食品科学 ›› 2023, Vol. 44 ›› Issue (4): 91-98.doi: 10.7506/spkx1002-6630-20220519-255
闫馨月,贾亦佳,孙诗艳,张东蒙,耿梦洁,杨晋杰,Stanislav Sukhikh, Olga Babich,齐宝坤,李杨
YAN Xinyue, JIA Yijia, SUN Shiyan, ZHANG Dongmeng, GENG Mengjie, YANG Jinjie, Stanislav Sukhikh, Olga Babich, QI Baokun, LI Yang
摘要: 探索大豆蛋白组分中β-伴大豆蛋白(7S)/大豆蛋白(11S)与黄芩素的结合机制,考察复合物构象及功能特性的变化。傅里叶变换红外光谱表明黄芩素诱导蛋白的β-折叠转化为α-螺旋和无规卷曲。内源荧光光谱证实了黄芩素的加入使7S、11S结构变得更紧密。黄芩素与蛋白的反应自发进行,并通过静态方式猝灭蛋白荧光。7S、11S蛋白分别通过氢键和疏水相互作用与黄芩素结合。分子对接结果表明,黄芩素对11S的亲和力高于7S。扫描电子显微镜显示了7S、11S与复合物的微观结构差异。此外,与黄芩素结合后,7S、11S的表面疏水性下降,热稳定性及其他功能特性提升。
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