脆性形成过程中脆肉鲩肌肉肌浆蛋白结构变化

doi:10.7506/spkx1002-6630-201804001

食品科学 ›› 2018, Vol. 39 ›› Issue (4): 1-5.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201804001

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脆性形成过程中脆肉鲩肌肉肌浆蛋白结构变化

冯静1,2，林婉玲1，李来好1,*，杨贤庆1，王锦旭1，吴燕燕1，黄卉1，胡晓1，郝淑贤1

（1.中国水产科学研究院南海水产研究所，农业部水产品加工重点实验室，国家水产品加工技术研发中心，广东广州 510300；2.上海海洋大学食品学院，上海 201306）

出版日期:2018-02-25 发布日期:2018-02-02
基金资助:
国家自然科学基金青年科学基金项目（31401625）；“十三五”国家重点研发计划重点专项（2016YFD0400200）；广州市珠江科技新星专项（2014J2200019）；广东省省级科技计划项目（2015A020209040）

Structural Changes of Muscle Sarcoplasmic Protein from Crisp Grass Carp (Ctenopharyngodon idellus C. et V) during Crispness Formation

FENG Jing1,2, LIN Wanling1, LI Laihao1,*, YANG Xianqing1, WANG Jinxu1, WU Yanyan1, HUANG Hui1, HU Xiao1, HAO Shuxian1

(1. Key Laboratory of Aquatic Product Processing, Ministry of Agriculture, National R&D Center for Aquatic Product Processing, South China Sea Fisheries Research Institute, Chinese Academy of Fishery Sciences, Guangzhou 510300, China;2. College of Food Science and Technology, Shanghai Ocean University, Shanghai 201306, China)

Online:2018-02-25 Published:2018-02-02

摘要/Abstract

摘要： 以脆性形成过程中鱼肉肌浆蛋白为原料，通过分析肌浆蛋白总巯基、表面疏水性、荧光光谱和红外光谱等结构信息变化，探讨脆肉鲩脆性形成过程中肌肉肌浆蛋白结构变化规律。结果表明：在脆性的形成过程中，肌浆蛋白总巯基含量呈下降趋势，脆性形成末期下降了35.02%（P＜0.05）；表面疏水性呈上升趋势，脆性形成末期上升了65.83%（P＜0.05）；荧光峰位置发生蓝移，脆性形成末期蓝移了5.24%（P＜0.05）。红外光谱显示脆肉鲩脆性形成过程中肌肉肌浆蛋白均有红外光谱的特征吸收峰：酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ，各吸收峰位置有波动。肌浆蛋白二级结构显示，脆肉鲩脆性的形成伴随着肌浆蛋白α-螺旋的减少，β-折叠、β-转角和无规则卷曲的增加。在脆肉鲩脆性形成过程中，肌肉肌浆蛋白结构的逐渐变化是脆肉鲩脆性形成的影响因素。

关键词: 脆肉鲩, 肌浆蛋白, 结构变化, 草鱼

Abstract: The structural changes of muscle sarcoplasmic protein from crisp grass carp during crispness formation were investigated by measuring total sulfhydryl content, surface hydrophobicity, fluorescence spectrum and infrared spectrum. The results indicated that total sulfhydryl content was decreased along with crispness formation, showing a decrease of 35.02% at the end of the process (P < 0.05). Surface hydrophobicity showed an increase of 65.83% until the end of crispness formation (P < 0.05). The peak position in the fluorescence spectrum was significantly blue-shifted by 5.24% at the end of crispness formation (P < 0.05). Furthermore, infrared spectroscopy showed that characteristic absorption peaks (amides A, B, Ⅰ, Ⅱ and Ⅲ) were observed for muscle sarcoplasmic protein during crisp formation, the position of each of which was fluctuated. The secondary structure of sarcoplasmic protein showed that the relative contents of α-helix were decreased whereas those of β-sheet, β-turn and random coil were increased along with crispness formation. The structure of muscle sarcoplasmic protein changed gradually during crispness formation in grass carp, thereby affecting crispness formation.

Key words: crisp grass carp, sarcoplasmic protein, structural changes, grass carp

中图分类号:

TS254.1

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FENG Jing, LIN Wanling, LI Laihao, YANG Xianqing, WANG Jinxu, WU Yanyan, HUANG Hui, HU Xiao, HAO Shuxian. Structural Changes of Muscle Sarcoplasmic Protein from Crisp Grass Carp (Ctenopharyngodon idellus C. et V) during Crispness Formation[J]. FOOD SCIENCE, 2018, 39(4): 1-5.

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脆性形成过程中脆肉鲩肌肉肌浆蛋白结构变化

Structural Changes of Muscle Sarcoplasmic Protein from Crisp Grass Carp (Ctenopharyngodon idellus C. et V) during Crispness Formation

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