食品科学 ›› 2018, Vol. 39 ›› Issue (10): 118-124.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201810019
袁江兰,何首春,康旭,黄亚明,陈晓敏
YUAN Jianglan, HE Shouchun, KANG Xu, HUANG Yaming, CHEN Xiaomin
摘要: 安卡红曲霉(Monascus anka)CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究。结果表明M.?anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.0~7.0,最适反应温度为50?℃,低于50?℃时酶具有较好的稳定性,50?℃时的衰减常数为0.569。M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85?kJ/mol,相对较低。M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性,当NaCl质量分数为7%时,最适条件下反应时相对酶活力为12%。以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时,Km值分别为12.48、14.77、20.05?mg/mL,对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高。M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用。
中图分类号: