜有报道。本实验对不同品种SPI的表面疏水性和氨基酸组成进行测定,同时采用Zeta电位仪和激光粒度分析仪对蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系,以期为SPI功能性质的改善及特定功能性蛋白产品的开发提供技术支持及理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

大豆品种为东农46、黑农46、冀NF58、皖豆24、五星4、中黄13。

8-苯胺基-1-萘磺酸(8-anilino-1-naphtalenesulfonate,ANS) 美国Sigma公司;Lowry法蛋白质含量测定试剂盒 上海荔达生物科技有限公司;HCl、NaOH、Na 2HPO 4·12H 2O、NaH 2PO 4·2H 2O均为分析纯。1.2 仪器与设备

低温高速离心机 美国BeckMan公司;pHS-3C型酸度计 上海雷磁公司;FD5-3型冷冻干燥机 美国SIM公司;F-4500荧光分光光度计 日本Hitachi公司;1100型氨基酸自动分析仪 美国Agilent公司;PALS-Zeta电位仪、PALS-激光粒度分析仪 美国布鲁克海文仪器公司。

1.3 方法

1.3.1 SPI的制备

大豆去皮、粉碎,过60 目筛后采用正己烷脱脂。将脱脂豆粕与水按1∶15的质量比混合,用2 mol/L的NaOH溶液调pH值至8.0后浸提l.5 h,10 000×g离心30 min,取上清液用2 mol/L的HCl溶液调pH值至4.5,静置后6 000×g离心30 min,取沉淀水洗后分散于水中并用2 mol/L的NaOH溶液调pH值至7.0,10 000×g离心30 min,除去不溶物,将蛋白溶液冷冻干燥即得SPI。参考GB 5009.5—2010《食品中蛋白质的测定》,采用凯氏定氮法测定蛋白质含量。

1.3.2 表面疏水性的测定

根据Kato等 [19]采用的ANS荧光探针法测定蛋白质表面疏水性。称取一定量蛋白样品溶于0.01 mol/L、pH 7.0的磷酸盐缓冲液中,室温条件下搅拌1 h,然后10 000×g离心30 min,采用Lowry法测定上清液中蛋白质含量,并用同一磷酸盐缓冲液稀释至蛋白浓度为0.005~0.500 mol/mL,取4 mL不同浓度的样品溶液,分别加入40 μL 8 mmol/L的ANS溶液,振荡后静置3 min,再测定样品的荧光强度。设置激发波长λ ex为370 nm,发射波长λ em为490 nm。以荧光强度对蛋白浓度作图,初始斜率即为蛋白质的表面疏水性。

1.3.3 氨基酸组成的测定

参考黄友如 [20]的酸水解方法。首先将SPI样品经氯仿-甲醇(2∶1,V/V)的混合溶液进行脱脂处理,然后将样品置于水解管中,加入6 mol/L的盐酸溶液,110 ℃密闭条件下水解1 d,冷却后定容,过滤,蒸干,再加入0.02 mol/L的盐酸溶液,真空中放置30 min,采用1100型氨基酸自动分析仪测定除色氨酸以外的其他氨基酸的含量。

1.3.4 Zeta电位的测定

参考Crudden等 [21]的测定方法,采用PALS-Zeta电位仪对SPI溶液的Zeta电位进行测定。将蛋白样品分散到50 mmol/L、pH 7.0的磷酸盐缓冲液中,配成质量分数为0.2%的蛋白溶液,上样体积为1 mL,测定温度为25 ℃。1.3.5 粒径分布的测定

参考李杨等 [22]的测定方法,采用PALS-激光粒度分析仪测定SPI的粒径分布及其分布。采用50 mmol/L的磷酸盐缓冲液(pH 7.0)将SPI样品配制成质量分数为0.2%的蛋白溶液,过0.45 μm醋酸纤维膜(水系),于室温条件下进行测量。

1.4 统计分析

每个实验重复3 次,采用Origin 8.0软件作图。采用SPSS V 17.0软件进行ANOVA差异显著性分析及相关性分析,P<0.05为显著性差异。

2 结果与分析

2.1 不同品种SPI的蛋白质含量分析

表1 不同品种SPI的蛋白质含量
Table1 Protein contents of SPI from different soybean varieties

品种东农46黑农46冀NF58皖豆24五星4中黄13蛋白质量分数/%91.86±0.2492.47±0.2792.66±0.1292.14±0.1790.94±0.1891.15±0.22

采用凯氏定氮法测定蛋白质含量,结果见表1。不同品种SPI的蛋白质含量较接近,且均大于90%,纯度较高,可用于性质和结构的分析。

2.2 不同品种SPI的表面疏水性分析

图1 不同品种SPI的表面疏水性
Fig.1 Surface hydrophobicity of SPIs from different varieties

由图1可以看出,大豆品种对蛋白质表面疏水性具有一定影响,不同品种SPI的表面疏水性存在显著性差异(P<0.05),这表明不同品种SPI的表面疏水性不同,这可能与蛋白质中不同的氨基酸组成、表面电荷及空间构象有关 [23]。此外,不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,这与许晶等 [24]对SPI表面疏水性的研究结果一致。

2.3 不同品种SPI的氨基酸组成分析

表2 不同品种SPI中4 种类型氨基酸的相对含量
Table2 Relative contents of four types of amino acids in SPIs from different varieties %

注:同列肩标小写字母不同表示差异显著(P<0.05)。

品种碱性氨基酸酸性氨基酸极性不带电氨基酸疏水性氨基酸东农4617.05±0.16 bc32.95±0.21 b16.54±0.13 ab33.46±0.28 ab黑农4616.10±0.18 a32.94±0.25 b17.28±0.16 c33.68±0.31 b冀NF5817.32±0.19 c32.54±0.23 a16.48±0.17 a33.66±0.25 b皖豆2416.93±0.12 b33.33±0.28 c16.41±0.17 a33.33±0.24 a五星417.38±0.14 c32.85±0.18 ab16.49±0.21 a33.28±0.26 a中黄1316.89±0.12 b32.98±0.26 b16.62±0.15 b33.51±0.21 b

表2为不同品种SPI中4 种类型氨基酸的相对含量。碱性氨基酸包括赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)和组氨酸(His);酸性氨基酸包括谷氨酸(Glu)和天冬氨酸(Asp);疏水性氨基酸包括丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)和蛋氨酸(Met);极性不带电氨基酸包括甘氨酸(Gly)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)。由表2可以看出,在SPI中不同类型的氨基酸相对含量明显不同,其中酸性氨基酸与疏水性氨基酸相对含量较高,碱性氨基酸与极性不带电氨基酸相对含量较低,在不同品种SPI中同一类型氨基酸之间具有一定差异,但差异显著性不大。

对表中数据与表面疏水性进行相关性分析可知:表面疏水性与碱性氨基酸、酸性氨基酸、疏水性氨基酸、极性不带电氨基酸含量之间均无显著线性相关性,相关系数分别为-0.504(P=0.308)、0.656(P=0.157)、0.064(P=0.904)、0.258(P=0.622)。说明疏水性氨基酸的含量高低并不能作为评价蛋白质表面疏水性的指标,分析原因是蛋白质的疏水性氨基酸一般埋藏在蛋白质内部的疏水区,分布在蛋白质表面的疏水性氨基酸残基含量与疏水性氨基酸总含量并不一致,蛋白质的表面疏水性与蛋白分子的空间构象及疏水性残基的暴露有很大关系 [25]。然而,李丹等 [26]对大豆7S和11S蛋白的氨基酸组成与表面疏水性相关性的研究表明,疏水性氨基酸总量与7S和11S蛋白的表面疏水性呈正相关,亲水性氨基酸总量与其表面疏水性不相关。这与本实验的结果存在一定差异,可能是由于研究的大豆品种不同所导致的。

2.4 不同品种SPI溶液Zeta电位分析

SPI是典型的两性电解质,在蛋白质分子的侧链上含有许多的极性基团(如羧基、羟基和氨基)和非极性基团,这些亲水性的极性基团在水溶液中暴露在SPI表面,使蛋白表面带电,测定SPI溶液的Zeta电位对其溶液性质的表征很有意义。蛋白质表面氨基酸所带电荷的多少和电荷的正负性影响着蛋白质表面电位,从而影响了蛋白质溶液的Zeta电位值。通常蛋白质表面带正电荷的氨基酸多于带负电荷氨基酸,其蛋白质溶液Zeta电位为正值;反之,蛋白质表面带负电荷氨基酸多于带正电荷的氨基酸时,蛋白质溶液Zeta电位呈现负值 [27]

图2 不同品种SPI的Zeta电位值
Fig.2 Zeta potential value of SPIs from different varieties

图2 为不同品种SPI溶液(pH 7.0)的Zeta电位值。在中性pH值时,所有SPI样品的Zeta电位值均为负值,说明蛋白质表面存在大量负电荷。不同品种SPI样品的Zeta电位值存在显著差异(P<0.05),Zeta电位绝对值的变化趋势与表面疏水性相似,即东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58。通过相关性分析可知,表面疏水性与Zeta电位绝对值之间存在显著的线性正相关,相关系数为0.912(P<0.05),这表明随着Zeta电位绝对值的增大,SPI表面疏水性呈增加趋势。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较小时,蛋白表面所带的同性电荷较少,由于静电排斥作用的减小使溶液稳定性降低,体系中蛋白分子倾向于相互聚集 [28],这会导致蛋白质的疏水基团内卷,包埋于蛋白质分子内部,使蛋白质表面疏水性降低;而当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面同性电荷增多,更多同性电荷间的相互排斥使蛋白质溶液更稳定的存在,这会使蛋白分子间的相互聚集作用减弱,从而减少疏水基团的内卷,使疏水基团更多的暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。

2.5 不同品种SPI溶液粒径分布分析

图3 不同品种SPI的粒径分布图
Fig.3 Particle size distribution of SPIs from different varieties

如图3所示,所有蛋白样品的粒径大小都有两个分布范围,其中一部分粒子的粒径分布在10 nm左右,这部分是天然的SPI分子,与Aguilera等 [29]报道的11S球蛋白(12.6 nm×12.6 nm×7.5 nm)和7S球蛋白(12.5 nm×12.5 nm×3.75 nm)的粒径分布是一致的;另外,存在一些粒径分布在100 nm左右的粒子,推测这部分粒子是SPI制备中形成的聚集体或是比较小的杂质。

根据粒径分布可以得到不同品种SPI的平均粒径,分别为23.21(东农46)、27.45(黑农46)、38.67(冀NF58)、24.98(皖豆24)、32.73 nm(五星4)和34.23 nm(中黄13)。不同品种SPI的粒径分布及平均粒径大小之间存在显著差异(P<0.05),蛋白分子平均粒径的变化趋势与表面疏水性相反,即冀NF58(38.67 nm)>中黄13(34.23 nm)>五星4(32.73 nm)>黑农46(27.45 nm)>皖豆24(24.98 nm)>东农46(23.21 nm)。

结合表面疏水性进行相关性分析可知,SPI的表面疏水性与粒径大小之间存在极显著的线性负相关,相关系数为-0.970(P=0.001),这表明SPI的表面疏水性随着粒径的增大而降低。蛋白质的粒径分布较大,说明蛋白分子之间相互聚集形成较多聚集体,这会使蛋白质的疏水基团内卷,减少蛋白质分子表面疏水基团的暴露 [30],导致蛋白质表面疏水性降低;反之,蛋白分子之间形成的聚集体较少时,蛋白质的粒径分布较小,有较多的疏水基团暴露在蛋白质分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。这与本实验中Zeta电位的分析结果一致。

3 结 论

不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI溶液的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,表面疏水性与蛋白质的氨基酸组成无显著相关性,疏水性氨基酸的含量高低不能作为评价表面疏水性的指标,蛋白质的表面疏水性与蛋白分子的空间构象及疏水残基的暴露有关。此外,蛋白质溶液的Zeta电位和粒径分布对表面疏水性具有显著影响,SPI表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会降低蛋白分子的相互聚集,减少聚集体的形成,使蛋白溶液趋于稳定,粒径分布变小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,同时更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。

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Relationship between Surface Hydrophobicity and Zeta Potential as well as Particle Size Distribution of Soybean Protein Isolates from Different Varieties

QI Baokun, LI Yang, WANG Zhongjiang, SUI Xiaonan, JIANG Lianzhou*
(College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China)

Abstract:This study was done with the objective to analyze the surface hydrophobicity, amino acid composition, zeta potential and particle size distribution of soybean protein isolates (SPIs) prepared from different soybean varieties and to explore the relationship between surface hydrophobicity and zeta potential as well as particle size distribution of SPI. The surface hydrophobicity of SPIs from different varieties was in the decreasing order: Dongnong 46 > Wandou 24 > Heinong 46 > Wuxing 4 > Zhonghuang 13 > Ji NF 58. The different varieties had a signif i cant effect on the zeta potential and particle size distribution of SPI. Correlation analysis indicated no signif i cant correlation between surface hydrophobicity and amino acid composition. Surface hydrophobicity was positively correlated with absolute value of zeta potential and negatively correlated with particle size. With increasing absolute value of zeta potential, the aggregation of protein molecules was decreased due to repulsive interaction of more like electric charges on their surface, making the protein solution more stable and at the same time reducing the size of the protein particles. As a result, more hydrophobic groups were exposed on the surface of the proteins due to decreased involution degree of hydrophobic groups, thereby leading to an increase in surface hydrophobicity.

Key words:soybean protein isolate; zeta potential; particle size distribution; surface hydrophobicity

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201703019

中图分类号:TS201.2

文献标志码:A

文章编号:1002-6630(2017)03-0114-05

引文格式:

齐宝坤, 李杨, 王中江, 等. 不同品种大豆分离蛋白Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系[J]. 食品科学, 2017, 38(3):114-118. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201703019. http://www.spkx.net.cn

QI Baokun, LI Yang, WANG Zhongjiang, et al. Relationship between surface hydrophobicity and zeta potential as well as particle size distribution of soybean protein isolates from different varieties[J]. Food Science, 2017, 38(3): 114-118. (in Chinese with English abstract)

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201703019. http://www.spkx.net.cn

收稿日期:2016-03-31

基金项目:国家现代农业产业技术体系建设专项(CARS-04-PS25)

作者简介:齐宝坤(1986—),男,博士研究生,研究方向为粮食、油脂与植物蛋白工程。E-mail:qibaokun22@163.com

*通信作者:江连洲(1960—),男,教授,博士,研究方向为粮食、油脂与植物蛋白工程。E-mail:jlzname@yeah.net