随着经济的发展以及人们生活水平的提高，人们的饮食结构早已发生了巨大的变化，从以植物性食物为主转变成以肉类食品为主[1]。与此同时，随着机械行业和食品加工技术的崛起，越来越多种类的肉制品（如肠类、肉糜类等重组肉制品）出现在人们的生活中。肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）是肌肉中一类具有重要生物学功能的结构蛋白群[2]，在肌肉蛋白质中占50%～55%。MP是形成凝胶的主要成分[3]，与肉制品的质构、保水性、流变性等特性密切相关[4]。为了改善肉制品及其凝胶类肉品品质，通常添加一些具有增稠、保水等性质的多糖，如卡拉胶[5]、膳食纤维[6]，以改善其品质。亚麻籽胶（f l axseed gum，FG）是亚麻油工业的副产品，是水溶性的阴离子多糖，通常表现出弱的凝胶状特性，在加热过程中形成热可逆凝胶[7]，具有美容、防癌、降低糖尿病和心脏病发病率的保健功效[8]。这些优越的性质使其可以替代卡拉胶、膳食纤维等应用于肉制品中。有研究表明，FG的添加可以显著改善产品品质。孙晓冬等[9]研究FG在肉肠中的应用，结果显示其可以显著改善肉肠加工品品质和复水性。Sun Jian等[10]发现，添加FG可显著提高MP的凝胶保水性。潘丽华等[11]研究不同温度下FG对MP凝胶特性的影响，结果发现FG改善了MP凝胶的保水性，但显著降低了其凝胶强度。
除了添加物和理化条件影响肉制品品质外，一些新型加工处理方式对肉制品品质也有显著地改善作用，其中超高压处理就是一种常用方法。在肉制品开发中，将超高压与多糖添加剂结合已广受关注。Yang Huijuan等[12]单独使用高压技术或与多糖添加剂结合，生产出符合人类健康需求的低脂肉制品。Chen Xin等[13]发现高压处理可以显著提升海藻酸钠-肌动球蛋白凝胶强度，并改善了其凝胶特性。这些都为应用超高压处理改善肉制品凝胶特性提供参考。然而，不同压力下FG与MP相互作用以及对最终热凝胶特性的影响鲜有报道。本实验对不同压力下添加FG对MP分子间作用力、凝胶特性以及微观结构的影响进行研究，以期为更好地利用FG、肉制品的开发和凝胶类产品品质改善提供理论依据。
猪背最长肌 江苏省食品集团；FG 新疆绿旗企业（集团）生物科技有限公司；1-苯胺基萘-8-磺酸（1-aniline naphthalene-8-sulfonic acid，ANS）、双缩脲、牛血清白蛋白、5,5’-二硫代双(2-硝基苯甲酸)（5,5’-dithiobis(2-nitrobenzoic acid)，DTNB） 南京化学试剂设备有限公司；K2HPO4·3H2O、KH2PO4、乙二醇双(2-氨基乙基醚)四乙酸（ethylenebis(oxyethylenenitrilo)tetraacetic acid，EGTA） 国药集团化学试剂有限公司；戊二醛、氯化钠 阿拉丁试剂有限公司。
Avanti J-E离心机 美国Beckman Coulter公司；Ultra Turrax T-25 Basic高速匀浆机 德国IKA公司；TA.XT plus质构仪 英国Stable Micro Systems公司；M2e多功能酶标仪 美国MD公司；MesoMR核磁共振仪 上海纽曼公司；MCR301界面流变仪 奥地利Anton Paar公司；S-IL-100-850-9-W高压设备 英国Stansted Fluid Power公司；S-3000N扫描电子显微镜 日本日立公司。
1.3.1 MP的提取
参照Han Minyi等[14]的方法并适当改进，所有操作环境温度均为4 ℃。背最长肌剔除肉眼可观察到的脂肪，称取80 g，用绞肉机搅碎3 次（3 s/次）。加入4 倍体积的提取液（0.1 mol/L KCl、20 mmol/L K2HPO4/KH2PO4、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EGTA，pH 7.0），冰浴匀浆30 s，重复两次。将分散好的样品用纱布过滤，2 000×g、4 ℃离心10 min，弃上清液。加入4 倍体积的提取液和质量分数0.5% Triton X-100，冰浴匀浆，双层纱布过滤后2 000×g、4 ℃离心10 min，弃上清液收集沉淀。重复第1步操作，取沉淀加入4 倍体积0.1 mol/L KCl盐溶液重新分散沉淀，2 000×g、4 ℃离心10 min，弃去上清液收集沉淀。重复两次，最后所得沉淀即为纯化的MP，采用双缩脲法测定MP质量浓度，保存于4 ℃冰箱待用。
1.3.2 不同压力MP-FG混合物的制备
参照Chen Xin等[5]的方法将MP质量浓度调成50 mg/mL，FG质量分数为0.3%，充分混匀。分别以压力水平为0.1、100、200、300、400 MPa处理MP-FG混合体系，在同一压力水平下以不加FG的MP作为对照。
1.3.3 动态流变性的测定
参照Li等[15]的方法并作修改，采用50 mm平行板，将MP和MP-FG样品均匀涂布在测试台并赶走气泡。测试频率为1 Hz，狭缝距离为1 mm，应变力为1%。温度程序为从20 ℃以2 ℃/min升温至80 ℃。为了防止升温过程水分蒸发，用石蜡封平行板与空气接触的外沿。每个样品3 个平行。
1.3.4 凝胶的制备
参照Zhang Ziye等[16]的方法并作修改，将制备好的MP与MP-FG加入10 mL小烧杯并置于水浴锅，以2 ℃/min从20 ℃上升到80 ℃，并在80 ℃保持20 min。结束后迅速用冰水冷却，保存在4 ℃冰箱平衡过夜后进行各指标的测定。
1.3.5 保水性的测定
参照Chen Xin等[5]的方法并作适当修改，取3 g凝胶样品于离心管中，4 ℃条件下10 000×g离心10 min，用滤纸吸取离心后的水分，称质量。保水性按公式（1）计算。
式中：m0为离心管质量/g；m2为离心后样品和离心管的质量/g；m1为离心前样品和离心管的质量/g。
1.3.6 凝胶强度的测定
参照Xue Siwen等[17]的方法并作适当修改，将制备好的凝胶直接放在10 mL小烧杯中，采用TA.XT plus质构仪测定。参数设定：使用P/5型号探头，测前速率为2 mm/s，测试速率为1 mm/s，测试距离设为4 mm，触发力设为3 g。每个样品作3 个平行。
1.3.7 活性巯基含量的测定
活性巯基含量的测定参照Guo Xiuyun等[18]的方法并加以修改。用磷酸盐缓冲液将样品稀释至1 mg/mL，取5 mL样品加到10 mL离心管中，再加入20 µL DTNB，振荡均匀后25 ℃反应1 h。反应结束后在412 nm波长处测吸光度，活性巯基含量计算如公式（2）所示。
式中：C0为活性巯基含量/（mol/g）；A为412 nm波长处吸光度；ε为摩尔消光系数（13 600 L/（mol·cm））；D为稀释倍数；ρ为蛋白质量浓度/（mg/mL）。
1.3.8 疏水性的测定
参考Zhang Ziye等[19]的方法并加以修改，采用疏水探针结合法测定。用磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl、pH 7.0）将样品稀释至1 mg/mL，取4 mL样品，加入20 µL 15 mmol/L ANS（pH 7.0），混匀后于黑暗处25 ℃孵育20 min。反应结束后，在激发波长375 nm、发射波长460 nm条件下测定其荧光强度以表示其疏水性。
1.3.9 低场核磁共振法对水分分布的测定
参照Han Minyi等[20]的方法并加以修改。取2 g凝胶样品置于直径25 mm的核磁小管中，使用CPMG序列进行测定，质子共振频率为22.6 MHz。测试参数为：回波时间为200 µs，重复扫描32 次，间隔时间为6 500 ms，回波数12 000 个。其数据利用仪器自带的Multi-Exp Inv Analysis软件进行反演，得到对应的峰面积所占比例。
1.3.10 微观结构观察
参照Cao Yingying等[21]的方法并作适当修改。将凝胶切成约2 mm正方体，放入质量分数2.5%戊二醛溶液固定制样，再用不同体积分数乙醇进行梯度脱水。将处理后的样品放入超临界点干燥仪中干燥、喷金后用扫描电子显微镜观察并拍照，加速电压为5 kV，放大2 000 倍。
每个样品至少3 次重复实验，用SAS 8.1软件对实验数据进行分析，采用邓肯氏多重比较法，差异显著性采用t检验进行比较，并用Origin 8.0软件作图。
图1 不同压力下FG对MP凝胶保水性的影响
Fig. 1 Effect of fl axseed gum on WHC of myofibrillar protein gel at different pressures
保水性是肉制品热诱导凝胶重要的功能特性之一，对肉的嫩度、颜色等感官指标有着直接的影响。从图1可以看出，经100～200 MPa处理后，对照组MP凝胶的保水性从65.1%显著上升至81.5%（P＜0.05）。随着压力升高到300 MPa，MP凝胶的保水性从81.5%降低至75.2%（P＜0.05）。当压力从300 MPa上升至400 MPa时，MP凝胶保水性变化不显著（P＞0.05）。He Xuanhui等[22]发现大豆分离蛋白在0.1～200 MPa条件下凝胶保水性随着压力增大而增加，这与本研究结论一致。压力过高使蛋白质发生变性，从而降低MP溶解度[7]。在加热过程中，变性的MP无法保留更多的水分，导致凝胶保水性下降。相比于对照组，添加FG后凝胶保水性在0.1～400 MPa压力下均显著提高（P＜0.05）。经200 MPa处理后，MP-FG的保水性从91.2%上升至最大值95.8%（P＜0.05）。总体来说，MP-FG凝胶保水性随着压力的增大而增加，该结果和不同压力（100～300 MPa）处理海藻酸钠与猪肉凝胶的结果类似[23]。其原因可能是FG具有较弱的凝胶性，可以存在于蛋白凝胶网络空隙中，起到填充持水的作用。另一方面，FG属于阴离子多糖[6]，大量带负电的多糖与带正电的蛋白质侧链基团相互作用，提高了MP凝胶保水性。随着压力的增大，MP疏水基团、巯基等基团暴露，这些基团与FG产生交互作用，最终也导致了MP-FG凝胶体系保水性的提高。
图2 不同压力下FG对MP凝胶强度的影响
Fig. 2 Effect of fl axseed gum on gel strength of myofibrillar protein at different pressures
凝胶强度是凝胶质构的重要指标，关系着肉制品加工质量。从图2可以看出，在未添加FG条件下，MP经100～400 MPa高压处理后，能显著降低其凝胶强度（P＜0.05）；经100、200 MPa处理的MP凝胶强度变化不明显。类似的结果也出现在经超高压（100～600 MPa）处理的肌球蛋白凝胶[24]，高压能够使蛋白变性展开，从而使更多的水分子进入，降低了凝胶强度[5]。在0.1、100 MPa压力下，添加FG均显著降低了MP的凝胶强度（P＜0.05），同样的结果也出现在不同加热温度FG对MP凝胶强度影响的研究中，温度达到80 ℃时，添加FG显著降低了MP凝胶强度[11]。当压力大于200 MPa后，MP-FG凝胶强度显著高于MP凝胶（P＜0.05），这与200 MPa处理提高了添加质量分数0.75%海藻酸钠的猪肉糜凝胶强度结果[23]相似。随着压力继续增大，MP-FG凝胶强度逐渐降低（P＜0.05）。这是因为压力增大使蛋白质与多糖之间相互作用增强，形成聚合物，在蛋白质加热时抑制蛋白质变性，从而降低了MP-FG凝胶强度[25]。
图3 不同压力下FG对MP凝胶流变特性的影响
Fig. 3 Effect of fl axseed gum on rheological properties of myo fibrillar protein gel at different pressures
储能模量（G′）表示流体的弹性，在凝胶形成过程中反映凝胶强度[21]。由图3可以看出，当压力小于200 MPa时，MP与MP-FG凝胶在43～50 ℃范围内均出现明显的热变性峰。此阶段开始形成较为疏松的凝胶结构。出现第1个峰普遍接受的解释为肌球蛋白头部受热部分变性接合，从而导致了G′上升。而50～60 ℃时，G′急剧下降，肌球蛋白进入凝胶减弱阶段。这个阶段主要是因为肌球蛋白尾部打开，增加了体系的流动性，最终导致G′急剧下降。60～80 ℃时，G′随着温度的升高稳步上升，在60 ℃以后肌球蛋白充分变性展开，与现有的结构交联数量增加，形成不可逆凝胶[6]。损耗模量（G′′）反映流体黏性的大小，变化趋势和G′基本一致。
从整体上看，添加FG并不会改变G′曲线的形状。且随着压力的增大，MP和MP-FG凝胶的G′与G′′逐渐降低，这是因为高压可以改变疏水作用和二硫键等作用力，从而影响体系的流变特性，宏观上表现出黏度的变化。添加质量分数0.3% FG提高了MP在对应压力下的G0′与G0′′（分别为20 ℃（起始温度）时的G′和G′′），这是因为FG与胶体相互作用使样品黏度增大，类似的结果也出现在肌动球蛋白-海藻酸钠混合体系中[13]。100～200 MPa条件下，MP和MP-FG凝胶加热过程中存在明显热特性峰；而300～400 MPa时，G′与G′′随温度的增加而增加，原有的特征峰变得不明显甚至消失，表明蛋白质已经发生了变性。当压力达到200 MPa后，G0′与G0′′急剧下降，说明高压导致了体系流动性增加和黏度变小。在0.1、100 MPa时，添加FG显著降低了MP在40～80 ℃时的G′和G′′。然而，当压力大于200 MPa时，MP-FG凝胶的G′与G′′高于MP凝胶，这与凝胶强度的结果吻合。
图4 不同压力下添加FG对MP凝胶弛豫时间（T2）的影响
Fig. 4 Effect of fl axseed gum onT2 relaxation time of myofibrillar protein gel at different pressures
由于低场核磁共振能够进行无损检测，可以了解水分子中氢质子的移动和分布，越来越多地被应用于肉和凝胶制品的保水性分析中。由图4可知，通过对弛豫时间T2进行指数拟合，出现了3 个部分。它们对应的时间分别为T2b（1～10 ms）、T21（100～1 000 ms）和T22（1 000～4 328 ms），这与前人的研究结果[26]相似，分别对应与蛋白分子结合最为紧密的结合水（T2b）、具有弱流动性的不易流动水（T21）和中度可移动的自由水（T22），其对应的峰面积所占比例分别记为PT2b、PT21和PT22。
表1 不同压力下FG对MP凝胶各弛豫峰峰面积比例的影响
Table 1 Effect of fl axseed gum on the proportion of relaxation peak areas of myofibrillar protein gel under different pressures
注：同行肩标小写字母不同表示差异显著（P＜0.05）；同一压力及指标肩标大写字母不同表示差异显著（P＜0.05)。
指标 组别 0.1 MPa 100 MPa 200 MPa 300 MPa 400 MPa PT2b/% MP 1.05±0.22bA 1.10±0.08bA 2.70±0.40aA 2.61±0.14aA 1.27±0.05bA MP-FG 3.38±0.16aB 1.98±0.56bcA 3.32±0.51aA 2.65±0.33baA 1.57±0.44cA PT21/% MP 85.20±1.27cA 95.50±0.17aA 96.30±0.57aA 85.90±0.53cA 88.60±0.93bA MP-FG 94.30±0.93bB 94.80±0.50abA 95.70±0.45aA 95.00±0.52abB 90.90±0.66cB PT22/% MP 13.70±1.26aA 3.35±0.12cA 0.97±0.23dA 11.37±0.66bA 10.60±0.94bA MP-FG 2.24±0.78bB 3.21±0.51bA 1.01±0.27cA 2.33±0.86bB 7.51±0.34aB
由表1可知，常压下，添加FG显著增加了PT2b和PT21，降低了PT22（P＜0.05）。说明添加FG显著降低了自由水比例，自由水比例降低导致了凝胶保水性的增加。压力上升到200 MPa时，MP与MP-FG凝胶的PT21均升高，而PT22降低。这表明适当的压力可以使凝胶网络更加致密，最终导致自由水向不易流动水转化。当压力大于200 MPa时，MP与MP-FG凝胶的PT2b、PT21下降，PT22上升，这与Xue Siwen等[27]研究高压对兔肉凝胶水分影响的结果一致。300、400 MPa条件下，添加FG的MP凝胶PT21显著高于对照组，PT22低于对照组，这与保水性的变化趋势基本保持一致，说明不同压力下，FG可以提高MP凝胶中不易流动水的比例，同时降低自由水比例，从而提高其保水性。
图5 不同压力下FG对MP凝胶疏水性的影响
Fig. 5 Effect of fl axseed gum on hydrophobicity of myofibrillar protein gel at different pressures
疏水性的变化可以反映蛋白质三级结构的变化，蛋白质三级结构的变化可以暴露出疏水基团，影响蛋白凝胶的形成[28]。ANS荧光探针可以结合疏水基团产生强烈的荧光，是目前研究疏水作用力的常用方法。由图5可知，常压下，添加FG显著增加了MP的疏水性（P＜0.05）。MP和MP-FG凝胶疏水性均随着压力的升高而升高。当压力升至200、300 MPa时疏水性增加幅度较大，这与前人的研究结果[19]类似。这可能是因为较低的压力无法使蛋白质内部疏水基团充分暴露，随着压力的增加，更多的疏水基团暴露出来，从而提高了MP和MP-FG凝胶的疏水作用[29]。当压力达到400 MPa时，MP和MP-FG凝胶的疏水性不再增加。随着压力的进一步增大，蛋白质分子间聚集程度变大，暴露出来的疏水基团被包埋，使得ANS无法与更多的疏水基团结合，进而导致疏水性的饱和[19]。疏水作用被认为是形成肌球蛋白聚集的先决条件，促进凝胶的形成和多糖与蛋白的相互作用，最终改善凝胶的特性[5]。凝胶的形成是多种作用力作用的结果，疏水基团的过度暴露可能破坏不同作用力之间的平衡，引起凝胶保水性的下降[30]。
巯基具有很强的还原力，活性巯基指的是暴露在蛋白质表面的巯基。在加热过程中巯基可以形成二硫键，对蛋白质功能特性有关键影响[31]。从图6中可以看出，压力达到100 MPa时并不能引起活性巯基含量的显著变化（P＞0.05），同样的现象出现在100 MPa处理肌动球蛋白-海藻酸钠混合体系中[7]。这可能是由于压力太小，无法使蛋白质内部巯基暴露。随着压力的增大（100～300 MPa），活性巯基含量整体呈上升趋势，且压力从100 MPa升至200 MPa时活性巯基含量变化幅度较大（P＜0.05），这与疏水性的变化基本一致。这说明压力的升高使得蛋白质变性展开，埋在蛋白内部的巯基暴露到表面[29]。当压力上升至400 MPa后，活性巯基含量与300 MPa时没有显著性差异（P＞0.05），这说明300 MPa处理可能已经引起了蛋白质内部巯基充分暴露。相比于对照组，在不同压力下，添加FG并未显著改变MP凝胶的活性巯基含量（P＞0.05）。
图6 不同压力下FG对MP凝胶活性巯基含量的影响
Fig. 6 Effect of fl axseed gum on reactive sulfhydryl group content of myofibrillar protein gel at different pressures
图7 不同压力下FG对MP凝胶微观结构的影响
Fig. 7 Effect of fl axseed gum on microstructure of myofibrillar protein gel at different pressures
三维网络结构对MP凝胶保水性和强度有着重要的影响。从图7中可以看出，0.1 MPa压力下MP凝胶微观结构存在较大孔洞，形成的交联链较粗且松散。添加FG后，FG填充到蛋白凝胶孔隙中，经过加热最终导致MP-FG凝胶表面空洞减少，形成相对致密的凝胶结构。当压力增加到200 MPa时，MP与MP-FG凝胶形成孔径较小、交联较细的致密网状结构。Zhang Ziye等[16]发现200 MPa处理减小了MP溶液的粒度，使其在加热过程中均一排列，最终形成了致密均一的凝胶网络结构。压力大于200 MPa时，MP和MP-FG凝胶表面形成孔径较大、交联较粗糙的网络结构。凝胶网络结构的形成主要取决于变性和聚集的相对速率，聚集速率高于展开速率时，形成的凝胶粗糙、无序。加热前由于高压已经导致蛋白质充分变性展开，因此加热时蛋白质展开速率降低，最终形成孔径较大的网络结构[32]。相比于对照组，MP-FG凝胶形成的网络结构呈片状，孔隙也相对较多。这可能是因为高压促进蛋白与FG的相互作用，以及FG自身具有持水特性[33]，最终提高了凝胶保水性。Cando等[34]研究表明微观结构的改变影响凝胶强度，适度的压力促进交联细密的网络结构提高凝胶强度，较高的处理压力（大于300 MPa）导致MP降解或解聚，蛋白质不规律地聚集在一起，诱导其硬度降低，这与本研究结果相似。
0.1 MPa（常压状态）和100 MPa条件下，FG通过增加MP凝胶不易流动水比例，提高了MP的凝胶保水性，但减小了其G′′和G′，导致凝胶强度显著降低（P＜0.05）。当压力达到200 MPa时，FG降低MP凝胶自由水比例，增加其结合水比例，进一步提高了MP凝胶的保水性；同时，FG提高了MP凝胶G′′和G′，形成较为致密均一的凝胶网络微观结构，显著增强了MP凝胶强度（P＜0.05）。300～400 MPa时，随着压力的进一步升高，FG对MP凝胶保水性和强度的改善作用又显著降低（P＜0.05），MP凝胶中自由水比例显著升高，凝胶微观孔洞也明显增多。由此得出：200 MPa高压处理可以进一步增强FG对MP凝胶保水性的改善作用；同时，其形成的微观结构也相对交联致密，改善了常压状态下由于添加FG导致的MP凝胶强度降低问题，因此200 MPa是较佳的处理压力。
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