灵芝突变株G1502漆酶的分离纯化及酶学性质研究

食品科学 ›› 2008, Vol. 29 ›› Issue (5): 287-291.

灵芝突变株G1502漆酶的分离纯化及酶学性质研究

王岁楼, 王琼波

中国药科大学食品科学与安全系；郑州轻工业学院食品与生物工程系；轻工业学院食品与生物工程系；

出版日期:2008-05-15 发布日期:2011-08-26

Purification and Enzymology Characteristics of Laccase Derived from Ganoderma lucidum Karst Mutant G1502

WANG Sui-Lou, WANG Qiong-Bo

1.Department of Food Science and Safety,China Pharmaceutical University;2.Department of Food Science and Biotechnology,Zhengzhou University of Light Industry

Online:2008-05-15 Published:2011-08-26

摘要/Abstract

摘要： 对灵芝突变株G1502发酵液中漆酶的分离纯化方法及酶学性质进行了初步研究。通过聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)分析发现,G1502在发酵时只分泌一种漆酶。发酵液经透析浓缩、DEAE-纤维素柱层析,比活力提高24.28倍,酶活力回收率18.66%。以愈创木酚为底物时该酶的动力学常数Km=1.94×10-4mol/L,Vmax=2.28×10-6mol/L·min;愈创木酚浓度高时对酶活性有抑制作用。K+对酶有激活作用,Cu2+激活作用不大,Fe2+、Co2+、Ca2+、Na+、Ba2+对酶活力有抑制作用。

关键词: 灵芝, 漆酶, 纯化, 酶学性质

Abstract: The laccase derived from Ganoderma lucidum Karst mutant G1502 was purified and characterized in enzymology.The result of polypropylene amine gelatin electrophoresis(PAGE) analysis indicated that this strain in the fermentation medium only produces single laccase.Its cultured liquid with laccase was condensed by dialyzing,and purified by DEAE-cellulose ion exchange chromatography.The enzymic purity increases 24.28 fold,and the recovery ratio of enzyme reaches 18.66%.The Km and Vmax for oxidizing guaiacol,the kinetic parameters of enzyme,are 1.94×10-4 mol/L and 2.28×10-6 mol/L·min,respectively.The activities are inhibited by Fe2+,Co2+,Ca2+,Na+ and Ba2+ and induced by K+ and Cu2+,but Cu2+ is weak inducer.

Key words: Ganoderma lucidum Karst, laccase, purification, enzymology charatferisties

王岁楼, 王琼波. 灵芝突变株G1502漆酶的分离纯化及酶学性质研究[J]. 食品科学, 2008, 29(5): 287-291.

WANG Sui-Lou, WANG Qiong-Bo. Purification and Enzymology Characteristics of Laccase Derived from Ganoderma lucidum Karst Mutant G1502[J]. FOOD SCIENCE, 2008, 29(5): 287-291.

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