鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的物理化学变化

唐淑玮1,高瑞昌2,曾名湧1,冯秋凤1,陈依萍1,赵元晖1,*

(1.中国海洋大学食品科学与工程学院,山东 青岛 266003;2.江苏大学食品与生物工程学院,江苏 镇江 212013)

摘 要:以鲟鱼为原料制备鲟鱼鱼糜凝胶,通过蛋白质组成、水分分布、傅里叶变换红外光谱、流变特性分析以及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析研究了鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的物理化学变化。结果表明:在鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中,其盐溶性蛋白比例和水溶性蛋白比例均下降,不溶性蛋白比例上升;肌球蛋白重链、肌动蛋白含量均下降;鱼糜蛋白质的吸收峰在1 100 cm-1附近发生红移;鲟鱼鱼糜的弛豫时间T2有4 个区间,加工后鱼糜凝胶对水分子的束缚力更大,黏弹性也更高;说明经过漂洗、擂溃和凝胶化处理后,鲟鱼鱼糜凝胶形成了致密的凝胶网状结构。本研究为进一步提高鲟鱼鱼糜凝胶的品质提供了理论依据。

关键词:鲟鱼鱼糜;凝胶化;形成过程;物理化学变化

鱼糜是水产品精深加工制品,是一类低脂肪、高蛋白、低胆固醇的营养健康的食品,是我国传统的水产食品,深受消费者喜爱[1]。近年来鱼糜制品发展迅速,需求量快速增长[2],但是用于加工鱼糜的海水鱼因为过度捕捞和环境污染等问题,品种和数量都在急剧减少。海水鱼原料供应不足正逐渐成为限制鱼糜加工发展的重要因素之一[3],而来源丰富的淡水鱼可以缓解原料不足的问题。袁凯等[4]以白鲢鱼糜为原料,研究了其在加工过程中蛋白质氧化规律。米红波等[5]以草鱼鱼糜为原料研究了6-姜酚对草鱼鱼糜的影响。张文婷等[6]以罗非鱼为原料研究了三聚磷酸盐对罗非鱼鱼糜抗冻性的影响。何进武等[7]以鲤鱼为原料研究了糖基化大豆分离蛋白对鲤鱼鱼糜凝胶和乳化特性的影响。

有“活化石”之称的鲟鱼是一种大中型淡水鱼,我国鲟鱼养殖量目前已经达到世界鲟鱼养殖总量的85%[8],2018年《中国渔业统计年鉴》记载,2017年鲟鱼全国产量为83 058 t[9]。如今我国鲟鱼养殖产量已成为世界第一[10],但是后期运输、加工还无法满足日益增长的市场需求[11]。目前,鲟鱼加工主要集中在鲟鱼鱼籽酱,其次是鲟鱼鱼肉产品,如速冻鲟鱼片、液熏产品等[12],以鲟鱼为原料制备鱼糜的研究鲜有报道。鲟鱼鱼肉营养丰富,蛋白质含量较高,富含多种必需氨基酸[13];另外,鲟鱼体型较大,无肌间刺,肉含量较多,这些条件均使鲟鱼适于加工成鱼糜。鲟鱼鱼糜的加工不仅可以使鲟鱼鱼肉得到充分利用,还可以增加鲟鱼加工产品的种类,使鲟鱼加工产业链更加完善。

鲟鱼等淡水鱼虽可以满足鱼糜凝胶的加工要求,但是淡水鱼本身存在的一些问题限制了其加工业的发展。淡水鱼体内存在内源蛋白酶容易被激活导致凝胶劣化,同时其本身存在强烈的土腥味,影响产品的口感。对于淡水鱼加工存在的问题国内已有不少报道。吴润锋等[14]发现漂洗后四大家鱼鱼糜的质量均得到了显著改善,其凝胶强度、折叠柔韧性、持水性以及白度值均显著上升,并且组织蛋白酶H几乎被完全去除。马瑶兰等[15]研究了斩拌方式对白鲢鱼糜凝胶品质的影响,证明真空斩拌后鱼糜凝胶品质明显高于常压斩拌。张晓栋等[16]研究了漂洗、擂溃、凝胶化处理对罗非鱼鱼糜制品凝胶性的影响,结果证明漂洗次数、盐擂时间和第1段加热温度是影响罗非鱼鱼糜凝胶性的主要因素。

本研究以鲟鱼为原料,制备鲟鱼鱼糜凝胶,选择鲟鱼鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶进行蛋白质含量、水分分布、流变实验等指标的分析,研究鲟鱼鱼糜凝胶在形成过程中的理化指标变化,为进一步提高鲟鱼鱼糜凝胶的品质提供理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

鲟鱼为施氏鲟和西伯利亚鲟杂交,购买于青岛市城阳区,体质量1.5~2.0 kg,活体运输至实验室。

食盐、山梨醇、三聚磷酸钠(均为食品级) 青岛金贝欧公司;氯化钾、硫酸铜、酒石酸钾钠、氢氧化钠、溴化钾、考马斯亮蓝R-250(均为分析纯) 国药集团化学试剂有限公司;Tris(分析纯) 美国Sigma公司。

1.2 仪器与设备

TJ12-H绞肉机 广东恒联食品机械有限公司;SY-5型擂溃机 广州市善友机械设备有限公司;CV-600恒温水浴锅 上海福马实验设备有限公司;BD-126W冰箱青岛海尔电器集团;LG10-3A冷冻离心机 北京医用离心机厂;FJ-200高速均质机 上海标本模型厂;核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)成像分析仪上海纽迈电子科技有限公司;JD500-2型电子天平 沈阳龙腾电子称量仪器有限公司;202型电热恒温干燥箱天津市泰斯特仪器有限公司;MCR-101流变仪 德国Anton-Par公司;SCIENTZ-10ND冷冻干燥机 宁波新芝生物科技股份有限公司。

1.3 方法

1.3.1 鲟鱼鱼糜凝胶的制备

原料鱼→前处理(去头、内脏、皮、软骨)→清洗→采肉→漂洗(清水漂洗1 次、食盐水漂洗1 次(盐质量分数0.25%),漂洗时间各1 min)→脱水(保证水分质量分数在80%以下)→添加抗冻剂(质量分数0.25%三聚磷酸钠、4%山梨醇),混合→冻藏→半解冻(4 ℃放置24 h)→擂溃(先空擂2 min,再加质量分数2%食盐擂溃2 min,擂溃期间加少量的冰控制温度)→灌肠(手工灌肠)→90 ℃水浴30 min→冰水冷却10 min→鱼糜凝胶样品(4 ℃放置过夜后测定指标)

选择鲟鱼鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶进行以下指标测定,分析鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中理化指标的变化。

1.3.2 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中粗蛋白质量浓度的测定

粗蛋白质量浓度采用GB/T 6432—1994《饲料中粗蛋白测定方法》中微量凯氏定氮法测定。

1.3.3 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中盐溶性蛋白、水溶性蛋白比例的测定

盐溶性蛋白、水溶性蛋白质量浓度的测定参考Sun Bowen等[17]的方法并略作修改。取10 g样品,加入100 mL冷的去离子水,均质2 min,在4 ℃下搅拌30 min。匀浆液在4 ℃冷冻离心机中10 000 r/min离心15 min,收集上清液。沉淀中加入100 mL Tris-HCl缓冲液(50 mmol/L KCl溶液、20 mmol/L Tris-HCl溶液,pH 7.0)均质2 min,4 ℃下搅拌30 min,匀浆液在4 ℃冷冻离心机中10 000 r/min离心15 min。两次上清液混合为水溶性蛋白溶液。沉淀加入100 mL Tris-HCl缓冲液(0.6 mol/L KCl溶液、20 mmol/L Tris-HCl溶液,pH 7.0)均质2 min,4 ℃下搅拌60 min,匀浆液在4 ℃冷冻离心机中10 000 r/min离心15 min,上清液为盐溶性蛋白溶液。采用双缩脲法[18]测定蛋白质量浓度,得到标准曲线y=0.022 9x+0.002 9(R2=0.997 8),式中:x为蛋白质量浓度/(mg/mL);y为吸光度。以盐溶性蛋白、水溶性蛋白与粗蛋白质量浓度的比值表示其占粗蛋白的比例。

1.3.4 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中水分分布的变化

参考文献[19]并略作修改。NMR自旋-自旋弛豫时间(T2)测定条件为:质子共振频率为22.6 MHz,测定温度为32 ℃。取少许样品放入15 mm NMR管。T2选用CPMG序列进行测定。τ值(90°脉冲和180°脉冲之间的时间)为100 µs。重复扫描得到稳定曲线。对CPMG序列测定所得指数衰减曲线用仪器自带的反演软件进行反演,反演结果包括T2对应的峰面积及峰宽度。

1.3.5 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中傅里叶变换红外光谱分析

参考文献[20]的方法,取1~2 mg冷冻干燥后的样品与20~30 mg溴化钾晶体置于玛瑙研钵,在红外灯下研磨成细粉,用压片机压成薄片。放入傅里叶变换红外光谱仪中测试其在4 000~400 cm-1范围内的吸收光谱,测试在氮气保护下进行。

1.3.6 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的流变特性分析

1.3.6.1 频率扫描

参考文献[21]的方法,将样品放在流变仪平台上,用硅油密封。选择PP50转子,设定转子与平台间距为1.0 mm,频率范围为0.1~20.0 Hz,实验温度为25 ℃,测定随振荡频率提高,样品的储能模量(G′)和损耗模量(G′′)曲线。

1.3.6.2 蠕变实验

将样品放在流变仪的平台上,用硅油密封。选择PP50转子,设定转子与平台间距为1.0 mm。在25 ℃下测定样品应变(γ)随时间的变化。

1.3.7 十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析

参考Laemmli[22]的方法并略作修改。利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)测定蛋白质分子片段的变化。采用Tris-Gly-SDS缓冲液,分离胶质量分数为12%,浓缩胶质量分数为5%。电泳结束之后,采用质量分数0.1%考马斯亮蓝R-250溶液对胶块进行染色,醋酸-乙醇溶液进行脱色。分子质量标准Marker选用17~190 kDa。以电泳条带灰度表示蛋白相对含量。

1.4 数据统计与分析

采用SPSS软件单因素方差分析和Duncan多范围检验分析数据显著性,P<0.05表示差异显著。采用Origin 2016软件作图。

2 结果与分析

2.1 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中蛋白组成的变化

鱼类肌肉蛋白质按其溶解性可分为水溶性蛋白质、盐溶性蛋白质和不溶性蛋白质;鱼肉中的水溶性蛋白主要是肌浆蛋白,包括肌酸激酶、肌红蛋白等水溶性物质[23];而盐溶性蛋白主要为肌原纤维蛋白,包括肌动蛋白、肌球蛋白等,盐溶性蛋白是形成鱼糜凝胶的主要蛋白质。

图1 鱼糜凝胶形成过程中蛋白质组成的变化
Fig. 1 Changes in protein composition during the formation of surimi gel

通过测定鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶中的粗蛋白、盐溶性蛋白、水溶性蛋白质量浓度,重点考察了鱼糜凝胶形成过程中漂洗、擂溃、高温凝胶化3 个关键步骤中蛋白质组成的变化。从图1可以看出,漂洗时由于鱼肉中水溶性蛋白的溶出,一些不溶性物质(脂质、腥味物质、色素以及被称为变性促进因子的无机离子)被去除[24],从而使鱼肉中水溶性蛋白、不溶性蛋白所占比例明显减少,盐溶性蛋白所占比例增大,有利于鱼糜蛋白的凝胶化。擂溃后,鱼糜混合物中的盐溶性蛋白比例大幅降低,而不溶性蛋白比例明显增加。这是因为漂洗后的鱼糜通过擂溃,其肌纤维组织被破坏;通过加盐,鱼糜盐溶性蛋白溶出并相互作用,肌球蛋白与肌动蛋白吸收水分并且相互结合形成溶胶。在凝胶化过程中,盐溶性蛋白比例大幅下降,而不溶性蛋白比例最大,说明不溶性蛋白可能是加热凝胶化过程中形成的新的蛋白,是形成富有弹性凝胶体的主要组成部分。

2.2 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中水分分布的变化

T2反映了样品内部氢质子的化学环境,与氢质子的自由度以及它所受到的束缚力有关。氢质子自由度越小,所受束缚力越大,T2越短,在T2分布图上位置越靠左;反之,T2越长,在T2分布图上位置越靠右。从图2可以看出,鱼肉、漂洗鱼糜、鱼糜凝胶的T2分为4 个区间:T21(0.1~3.0 ms)、T22(3.0~20.0 ms)、T23(20~200 ms)和T24(200 ms以上),分别表征着鱼糜中不同状态的水。T21和T22为最难移动的水,即结合水;T23代表由于凝胶网状结构而滞留的部分水,即不易流动水;T24为可以自由迁移的水,即自由水。但是擂溃鱼糜只有3 个区间:T21T22T23,没有T24,出现这种现象的原因可能是:擂溃时通过搅拌和研磨作用,使鱼肉肌纤维组织被破坏,鱼肉蛋白质溶出形成空间网状结构,而网状结构可以有效地束缚住水分;另外,盐的加入可以消耗鱼糜中作为溶剂的自由水,因此擂溃鱼糜没有T24区间。

图2 鱼糜凝胶加工过程中T2的分布变化
Fig. 2 Changes inT2 distribution during the processing of surimi gel

表1 鱼糜凝胶加工过程中水分相对含量以及T2的变化
Table 1 Changes in relative moisture content andT2 relaxation time during the processing of surimi gel

注:同列肩标不同小写字母表示差异显著(P<0.05)。

样品P21/%P22/%P23/%P24/%T21/msT22/msT23/msT24/ms鱼肉 1.80±0.00b 1.25±0.01c93.95±0.00ab2.95±0.00b 1.20±0.20b 6.48±0.73b111.20±0.00b369.50±3.62a漂洗鱼糜 2.10±0.00b 1.63±0.01b94.53±0.01a 1.60±0.01c 0.83±0.39c 3.83±0.59c86.78±10.30c197.90±6.90c擂溃鱼糜 1.00±0.00c 3.20±0.01a93.80±0.00ab 0.46±0.09d 10.29±0.13a82.91±0.00c 1.95±0.00b 1.73±0.12a鱼糜凝胶 3.17±0.01a 1.57±0.01b86.93±0.04c8.33±0.02a 0.81±0.17c 3.49±1.90c134.16±5.55a245.89±14.00b

不同的T2积分面积占总积分面积的比例可以表示各个区间氢质子的相对含量[25]。从表1可以看出,相对于鱼肉,漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶的结合水相对含量(P21P22)均升高,其中擂溃鱼糜中的结合水最多。与鱼糜凝胶相比,鱼肉和漂洗鱼糜的不易流动水(P23)和自由水(P24)的相对含量增加。T2表征的是不同状态水分的流动性。T2越长,水的流动性越强;T2越短,水的流动性越差。从表1可以看出,从鱼肉到擂溃鱼糜T23逐渐变短,说明经过漂洗、擂溃处理,鱼糜中不易流动水受到的束缚力增强,自由度变小,流动性变差。而自由水和结合水并无明显规律。

2.3 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中傅里叶变换红外光谱分析

傅里叶变换红外光谱可以反映蛋白质酰胺I带和酰胺II带的特征吸收峰,也可以分析表面物质结构及化学组成。

从图3中可以看出,鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶在1 100 cm-1附近的吸收峰发生了红移。Huang Yuting等[26]的研究表明,3 300 cm-1附近的吸收峰主要反映N—H振动。从图3中可以看出,相较于鱼肉和漂洗鱼糜,擂溃鱼糜的吸收峰明显增强。说明擂溃时有大量的盐溶性蛋白溶出,导致体系中的N—H增多。同时擂溃鱼糜在1 650 cm-1和1 540 cm-1附近也具有较强的吸收,这是由于擂溃后鱼糜体系中—OH和C—O增多。

图3 鱼糜凝胶形成过程中傅里叶变换红外光谱分析
Fig. 3 Change in Fouriertransform infrared spectrum during the formation of surimi gel

2.4 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的流变特性分析

2.4.1 频率扫描

频率扫描是动态测试,测定材料随频率的响应。当G′远大于G′′时,材料展现出理想弹性体虎克模型的性质;反之,材料展现出理想黏性体牛顿模型的性质[27]。在流变学中,G′也称弹性模量,反映着蛋白凝胶网络结构的形成情况,是样品的弹性特征;与之相对应的G′′也称黏性模量,是样品的黏性特征。一般用损耗角正切(tanδ),即G′′与G′的比值来表征体系的黏弹性;tanδ<1表明体系趋于固体特性,弹性成分占优势;tanδ>1表明体系趋于流体特性,黏性成分占优势[28]

图4 鱼糜凝胶形成过程中G′(A)、G”(B)、tanδ(C)的变化
Fig. 4 Changes inG′ (A),G” (B) and tanδ (C) during the formation of surimi gel

从图4A、B中可以看出,在线性区间内,所有样品的G′′均小于G′,从数值上可以反映出鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶的弹性特征;G′、G′′均随振荡频率的增大而增加,而且基本保持平稳,从结构力学角度表征了4 个样品对振荡频率的结构稳定性。从图4C中可以看出,4 个样品的tanδ均小于1,表明4 个样品均趋于固体特性,弹性成分占优势。而相较于其他3 个样品,鱼肉的tanδ较高,说明鱼肉的黏弹性较低,其内部网络结构交联度较低,稳定较差。总体来说,鲟鱼鱼肉本身具有较小的黏弹性,但是经过漂洗、擂溃、加热凝胶化处理后,鱼糜的弹性增高,加工后的鱼糜更趋向于一个黏弹性体。

2.4.2 蠕变实验

蠕变也称潜变,是恒定温度下材料在应力作用下缓慢发生形变或者位移的现象。在流变学实验中,蠕变实验显示的是材料的应变在低于材料屈服强度的应力作用下随时间延长而变化的现象。除去应力后形变或者应变随着时间延长而逐渐恢复的现象称为蠕变回复。当应力取消后,具有蠕变特性的材料形变或者应变也不立即恢复,而是随时间的延长逐渐恢复。蠕变大小反映了材料的稳定性和长期负载能力。一般来说,黏弹性材料的蠕变形变或者应变有3 个阶段:第1个阶段是开始普弹形变,即在应力作用下在很短时间内发生弹性形变或者应变;第2个阶段是蠕变阶段,这个阶段是在应力不变的情况下应变速率不断发生变化;第3个阶段是撤销外力后的恢复阶段[29]

图5 鱼糜凝胶形成过程中的蠕变特性
Fig. 5 Change in creep characteristics during the formation of surimi gel

从图5可以看出,鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶均具有蠕变特性,符合蠕变的3 个阶段。在施加应力作用的瞬间(t=0),样品分子的键长及键角立即产生形变,分子链之间发生质心位移,样品的应变均迅速增加;随着施加应力时间的延长,样品逐渐达到另一个稳态,结构形变逐渐减小并趋于平缓;当应力作用时间为t=160 s时,应变增加幅度逐渐减小;当外力在t=160 s撤去时,分子键长及键角立即恢复,样品的应变呈直线下降趋势,鱼肉和漂洗鱼糜的下降幅度较小。由于样品分子链间的质心位移是永久的,造成一部分形变不能恢复到起始状态,因此当t=300 s时,样品仍有形变未恢复。总体来说,根据蠕变实验可以看出,4 个样品均满足黏弹性材料的特征,这与频率扫描结果相同。4 个样品的弹性排序为:鱼糜凝胶>擂溃鱼糜>漂洗鱼糜>鱼肉。

2.5 SDS-PAGE分析结果

肌动蛋白(分子质量43 kDa)和肌球蛋白是形成鱼糜凝胶网络结构的最主要的蛋白质,而肌球蛋白重链(分子质量200 kDa)是肌球蛋白分子中参与凝胶的最重要的部分[30]。从图6可以看出,肌球蛋白重链和肌动蛋白均有变化。SDS-PAGE图谱显示,盐擂后肌球蛋白重链和肌动蛋白含量均明显下降,而加热成鱼糜凝胶后,肌球蛋白重链含量进一步下降,肌动蛋白含量变化不明显。肌球蛋白重链含量的减少可以说明肌球蛋白重链通过分子之间的共价键交联形成了不溶性蛋白,这也说明了不溶性蛋白在鱼糜凝胶加工过程中不断增加的原因,这和蛋白质组成变化的结果相同。

图6 鱼糜凝胶形成过程中蛋白质的SDS-PAGE图谱
Fig. 6 SDS-PAGE of protein profile changes during the formation of surimi gel

1~4.分别为鱼肉、漂洗鱼糜、擂溃鱼糜、鱼糜凝胶;Actin.肌动蛋白;MHC.肌球蛋白重链(myosin heavy chain)。

3 结 论

本实验通过蛋白组成、水分分布、傅里叶变换红外光谱、流变特性分析以及SDS-PAGE分析,研究了鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的物理化学变化。结果表明:在鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中,经过漂洗后,盐溶性蛋白比例上升,水溶性蛋白和不溶性蛋白比例下降,说明在加工过程中漂洗可以去除水溶性蛋白及一些不溶性物质;擂溃和凝胶化后,盐溶性蛋白和水溶性蛋白比例下降,不溶性蛋白比例上升。从整个加工过程中看,不溶性蛋白比例上升实际上是因为肌球蛋白重链通过分子之间的共价键交联形成了不溶性蛋白。在加工过程中,鱼糜蛋白质吸收峰在1 100 cm-1附近发生红移,且擂溃鱼糜在3 300 cm-1附近和1 650、1 540 cm-1附近的吸收振动增强。鲟鱼鱼糜的T2有4 个区间,经过漂洗、擂溃后,鱼糜凝胶对水分的束缚力更强,有利于形成致密的凝胶网状结构;而蠕变实验也证明鱼糜凝胶具有致密的凝胶网状结构,因为在加工过程中鱼糜样品的弹性不断增大。本研究初步探究了鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中理化指标的变化,了解鱼糜凝胶在形成过程中发生的变化及存在问题,为进一步提高鲟鱼鱼糜的品质以达到市面流通标准提供参考。

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Physicochemical Changes of Sturgeon Surimi during Gelation

TANG Shuwei1, GAO Ruichang2, ZENG Mingyong1, FENG Qiufeng1, CHEN Yiping1, ZHAO Yuanhui1,*
(1. College of Food Science and Engineering, Ocean University of China, Qingdao 266003, China;2. School of Food and Biological Engineering, Jiangsu University, Zhenjiang 212013, China)

Abstract: The physicochemical changes of sturgeon surimi during its gelation were studied by protein composition, water distribution, Fourier transform infrared spectroscopy, rheological analysis and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The results showed that during sturgeon surimi gelation, the proportion of salt-soluble protein and water-soluble protein decreased, and the proportion of insoluble protein increased. Myosin heavy chain and actin content decreased. The absorption peak of surimi protein was red-shifted near 1 100 cm-1. The T2 relaxation time of sturgeon surimi was distributed in four regions. Surimi gelation resulted in greater water binding force and higher viscoelasticity, which indicates that after rinsing, chopping and gelation, a dense gel network structure can be formed. This study provides a theoretical basis for further improving the quality of sturgeon surimi gel.

Keywords: sturgeon surimi; gelation; formation process; physicochemical changes

收稿日期:2018-03-20

基金项目:山东省重点研发计划项目(2017GHY15128);现代农业产业技术体系建设专项(CARS-46)

第一作者简介:唐淑玮(1993—)(ORCID: 0000-0001-7441-655X),女,硕士研究生,研究方向为水产品高值化利用。E-mail: T13061427625@163.com

*通信作者简介:赵元晖(1979—)(ORCID: 0000-0001-8226-4322),男,副教授,博士,研究方向为水产品高值化利用。E-mail: zhaoyuanhui@ouc.edu.cn

DOI:10.7506/spkx1002-6630-20180320-253

中图分类号:TS254.4

文献标志码:A

文章编号:1002-6630(2019)07-0082-06

引文格式:唐淑玮, 高瑞昌, 曾名湧, 等. 鲟鱼鱼糜凝胶形成过程中的物理化学变化[J]. 食品科学, 2019, 40(7): 82-87. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20180320-253. http://www.spkx.net.cn

TANG Shuwei, GAO Ruichang, ZENG Mingyong, et al. Physicochemical changes of sturgeon surimi during gelation[J].Food Science, 2019, 40(7): 82-87. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20180320-253.http://www.spkx.net.cn