食品科学 ›› 2009, Vol. 30 ›› Issue (17): 270-273.doi: 10.7506/spkx1002-6630-200917062
吕英涛1,康从民1 ,* ,韩春超2,薛长湖3
LU Ying-tao1,KANG Cong-min1,*,HAN Chun-chao2,XUE Chang-hu3
摘要:
采用生化方法对提取的鳀鱼内源蛋白酶粗酶的性质进行初步研究,分别考察pH 值、特异底物、蛋白酶抑制剂、Ca2+ 对内源蛋白酶的影响。结果表明,鳀鱼粗酶中主要含有四种蛋白酶,最适pH 值分别为2.5、5.5、9.0、12.5。在pH5.5~12.5 的区间内,苯甲基磺酰氟(PMSF)和大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)的抑制作用明显,PMSF较SBTI 的抑制范围更广,但SBTI 在上述区间内的抑制作用更强,说明鳀鱼粗酶中存在丝氨酸蛋白酶,并且其中活性最强的可能为胰蛋白酶。另外,通过Ca2+ 对酶活的影响实验说明:Ca2+ 在pH6.5~9.0 和pH12.5~14.0 这两个范围,对于稳定酶的结构,提高酶的稳定性有重要作用。
中图分类号: