蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

赵 冰,李 素,张顺亮,周慧敏,潘晓倩,任 双,李家鹏,陈文华,赵 燕,王守伟*

(北京食品科学研究院,中国肉类食品综合研究中心,肉类加工技术北京市重点实验室,北京 100068)

摘 要:研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明:H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。

关键词:肌原纤维蛋白;蛋白氧化;凝胶特性;二级结构;空间结构

肉制品在加工和贮藏过程中由于脂肪氧化、氧化剂和金属离子等的作用会发生氧化作用[1-3],从而导致蛋白质的结构发生变化,如氨基酸残基的暴露、羰基衍生物的生成、蛋白质的聚合以及肽链的断裂等[4-5],进而引起蛋白质功能发生显著的改变,如凝胶特性、持水性和乳化性等[6-7]。蛋白质作为肉制品最重要的组成成分,其结构和功能的变化必然会引起产品品质的变化;因此,研究蛋白氧化的规律对肉制品加工具有重要的应用价值。

肌原纤维蛋白是肉制品中最重要的功能性蛋白质之一,主要包括肌球蛋白、肌动蛋白和肌钙蛋白等,适宜的加工处理可以使其形成稳定的网络结构,从而赋予肉制品良好的凝胶特性和感官特性。近年来,关于肌原纤维蛋白的研究主要集中在直观性的凝胶特性变化方面,对深层次的蛋白质结构变化的研究比较少;而肌原纤维蛋白结构的变化是造成蛋白质凝胶特性和其他功能特性变化的根本因素;因此,有必要开展肌原纤维蛋白氧化对蛋白质构效关系影响的研究。

研究发现,轻度蛋白氧化有利于提高肌纤维蛋白的功能特性和肉制品质构特性,而重度氧化则会破坏其功能特性[8-10]。Xiong Youling L.等[11]研究发现,随着蛋白氧化程度的增加,蛋白质的凝胶结构会发生变化;Park等[12]发现在模拟氧化体系中猪肉肌原纤维蛋白氧化后造成羰基、硫代巴比妥酸及Ca2+-ATPase活性改变;不同氧化程度也可能会导致蛋白质分子间形成不同类型的交联,从而形成不同的凝胶或乳化等加工特性[13-16]。胡忠良等[17]研究发现,随着蛋白质氧化程度的增加,蛋白质的凝胶特性降低。

由于自由基可以促进蛋白质发生氧化反应,因此本实验以猪肉中提取的肌原纤维蛋白为研究对象,以H2O2产生的羟自由基为介导,研究蛋白氧化对肌原纤维蛋白构效关系的影响,以期为肉制品加工品质的提高提供理论和技术支持。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

猪肉购于北京中瑞食品有限公司分割车间。

乙二胺四乙酸(ethylenediaminetetraacetic acid,EDTA)、Tris、NaCl、三氯乙酸、K2HPO4国药集团化学试剂有限公司;哌嗪-N,N’-二(2-乙磺酸)(piperazine-N,N’-bis(2-ethanesulfonic acid),PIPES)美国Sigma公司。

1.2 仪器与设备

Nicolet iS10傅里叶变换红外光谱仪 美国Thermo Fisher Scientific公司;Discovery DHR-2流变仪美国TA公司;TA-XT Plus型质构仪 英国Stable Micro Systems公司。

1.3 方法

1.3.1 肌原纤维蛋白氧化模型的构建

取冷冻的猪三号肉于4 ℃解冻6 h后,用5 倍体积的提取缓冲液(0.1 mol/L NaCl、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EDTA、10 mmol/L K2HPO4,pH 7.0)高速匀浆(10 000 r/min),2 000×g离心10 min,重复4 次,直到洗出的液体清澈,然后用4 层纱布过滤并用0.1 mol/L HCl溶液调节pH值至6.0,最后离心将得到的蛋白膏贮存备用[18]

参考Xiong Youling L.[11]和李艳青[19]等的方法构建蛋白氧化模型体系。采用抗坏血酸、FeCl3和H2O2构建蛋白质的氧化体系(0.1 mmol/L抗坏血酸,0.01 mmol/L FeCl3,H2O2浓度分别为0.5、1.0、5.0、10.0、20.0 mmol/L),反应原理为VC+Fe3+→Fe2+,Fe2++H2O2→·OH。将提取得到的肌原纤维蛋白分散于氧化体系中,氧化反应于pH 6.0缓冲溶液(15 mmol/L PIPES、0.6 mol/L NaCl)中进行,4 ℃氧化24 h,然后用1 mmol/L EDTA终止氧化反应。以未加氧化剂的肌原纤维蛋白提取液为对照。

1.3.2 肌原纤维蛋白氧化程度测定

1.3.2.1 羰基含量的测定

参考Levine等[20]的方法测定羰基含量,在50 mL的离心管中加入1 mL肌原纤维蛋白溶液与4 mL 10 mmol/L 2,4-二硝基苯肼的2 mol/L HCl溶液,在25 ℃下反应1h,空白样品中不含2,4-二硝基苯肼的2 mol/L HCl。然后加入5 mL质量分数为20%的三氯乙酸,使三氯乙酸质量分数达到10%,振荡后11 000×g离心5 min,弃去上清液,沉淀用4 mL乙醇-乙酸乙酯溶液(1∶1,V/V)洗涤3 次,挥发完溶剂后将蛋白质溶解于2 mL 6 mol/L盐酸胍溶液(用0.1 mol/L HCl溶液调节至pH 2.3)中,37 ℃水浴保温30 min,370 nm波长处测吸光度,双缩脲法测定溶液中蛋白质的含量,蛋白质羰基含量计算中摩尔吸光系数为22 000 L/(mol·cm)。

1.3.2.2 巯基含量的测定

巯基含量的测定采用Ellman试剂法[21]。1 mL肌原纤维蛋白溶液与1 mL缓冲溶液(含有6 mol/L盐酸胍、1 mmol/L EDTA的50 mmol/L Tris-HCl,pH 8.3)、10 µL 10 mmol/L的5,5-二硫代双(2-硝基苯甲酸)(以100 mmol/L Tris-HCl为溶剂)溶液(pH 7.6)混合均匀,25 ℃静置25 min,然后测定412 nm波长处的吸光度。双缩脲法测定溶液中蛋白质的含量,巯基含量计算中摩尔吸光系数为136 000 L/(mol·cm)。

1.3.2.3 二酪氨酸含量的测定

参考Davies等[22]的方法测定二酪氨酸含量。将氧化后的肌原纤维蛋白溶液11 000×g离心10 min,取上清液进行检测,荧光光度法测定溶液中二酪氨酸含量,测定条件为:发射波长420 nm(狭缝10 nm),激发波长325 nm(狭缝10 nm),双缩脲法测定溶液中蛋白质的含量,最终测定结果用荧光强度除以蛋白浓度,表示为相对荧光强度。

1.3.3 肌原纤维蛋白凝胶特性测定

1.3.3.1 肌原纤维蛋白凝胶强度的测定

将氧化后的肌原纤维蛋白加入到直径20 mm、高50 mm的玻璃杯中,将氧化后的蛋白质在80 ℃加热30 min,立即用流水冷却降至室温,形成的蛋白凝胶在4 ℃贮藏过夜,测定前将样品在室温放置1 h,采用TA-XT Plus型质构仪进行凝胶强度的检测,所有样品做3 次平行实验[23]

质构仪参数设定:在弱凝胶强度的模式下采集数据,探头型号选择P/0.5。实验参数为:测试前速率1.0 mm/s;触发力5.0 g;测试速率0.5 mm/s;返回速率10.0 mm/s;测试循环次数1 次;测试距离10 mm。

1.3.3.2 肌原纤维蛋白凝胶保水性测定

根据文献[24]的方法,将制备得到的肌原纤维蛋白凝胶称取5 g左右,记为m1,移至质量为m2的50 mL离心管中,4 ℃、10 000×g离心15 min,倒掉析出的水分,并将离心管倒置于铺有吸水纸的桌面上,10 min后称质量m3。蛋白凝胶保水性根据式(1)计算。

1.3.3.3 肌原纤维蛋白表面疏水性测定

参考Chelh等[25]的方法测定不同氧化程度肌原纤维蛋白的表面疏水性,将肌原纤维蛋白分散于20 mmol/L pH 6.0的磷酸盐缓冲液中,取2 mL蛋白质混合液加入到10 mL离心管中,加入40 μL 1 mg/mL的溴酚蓝溶液,室温搅拌10 min,然后4 000×g离心15 min,取上清液在595 nm波长处测吸光度,以未添加蛋白液的磷酸盐缓冲液为空白,以与蛋白质结合的溴酚蓝质量表示蛋白质的表面疏水性。表面疏水性根据式(2)计算。

1.3.3.4 肌原纤维蛋白流变学特性测定

采用TA流变仪进行流变学特性的测定[26]。测定参数为:采用4 cm直径的夹具,以2 ℃/min的速率从25 ℃上升到80 ℃,频率为0.1 Hz,狭缝为1 mm。

1.3.4 肌原纤维蛋白结构的测定

1.3.4.1 傅里叶变换红外光谱测定

参考文献[27]的方法,将氧化后的肌原纤维蛋白采用冷冻干燥的方式进行干燥,然后采用傅里叶变换红外光谱仪进行样品的测定,采用红外光谱仪自带软件Omnic对检测得到的数据进行傅里叶去卷积处理,结合原始谱图和去卷积谱得到的子峰峰位,分析蛋白质α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等蛋白质二级结构的变化。

1.3.4.2 扫描电子显微镜观察

参考文献[28]的方法,将氧化后的肌原纤维蛋白在80 ℃加热30 min,立即用流水冷却降至室温,形成的肌原纤维蛋白凝胶在4 ℃贮藏过夜,然后将凝胶取出,用2.5%、pH 7.2的戊二醛溶液4 ℃条件下浸泡过夜固定,然后用0.1 mol/L pH 6.8的磷酸盐缓冲液洗涤3 次,每次10 min,再分别用体积分数30%、50%、70%、80%、90%的乙醇溶液对样品进行脱水处理,每次10 min,再用无水乙醇脱水处理3 次,每次10 min,再用氯仿处理1 h,以完全除去脂肪,再分别采用无水乙醇-叔丁醇(1∶1,V/V)和叔丁醇各置换一次,每次15 min,最后冷冻干燥机干燥,喷金处理,扫描电子显微镜观察。

1.4 数据分析

采用Microsoft Excel软件处理数据,计算标准差。

2 结果与分析

2.1 肌原纤维蛋白氧化程度分析

2.1.1 H2O2浓度对肌原纤维蛋白羰基质量摩尔浓度的影响

图1 H2O2浓度对肌原纤维蛋白羰基质量摩尔浓度的影响
Fig. 1 Effect of H2O2concentration on carbonyl group content

蛋白质羰基含量是反映蛋白质氧化程度的重要指标之一,羰基的产生主要是由氨基酸侧链的氧化断裂产生,羰基含量的高低对蛋白质的氧化程度具有重要的指示作用。H2O2产生的羟自由基氧化体系可以促进蛋白质的氧化,由图1可知,随着H2O2浓度的增加,蛋白质羰基的质量摩尔浓度逐渐增加,这是由于H2O2浓度越高,产生的羟基自由基浓度越高,这些自由基不断攻击蛋白质的氨基酸侧链,造成蛋白质的羰基质量摩尔浓度越高,因此,可以直观地反映出蛋白质的氧化程度。

2.1.2 H2O2浓度对肌原纤维蛋白巯基质量摩尔浓度的影响

图2 H2O2浓度对肌原纤维蛋白巯基质量摩尔浓度的影响
Fig. 2 Effect of H2O2concentration on free sulphydryl group content

蛋白质氧化过程中,半胱氨酸是反应最敏感的氨基酸之一,但是蛋白质羰基含量的变化并不能反映半胱氨酸的氧化程度,测定巯基的含量可以表征蛋白质的氧化状态[29]。由图2可知,随着H2O2浓度的增加,蛋白质巯基的质量摩尔浓度逐步降低,在H2O2浓度低于1.0 mmol/L时,巯基的变化比较小;当H2O2浓度超过1.0 mmol/L时,巯基的质量摩尔浓度迅速下降;在H2O2浓度为5.0 mmol/L时,巯基的质量摩尔浓度仅为0.13 nmol/mg pro,表明半胱氨酸的氧化状态急剧上升。因此,巯基含量的变化也反映出蛋白质的氧化程度在逐渐增加。

2.1.3 H2O2浓度对肌原纤维蛋白二酪氨酸含量的影响

图3 H2O2浓度对肌原纤维蛋白二酪氨酸含量的影响
Fig. 3 Effect of H2O2concentration on bityrosine content

蛋白氧化过程中酪氨酸也是自由基氧化攻击的敏感氨基酸,酪氨酸氧化后形成二酪氨酸,因此,检测二酪氨酸含量的变化可以反映蛋白质的氧化程度[20]。由图3可知,随着H2O2浓度的增加,二酪氨酸的含量逐渐升高,表明蛋白质的氧化程度越来越高,这与前面蛋白质中羰基和巯基含量的变化相吻合。

2.2 肌原纤维蛋白凝胶特性分析

2.2.1 H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶强度的影响

图4 H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶强度的影响
Fig. 4 Effect of H2O2concentration on protein gel strength

肌原纤维蛋白受热与水形成稳定的凝胶结构,这也是肉制品凝胶形成的原因,凝胶强度的高低可以反映肌原纤维蛋白与水结合的程度。由图4可知,随着H2O2浓度的增加,凝胶强度逐渐降低,结合前面蛋白质氧化参数的结果说明,氧化后的蛋白质凝胶结构松散,无法与水形成致密稳定的网状结构,进而降低了蛋白质的凝胶强度,这也与相关的报道具有一致性[30]

2.2.2 H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶保水性的影响

由图5可知,肌原纤维蛋白凝胶的保水性随着H2O2浓度的增加,呈现出现逐渐降低的趋势,当H2O2浓度低于5.0 mmol/L时,蛋白质凝胶的保水性无明显变化。当H2O2浓度达到10.0 mmol/L时,蛋白凝胶保水性降低明显,与未添加H2O2组的蛋白凝胶相比,蛋白凝胶保水性降低15.49%,这也与Xiong Youling L.等[15]关于蛋白质氧化的研究结果相一致。

图5 H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶保水性的影响
Fig. 5 Effect of H2O2concentration on water-holding capacity of protein gels

2.2.3 肌原纤维蛋白表面疏水性分析

图6 H2O2浓度对肌原纤维蛋白疏水性的影响
Fig. 6 Effect of H2O2concentration on protein surface hydrophobicity

由图6可知,肌原纤维蛋白的表面疏水性随着H2O2

浓度的增加而升高,但是在低浓度时表现的并不明显,当浓度超过10.0 mmol/L时,蛋白质的表面疏水性逐渐增加,H2O2浓度为20.0 mmol/L时,表面疏水性达到29.66 μg。这可能与蛋白质氧化后蛋白质分子结构内部的疏水性基团暴露有关,疏水基团的暴露促进了蛋白质与溴酚蓝的结合,降低了蛋白质的水合能力[31],这也与

2.2.2节中蛋白质的保水性相吻合。

2.2.4 肌原纤维蛋白流变学特性分析

图7 H2O2浓度对肌原纤维蛋白储能模量的影响
Fig. 7 Effect of H2O2concentration on protein gel elastic modulus

蛋白质的氧化对肌原纤维蛋白的凝胶形成能力具有重要的影响,通过测定肌原纤维蛋白的流变学特性可以判定蛋白氧化后蛋白质的凝胶形成能力。储能模量G’用来描述抵抗形变的能力,可以反映蛋白质的弹性性状,G’越大,表明蛋白质的凝胶弹性越强。由图7可知,随着温度的上升,在40~50 ℃之间形成一个变化的波峰,在47 ℃左右达到峰值,经过缓慢下降后在52 ℃又开始上升直至平稳,这是由于该温度段是肌球蛋白的变性温度,蛋白质结构打开,蛋白质的相互作用增强,蛋白质快速聚集形成凝胶[32]。从图7中可以发现,47 ℃左右的峰值随着蛋白氧化程度的增加而降低,当H2O2浓度为20.0 mmol/L时,峰值已经非常地弱,趋于平缓,这是由于蛋白氧化改变了肌原纤维蛋白的凝胶特性,导致蛋白质结构被破坏。

图8 H2O2浓度对肌原纤维蛋白损失模量的影响
Fig. 8 Effect of H2O2concentration on protein gel loss modulus

损失模量G”一般用来表示凝胶体系的黏度性状,由图8可知,G”的变化与G’具有一致性,即加热到40~50 ℃G”会达到一个峰值,而且,在加热的过程中,G”始终小于G’的值,当温度到达70 ℃左右时,G’和G”都趋于平稳,表明肌原纤维蛋白凝胶的形成[33]

2.3 肌原纤维蛋白结构分析

2.3.1 傅里叶变换红外光谱分析肌原纤维蛋白二级结构变化

表1 不同肌原纤维蛋白氧化体系二级结构的含量分析
Table 1 Effect of H2O2concentration protein secondary structure contents%

图9 H2O2浓度对肌原纤维蛋白二级结构的影响
Fig. 9 Effect of H2O2concentration on estimation of protein secondary structure

a~f. H2O2浓度分别为0.0、0.5、1.0、5.0、10.0、20.0 mmol/L。

蛋白质和多肽的二级结构在红外光谱区有9 个特征性吸收带,其中酰胺Ⅰ带位于1 600~1 700 cm-1范围内,这个区域被认为是研究蛋白质二级结构最有价值的波段。通常情况下,α-螺旋位于1 650~1 658 cm-1波段内,β-折叠位于1 600~1 640 cm-1波段内,β-转角位于1 660~1 695 cm-1波段内,无规卷曲位于1 640~1 650 cm-1波段内,而这4 种结构的变化代表着蛋白质二级结构的变化[34]

在FT-IR分析中,通过对吸光度曲线的基线校正、去卷积、二阶求导和拟合分析处理,可以对蛋白质的二级结构变化进行分析,蛋白质氧化过程中,蛋白质会发生构象的变化、二级结构的破坏和相对含量的变化;通过傅里叶变换红外光谱仪的Omnic处理软件进行分析,得到蛋白质二级结构各成分面积比例的变化,结果如表1和图9所示。不同浓度H2O2处理的蛋白质二级结构发生了明显的变化,随着H2O2浓度的升高和蛋白质氧化程度的增加,蛋白质二级结构中α-螺旋和β-折叠的含量逐渐降低,而β-转角和无规卷曲的含量逐渐增加,这说明蛋白质的二级结构发生了较大的变化,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,部分转化成了不规则的β-转角和无规卷曲,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变,这也与前面蛋白氧化和凝胶特性的结果相一致。

2.3.2 肌原纤维蛋白扫描电子显微镜分析

图10 H2O2不同浓度下肌原纤维蛋白凝胶扫描电子显微镜图
Fig. 10 Effect of H2O2concentration on myoベbrillar protein observed by scanning electron microscope

a~c. H2O2浓度分别为0.0、5.0、20.0 mmol/L。

由图10可知,随着H2O2浓度的增加,肌原纤维蛋白形成凝胶的结构表现出明显的差异(圆圈所示)。0.0 mmol/L极为空白组肌原纤维蛋白形成的凝胶结构致密紧实,空隙较小而且整体分布均匀;而随着H2O2浓度的增加,形成的凝胶结构空隙逐渐加大,不均匀性增强,因此,对凝胶结构造成了明显的影响和破坏。这可能是由于随着H2O2浓度的增加,肌原纤维蛋白的疏水性增加,导致热诱导条件下形成的蛋白质凝胶发生过度的交联现象,阻碍了其活性功能基团的正常有序结合,使凝胶结构的空隙不断增大,形成不规则的凝胶网状结构,这也导致蛋白凝胶质构特性和保水性的降低。

3 结 论

本实验以不同浓度的H2O2形成的羟自由基处理肌原纤维蛋白溶液,研究不同蛋白氧化体系中蛋白氧化程度对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响及其与蛋白质结构的关系,研究结果表明:1)H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加。2)肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,凝胶强度和凝胶保水性随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性随着H2O2浓度的升高而增加,通过分析不同氧化程度肌原纤维蛋白溶液的流变学特性发现,随着氧化程度的增加,蛋白质的储能模量和损失模量都显示出降低趋势。3)蛋白氧化对肌原纤维蛋白的二级结构造成影响,蛋白质的二级结构随着蛋白氧化程度的增加而遭到破坏,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,部分转化成了不规则的β-转角和无规卷曲,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显微镜观察蛋白凝胶的网状结构,发现蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。

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Effect of Protein Oxidation on the Structure-Activity Relationship of Myoベbrillar Protein Gels

ZHAO Bing, LI Su, ZHANG Shunliang, ZHOU Huimin, PAN Xiaoqian, REN Shuang, LI Jiapeng, CHEN Wenhua,ZHAO Yan, WANG Shouwei*
(Beijing Key Laboratory of Meat Processing Technology, China Meat Research Center,Beijing Academy of Food Sciences, Beijing 100068, China)

Abstract:The effects of different concentrations of H2O2on the degree of oxidation and gelation properties of myoベbrillar proteins were studied, and we also examined changes in the secondary structure and spatial structure of myoベbrillar protein gels after H2O2oxidation. The results showed that hydroxyl radicals derived from H2O2could promote the oxidation of myoベbrillar proteins, and that the degree of oxidation increased with increasing H2O2concentration. The gelation properties of myoベbrillar proteins regularly changed with the degree of oxidation. The gel strength, water retention, storage modulus and loss modulus decreased, whereas the surface hydrophobicity showed an increasing trend. Furthermore, the secondary structures of α-helix and β-sheet were partially destroyed and became unstable as H2O2concentration increased. By observing the network structure of the protein gels by scanning electron microscopy, it was conベrmed that protein oxidation hindered protein gels from forming a spatial structure.

Keywords:myoベbril protein; protein oxidation; gel properties; secondary structure; spatial structure

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201803009

中图分类号:TS251.1

文献标志码:A

文章编号:1002-6630(2018)03-0055-07

引文格式:赵冰, 李素, 张顺亮, 等. 蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响[J]. 食品科学, 2018, 39(3): 55-61.

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201803009. http://www.spkx.net.cn

ZHAO Bing, LI Su, ZHANG Shunliang, et al. Effect of protein oxidation on the structure-activity relationship of myoベbrillar protein gels[J]. Food Science, 2018, 39(3): 55-61. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201803009. http://www.spkx.net.cn

收稿日期:2016-11-03

基金项目:“十二五”国家科技支撑计划项目(2015BAD28B01);北京市自然科学基金(青年项目)(6164035);

公益性行业(农业)科研专项(201303082)

第一作者简介:赵冰(1986—),男,工程师,硕士,研究方向为肉类食品加工与安全。E-mail:zhaobtg@163.com

*通信作者简介:王守伟(1961—),男,教授级高级工程师,硕士,研究方向为肉品加工技术。E-mail:cmrcwsw@126.com