食品科学 ›› 2026, Vol. 47 ›› Issue (17): 60-67.doi: 10.7506/spkx1002-6630-20260209-071
王舒涵,张敏,刘洁,刘俊,邵艳红,王旭梅
WANG Shuhan, ZHANG Min, LIU Jie, LIU Jun, SHAO Yanhong, WANG Xumei
摘要: 以鲢鱼小清蛋白(parvalbumin,PV)为研究对象,采用辛烯基琥珀酸酐(octenyl succinic anhydride,OSA)对其进行酰化修饰。通过光谱学、质谱学和间接酶联免疫吸附测定等技术,分析修饰前后PV的结构及致敏性变化情况。结果表明,OSA与PV之间通过共价结合,导致PV分子质量增加。光谱学分析发现,酰化修饰后PV紫外-可见光谱吸光度和内源荧光强度下降,且游离巯基含量显著降低。质谱分析显示,Lys39、Lys84、Lys88、Lys97及Ser37是OSA的主要酰化位点。致敏性分析结果表明,酰化修饰PV的免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)G/IgE结合能力显著下降。综上,酰化修饰通过破坏PV的致敏表位从而降低其致敏性,因此,基于OSA的酰化修饰是一种有效降低过敏原致敏性的技术。
中图分类号: