邓思杨1,杨 明2,潘 男1,畅 鹏1,杜 鑫1,夏秀芳1,*,张宏伟1,*
(1.东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030;2.黑龙江大庄园肉业有限公司,黑龙江 绥化 151125)
摘 要:在60、70 ℃加热条件下,利用添加马铃薯淀粉(0%、1%、2%、3%、4%)和外源转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)(0%、0.10%、0.30%、0.50%和0.70%)的鲤鱼肌原纤维蛋白进行热诱导凝胶的制备,通过分析添加物对肌原纤维蛋白功能特性(凝胶性和乳化性)和十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)图谱的变化,研究淀粉和TG复配对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的作用。结果表明:在同一温度条件下,马铃薯淀粉和TG的添加对肌原纤维蛋白凝胶特性具有影响,凝胶的硬度和弹性随着添加量的增加而增大,且差异性显著(P<0.05)。不同温度条件下凝胶的白度值差异不明显(P>0.05),70 ℃与60 ℃相比凝胶保水性有所增加。马铃薯淀粉和TG的添加对肌原纤维蛋白的乳化活性并没有明显的作用,但是对乳化稳定性有较大影响,随添加量的增加其变化趋势表现为先增大后减小,当马铃薯淀粉、TG添加量分别为2%和0.5%时乳化稳定性达到最大值94.5%。对SDS-PAGE图谱分析可知:马铃薯淀粉及TG添加使肌原纤维蛋白的主要蛋白质如肌球蛋白重链、肌动蛋白带等条带强度减弱。因此,蛋白质的结构和功能特性明显受到了淀粉和TG添加量的影响。
关键词:转谷氨酰胺酶;肌原纤维蛋白;功能特性;马铃薯淀粉;鲤鱼
鲤鱼是北方重要的经济养殖鱼类之一,主要在亚洲、欧洲、澳大利亚和南美洲等地区进行养殖,其生长速度快、方便养殖、饲养回报率高[1],有着极高的营养与药用价值。鱼糜制品[2]是一类蛋白含量极其丰富,脂肪含量少,味美、口感细嫩,储藏特性好的加工产品,因此颇受广大消费者喜爱,是一种加工便利、发展前景广阔的水产制品。
马铃薯可作为提取食品加工材料——淀粉的重要原料[3]。马铃薯淀粉除了可以改善糜类制品的弹性,减少水分损失[4]外,对增加产品出品率,改善鱼糜制品的流变学特性及保水性同样有着重要作用。张坤生等[5]的研究表明添加马铃薯淀粉能够使蛋白的凝胶强度得到改善。转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)作为一类常见的食品添加剂可将人体内常见的必需氨基酸通过与蛋白质交联[6],起到保护氨基酸,提高鱼糜制品营养和利用价值的作用[7]。TG具备改善蛋白质可塑性、保水性、流变性以及黏弹性等特点,加强鱼糜制品的凝胶强度,对鱼糜制品的品质有一定的改良作用[8]。王金水等[9]研究了TG对于蛋白质凝胶的成胶过程、持水性、热稳定性等的相关作用,并列举了它在几类食品中的应用。但对淀粉与TG复配对肌原纤维蛋白功能特性的影响鲜见报道。
本实验选择高产低价的淡水鱼代表[10]——鲤鱼作为原材料,将淀粉和TG按不同比例复配后添加到肌原纤维蛋白中,研究马铃薯淀粉和TG的添加对鲤鱼肌原纤维蛋白功能及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)图谱的影响,为今后制备高品质的鱼糜类产品、拓展鱼类的应用领域及推进鱼类制品的精深加工提供有力的理论支持。
新鲜鲤鱼,购买于生鲜批发超市。
氯化钠、磷酸二氢钠、磷酸氢二钠、氯化镁、盐酸、甲醇(均为分析纯) 太仓市亿鑫化工有限公司;TG湖北康宝泰精细化工有限公司;马铃薯淀粉(食用级)。
ZE-6000色差仪 日本电色公司;AL-104电子天平常州第一纺织设备有限公司;UV-1800s紫外-可见光分光光度计 日本岛津公司;T18 basic高速组织匀浆机德国IKA公司;TA-XT plus型质构分析仪 英国SMS公司;台式高速冷冻离心机 德国Beckman公司。
1.3.1 原料肉的处理
在冷库(0~4 ℃)中将新鲜鲤鱼击晕、杀死并剔去鱼鳞,切除内脏和鱼皮,取鲤鱼背部的白肉,切成小块(体积大小约为1 cm3),搅匀,装入塑料封口袋中,置于4 ℃冰箱内,至尸僵备用。
1.3.2 鲤鱼肌原纤维蛋白的提取
参考Xiong Youling等[11]的方法进行鲤鱼肌原纤维蛋白的提取,并在此基础上进行适当修改。鱼洗净,剔骨,将鱼肉搅碎,加入4 倍体积10 mmol/L磷酸盐、0.1 mol/L NaCl、2 mmol/L MgCl2和1 mmol/L EGTA(pH 7.0)配制成的蛋白提取液均质60 s。得到的匀浆液在冷冻离心机内(4 ℃,3 500×g)离心15 min后,除去上清液,反复3 次。再加入4 倍体积0.1 mol/L NaCl溶液匀浆,3 500×g离心15 min,重复3 次。完成最后一次均质后用4 层纱布过滤,滤液用0.1 mol/L HCl溶液调节pH值至6.0,然后离心滤液,沉淀为肌原纤维蛋白。通常放置在4 ℃的冰箱内备用,鲤鱼肌原纤维蛋白的提取过程在4 ℃条件下操作。
1.3.3 肌原纤维蛋白与马铃薯淀粉和TG的复配物混合液的制备
本实验中马铃薯淀粉添加量分别为肌原纤维蛋白溶液中蛋白质量的0%、1%、2%、3%和4%,TG的添加量分别为肌原纤维蛋白溶液中蛋白质量的0%、0.10%、0.30%、0.50%和0.70%。将马铃薯淀粉和TG按上述比例分别加入等量的肌原纤维蛋白溶液中,搅拌混匀后开始各项指标的测定。
1.3.4 肌原纤维蛋白乳化活力和乳化稳定性的测定
根据Pearce等[12]的方法,进行鲤鱼肌原纤维蛋白匀浆液的制备。肌原纤维蛋白匀浆液的乳化性和乳化稳定性,用以下公式计算:

式中:EAI为乳化性/(m2/g);ESI为乳化稳定性/%;A0、A10为乳状液0、10 min在500 nm波长处的吸光度;Φ为油相体积分数/%(Φ=20%);C为乳化形成前蛋白质溶液中蛋白质量浓度/(g/mL);D为稀释倍数。
1.3.5 凝胶的制备
参照杨明等[13]的方法热诱导肌原纤维蛋白凝胶的形成,并在此方法上进行针对性修改。将提取的鲤鱼肌原纤维蛋白配制成40 mg/mL的溶液,添加不同配比的马铃薯淀粉和TG,将溶液放入25 mm×40 mm(直径×高)密封的玻璃瓶中,分别置于60 ℃和70 ℃的水浴锅中加热30 min,形成凝胶后,一般需将制备好的凝胶置于室温(24~26 ℃)平衡30 min,使其完全冷却后再进行下一项指标的测定,或贮藏在4 ℃冰箱过夜,待测。
1.3.6 凝胶质构的测定
肌原纤维蛋白凝胶室温放置30 min,将待测样品固定在测样台上,利用物性分析仪进行凝胶硬度和凝胶弹性的测定,采用质构剖面分析法对凝胶质构进行检测。
1.3.7 凝胶白度值的测定
使用ZE-6000色差计测定凝胶的色差,即L*值、a*值、b*值。实验过程中每个样品均至少进行3 次平行实验,实验结果取平均值。并根据Park[14]的方法进行白度值计算:
1.3.8 凝胶保水性的测定
参考Xia Xiufang等[15]的方法进行肌原纤维蛋白凝胶保水性的测定,并在此方法基础上进行针对性修改,取5 g蛋白凝胶置于10 mL的离心管中,4 ℃、1 000×g离心10 min,除去离心出的水分,测定凝胶离心前后的质量。凝胶保水性计算公式如下:
式中:WHC为凝胶保水性/%;m0为离心管质量;m1为离心前离心管和凝胶质量;m2为离心后离心管和凝胶质量。
1.3.9 SDS-PAGE的测定
将鲤鱼肌原纤维蛋白样品配制成2 mg/mL,取1 mL肌原纤维蛋白样品加入1 mL溶解液(最终质量浓度为1 mg/mL),加入β-巯基乙醇(按总体积10%的比例加入),然后将样品煮沸3 min,取出,放置室温至冷却。在每个样品中加入4 滴示踪染料,然后分装,把样品冷冻备用。随后参考Ahhmed 等[16]的方法进行SDS-PAGE的测定。
实验中所得的全部数据均取自3 次平行实验数据的平均值,用Statistix 8.0(分析软件,St Paul,MN)进行数据分析,通过Turkey test程序对平均数之间的显著性差异(P<0.05)进行分析,并用Sigmaplot 11.0制图。

图1 在60 ℃(A)和70 ℃(B)条件下马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶硬度的影响
Fig.1 Effects of potato starch and TG on hardness of myof i brillar protein gels at 60 and 70 ℃
由图1可知,同一加热温度条件下,添加了马铃薯淀粉和TG的样品相较于未经添加的对照组,其凝胶硬度有所增加,并且同一添加量下70 ℃时的凝胶硬度均大于60 ℃且差异性显著(P<0.05)。在相同的加热温度以及相同的马铃薯淀粉添加量下,凝胶硬度会随着TG添加量的增大而变大,添加了TG的样品其凝胶硬度明显高于未添加TG的样品,这与夏秀芳等[17]的相关结论一致。当加热温度60 ℃、马铃薯淀粉添加量4%时,TG添加量的改变对凝胶硬度的影响效果并不明显(P>0.05)。当马铃薯淀粉和TG添加量分别为3%、0.7%时,凝胶硬度达到最大值29.4 g。当加热温度70 ℃、TG添加量0.7%时,马铃薯淀粉添加量由2%增加到4%的过程中凝胶硬度值无明显变化。从图1还可观察到,TG添加量为0.7%时,相较于添加量为0.5%的样品其凝胶硬度反而降低。这可能是由于:加入过多的TG可能会使蛋白质发生过多交联反而影响了蛋白质的网状结构,使得凝胶的弹性变弱、硬度变脆,从而导致硬度下降[18]。且在70 ℃条件下,马铃薯淀粉和TG添加量分别为4%、0.5%时硬度达到最大值42.8 g,相较于60 ℃硬度的最大值增加了45.6%。这可能是由于:外源TG的添加导致鲤鱼肌原纤维蛋白之间出现架桥重组现象使凝胶结构变得更加致密,且加热条件的变化也会对糜类制品的凝胶特性造成影响。与60 ℃热诱导凝胶相比,70 ℃时由于开始形成凝胶鱼糕化,其网络结构变得更有序,凝胶强度明显增大。因此70 ℃时所形成的凝胶其硬度较好。

图2 在60 ℃(A)和70 ℃(B)条件下马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶弹性的影响
Fig.2 Effects of potato starch and TG on springiness of myof i brillar protein gels at 60 and 70 ℃
由图2可知,60 ℃条件下,当添加等量的马铃薯淀粉时,TG添加量的上升使得凝胶弹性相应增大,同样地,TG添加量一定时,凝胶弹性随马铃薯淀粉添加量的上升对应增大。肌原纤维蛋白中TG添加量为0.3%、0.5%、0.7%的凝胶弹性值显著(P<0.05)高于TG添加量为0%、0.1%的样品。马铃薯淀粉添加量为4%,TG添加量为0.5%和0.7%时的凝胶其弹性并无明显差异(P>0.05),此时凝胶的弹性达到最大值为0.71。
在70 ℃条件下,凝胶弹性的变化趋势与其在60 ℃加热条件下产生的弹性趋势相似。相同的马铃薯淀粉添加量下,随着TG添加量的逐渐增大,凝胶弹性也相应增大。但TG添加量为0.5%时,随着淀粉添加量的增加凝胶弹性呈现先减后增的趋势。肌原纤维蛋白中TG添加量为0.3%、0.5%、0.7%时,添加等量马铃薯淀粉的凝胶弹性值差异不显著(P>0.05)。相同淀粉和TG添加量条件下,70 ℃的凝胶其弹性均大于60 ℃。马铃薯淀粉及TG的添加量分别为4%、0.5%时凝胶弹性达到最大值为0.78。这可能是由于:形成蛋白质凝胶的过程中,变性蛋白质分子间通过静电斥力和静电引力的相互作用使其处于动态平衡状态,并形成规则有序的网状结构,依靠静电相互作用、疏水相互作用、二硫键、氢键等物理作用力构成和维持蛋白质凝胶。蛋白质受热变性,形成了三维网状空间结构,与此同时马铃薯淀粉也达到糊化温度充斥在网状结构中,同时TG催化谷氨酰胺的酰基转移反应的进行,促进蛋白质(或多肽)分子内部发生共价交联[19]。从而改变了肌原纤维蛋白的凝胶弹性,鱼糜制品的质构得到改善。这与安玥琦等[20]结论一致。在70 ℃温度条件下蛋白质变性更加充分,蛋白质与马铃薯淀粉之间的交联程度和填充效果相对更好,淀粉充分支撑起凝胶网状结构以增大肌原纤维蛋白的凝胶弹性。

图3 在60 ℃(A)和70 ℃(B)条件下马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶白度值的影响
Fig.3 Effects of potato starch and TG on whiteness of myof i brillar protein gels at 60 and 70 ℃
由图3A可知,在同一马铃薯淀粉添加量下,除对照组外,随TG添加量的增加,凝胶白度值呈现先升高后降低的趋势。在马铃薯淀粉添加量为2%、3%、4%,TG添加量为0.5%处,凝胶的白度值达到最高点且均大于对照组,差异性显著(P<0.05)。而当TG添加量为0%、0.1%时,随着马铃薯淀粉添加量的增加白度值有所减小。这可能是由于,此时蛋白凝胶中TG的量还很少,凝胶白度值受马铃薯淀粉的影响较大,马铃薯淀粉略显黄色,故随着马铃薯淀粉添加量的增加凝胶的白度值逐渐降低。从整体上来看,由于此时蛋白质的变性条件还不成熟,马铃薯淀粉在60 ℃刚刚开始糊化,糊化程度不高,颜色上没有可观察到的变化,导致在60 ℃条件下复配后的凝胶白度值没有特别大的改变。
如图3B所示,在马铃薯淀粉添加量为0%、0.1%时,不同TG添加量的凝胶白度值相差不大(P>0.05)。当马铃薯淀粉添加量为2%、3%、4%时,除对照组外,随TG添加量的增加,凝胶白度值呈现先升高后降低的趋势,并且也是在TG添加量为0.5%处,凝胶的白度值达到最高点,与对照组差异显著(P<0.05)。当马铃薯淀粉与TG添加量分别为3%、0.5%时凝胶白度值达到84.7,为此温度条件下凝胶白度值的最高点。70 ℃加热条件下凝胶白度值的变化趋势虽然与60 ℃相似,但与60 ℃相比,70 ℃时的凝胶白度值更大。这可能归因于:相比于60、70 ℃条件下形成的凝胶结构更完整,三维网状基质排列更紧密,TG的添加使蛋白质变性更加充分,再者较高的温度会进一步加速淀粉的糊化、溶胀充分,于是使光反射改变较大,故70 ℃条件下得到的凝胶白度值要更大些。

图4 在60 ℃(A)和70 ℃(B)条件下马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶保水性的影响
Fig.4 Effects of potato starch and TG on water-holding capacity of myof i brillar protein gels at 60 and 70 ℃
如图4A可见,在肉糜类制品的生产中,肌原纤维蛋白对产品的品质和保水性起着决定性作用,主要是因为肌原纤维蛋白的热诱导凝胶在加热和冷却后能产生三维凝胶网状结构[21-23]。肉中的蛋白质形成三维网状基体,肉保水性的机理可以反映为单位网格内以物理状态所捕获的水分量,即肉保水性大小与肉和肉制品的微观结构有直接关系[24]。在60 ℃加热条件下,相同马铃薯淀粉添加量下,伴随TG添加量的增加凝胶保水性也随之增大,并且显著高于未添加TG的样品(P<0.05)。当马铃薯添加量达到3%和4%,TG添加量为0.5%时凝胶保水性明显高于其他复配比例下的样品。马铃薯淀粉与TG的添加量分别为4%、0.5%时凝胶保水性达到最大值93.2%。60 ℃时蛋白凝胶化已初步完成,经淀粉和TG复配后的肌原纤维蛋白其保水性有所提高。因为网状基体是滞留水分的优良结构,淀粉填充在网状基体之中,可帮助凝胶与更多的水分结合。并且TG的添加对蛋白质的保水性也可起到改善作用,增加了蛋白结合水的能力。
由图4B可知,70 ℃加热条件下,凝胶的保水性随着马铃薯淀粉和TG添加量的增大而逐渐增大,但在同一马铃薯淀粉添加量下,不同TG添加量的样品之间凝胶保水性差异不明显(P>0.05)。在马铃薯淀粉与TG添加量分别为4%、0.5%时凝胶保水性达到最大值93.8%,与60 ℃条件下的样品相比保水性增大。70 ℃时凝胶的网状结构相对松弛,使更多的水分滞留在孔洞中,样品内的蛋白溶解度和持水能力都显著增强,故凝胶保水性增大。Xiong Youling[25]和徐幸莲[26]等相关研究表明,蛋白质溶解度的增大,能够使凝胶的保水性得到有效提高。另一项研究表明,保水能力的增加可能是肌球蛋白变性或者高度水合蛋白减慢了聚集速度的作用[27]。在蛋白质有序聚集发生之前,TG可能促进了肌球蛋白和肌动蛋白链的展开,为优良凝胶结构的形成以及凝胶保水能力的提高起到推进作用。

图5 马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性的影响
Fig.5 Effects of potato starch and TG on emulsifying properties of common carp myof i brillar protein
由于本实验前期对单因素试验乳化性的测定,得到马铃薯淀粉添加量为2%、3%,TG添加量为0.3%、0.5%时,乳化性质相对较好,故在此选择这4 种添加量。由图5可知,添加马铃薯淀粉和TG进行复配后的肌原纤维蛋白其乳化活性均低于对照组。当马铃薯淀粉和TG添加量分别为3%、0.3%以及添加量为2%、0.5%时,这两组样品的乳化活性基本相等差异不显著(P>0.05)。TG的添加使蛋白质表面疏水性增加、巯基含量下降,蛋白的整体结构被破坏,蛋白发生变性后不能再形成稳定的界膜,从而降低其乳化性质[28]。在乳化稳定性方面,伴随马铃薯淀粉和TG添加量的增大,乳化稳定性先增大后减小,当马铃薯淀粉及TG添加量分别为2%、0.5%时其乳化稳定性达到最大值94.5%。这可能是由于马铃薯淀粉添加量的增大使糊化液黏稠度增加,蛋白质分布在油滴上的表面积减小,油滴之间的静电作用力减小,致使蛋白的乳化稳定性上升并趋于稳定[29]。

图6 马铃薯淀粉及TG的复配比例对鲤鱼肌原纤维蛋白SDS-PAGE的影响
Fig.6 Effects of potato starch and TG on SDS-PAGE pro fi les of common carp myo fi brillar protein
从图6可知,添加马铃薯淀粉及TG进行复配后的4 组样品与对照组相比,肌球蛋白重链带强度都有不同程度的减弱,受添加物的影响肌动蛋白带也变细、颜色变浅。并且原肌球蛋白带和副肌球蛋白带的颜色也受到相应的影响。这种现象说明鲤鱼肌原纤维蛋白中马铃薯淀粉与TG的添加,可分别催化MHC、肌球蛋白等形成交联键,促使大多数的肌球蛋白和肌动蛋白分子间产生交联,形成大分子物质。因此在进行SDS-PAGE时,由于大分子物质不能同时通过浓缩胶和分离胶或只能通过浓缩胶而未能进入分离胶而使得条带变细变浅。Ahhmed等[30]将TG酶添加到鸡肉和猪肉的肌原纤维蛋白中,发现肌球蛋白重链带减弱而造成的蛋白交联,与本研究结果一致。
对复配后鲤鱼肌原纤维蛋白进行凝胶热诱导形成的过程中,同一加热条件下,凝胶的白度值随着马铃薯淀粉与TG添加量的提高而相应增大。在不同加热条件(60、70 ℃)下,凝胶硬度、弹性会随马铃薯淀粉与TG添加量的增大呈现增大趋势。70 ℃加热条件下,马铃薯淀粉和TG添加量分别为4%、0.5%时凝胶保水性达到最大值93.8%,与60 ℃相比保水性有所增大;弹性、白度值在此添加量下也达到最大值。在马铃薯淀粉和TG添加量逐渐增大的情况下,肌原纤维蛋白溶液的乳化活性有所降低,而乳化稳定性相对提高。这说明马铃薯淀粉与TG的复配使肌原纤维蛋白的功能性质得到改善,而复配量的选取需依据情况而定。实验表明,当马铃薯淀粉和TG的添加量分别为4%、0.5%时,热诱导蛋白质凝胶的效果最好。
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Changes in Functional Properties of Muscle Proteins Induced by Starch and Transglutaminase
DENG Siyang1, YANG Ming2, PAN Nan1, CHANG Peng1, DU Xin1, XIA Xiufang1,*, ZHANG Hongwei1,*
(1. College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China;2. Heilongjiang Grand Farm Meat Food Co. Ltd., Suihua 151125, China)
Abstract: The objective of this study was to evaluate the effect of potato starch and transglutaminase (TG) on the functional properties (gelling and emulsifying properties) of myof i brillar protein from common carp muscle. Potato starch was added at 0%, 1%, 2%, 3%, and 4%, and transglutaminase (TG) at 0%, 0.10%, 0.30%, 0.50%, and 0.70%. Heat-induced gels were formed at different temperatures (60 and 70 ℃). Changes in protein prof i les were measured by sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) as well. Results indicated that gel hardness and springiness signif i cantly increased with potato starch and transglutaminase content at the same temperature (P < 0.05). No significant difference in gel whiteness was observed at different temperatures (P > 0.05). Water holding capacity of gels was increased at higher temperature. The additives markedly affected the emulsion stability but not the emulsifying activity of myof i brillar protein, which initially increased and then decreased with increasing contents of the additives. When potato starch and transglutaminase were added at 2% and 0.5%, respectively, emulsifying stability index (ESI) reached a maximum value of 94.5%. SDS-PAGE showed that the addition of potato starch and TG could weaken the intensity of myosin heavy chain and actin band, thereby signif i cantly affecting protein structure and functional properties.
Keywords: transglutaminase; myof i brillar protein; functional properties; potato starch; common carp
DOI∶10.7506/spkx1002-6630-201812021
中图分类号:TS254.4
文献标志码:A
文章编号:1002-6630(2018)12-0133-07
引文格式:邓思杨, 杨明, 潘男, 等. 淀粉与转谷氨酰胺酶复配引起肌肉蛋白功能特性的变化[J]. 食品科学, 2018, 39(12)∶ 133-139.
DOI∶10.7506/spkx1002-6630-201812021. http∶//www.spkx.net.cn
DENG Siyang, YANG Ming, PAN Nan, et al. Changes in functional properties of muscle proteins induced by starch and transglutaminase[J]. Food Science, 2018, 39(12): 133-139. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201812021. http://www.spkx.net.cn
收稿日期:2017-03-16
基金项目:黑龙江应用技术研究与开发计划重大项目(GA15B302);黑龙江省博士后资助项目(LBH-15013)
第一作者简介:邓思杨(1993—),女,硕士研究生,研究方向为食品科学。E-mail:dsy0826@163.com
*通信作者简介:夏秀芳(1973—),女,教授,博士,研究方向为食品科学。E-mail:Xxfang524@163.com
张宏伟(1982—),男,实验师,硕士,研究方向为食品科学。E-mail:13796745025@139.com