重组牛乳铁蛋白素在大肠杆菌中的表达

食品科学 ›› 2008, Vol. 29 ›› Issue (4): 221-224.

重组牛乳铁蛋白素在大肠杆菌中的表达

邢芳芳, 印遇龙, 黄瑞林, 孔祥峰, 李铁军, 唐志如, 张友明

中国科学院亚热带农业生态研究所；中国科学院亚热带农业生态研究所；中国科学院研究生院；基因桥有限股份公司；

出版日期:2008-04-15 发布日期:2011-08-24

Expression of Recombinant Lactoferricin B in E.coli

XING Fang-Fang, YIN Yu-Long, HUANG Rui-Lin, KONG Xiang-Feng, LI Tie-Jun, TANG Zhi-Ru, ZHANG You-Ming

1.Institute of Subtropical Agriculture, Chinese Academy of Sciences; 2.Graduate University of Chinese Academy of Sciences; 3.Gene Bridges GmbH

Online:2008-04-15 Published:2011-08-24

摘要/Abstract

摘要： 将牛乳铁蛋白素(lactoferricin B)基因克隆到表达载体pET28a后,转化到BL21大肠杆菌表达系统,筛选表达温度和诱导剂IPTG的浓度,使其在原核表达系统中表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑菌活性检测,证明该表达产物是乳铁蛋白素。实验结果表明,LactoferricinB基因能够在原核表达系统中表达,表达量约占细菌总蛋白的21%,而且表达的蛋白质具有生物学活性。

关键词: 牛乳铁蛋白素基因, 原核表达系统, Tricine-SDS-PAGE, 抑菌活性

Abstract: After cloning into the expression vector pET28a, the lactoferricin B gene was transformed into BL-21 E.coli prokaryotic expression system. By selecting expression temperature and IPTG concentration, lactoferricin B gene was expressed at high level in prokaryotic cells. The expression of lactoferricin B was detected by tricine-SDS-PAGE protein electrophoresis and functional test, and it was proved to be the lactoferricin B. The result also showed that the gene of lactoferricin B can be highly expressed in prokaryotic expression system, and the expression product accounts for about 21% of total bacterial proteins with biology activity.

Key words: lactoferricin B gene, prokaryotic expression system, Tricine-SDS-PAGE, functional test

邢芳芳, 印遇龙, 黄瑞林, 孔祥峰, 李铁军, 唐志如, 张友明. 重组牛乳铁蛋白素在大肠杆菌中的表达[J]. 食品科学, 2008, 29(4): 221-224.

XING Fang-Fang, YIN Yu-Long, HUANG Rui-Lin, KONG Xiang-Feng, LI Tie-Jun, TANG Zhi-Ru, ZHANG You-Ming. Expression of Recombinant Lactoferricin B in E.coli[J]. FOOD SCIENCE, 2008, 29(4): 221-224.

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