食品科学 ›› 2022, Vol. 43 ›› Issue (8): 81-88.doi: 10.7506/spkx1002-6630-20210512-137
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宋朝阳,汪月,杨晓丽,张炎,文鹏程,乔海军,张卫兵,张忠明
SONG Zhaoyang, WANG Yue, YANG Xiaoli, ZHANG Yan, WEN Pengcheng, QIAO Haijun, ZHANG Weibing, ZHANG Zhongming
摘要: 以实验室自制黄粉虫凝乳酶(Tenebrio molitor rennet,TMR)为对象,研究不同温度对TMR凝乳行为和水解特性的影响,并通过傅里叶红外光谱和激光共聚焦显微镜表征凝乳的结构。结果表明,随温度的升高,TMR凝乳的持水力显著增大(P<0.05),粒径、表观黏度和储能模量(G’)均先增大后减小(P<0.05),粒径和表观黏度在45 ℃分别达到最大值15.07和0.51;TMR酶解产生的酪蛋白糖巨肽含量和水解度在45~55 ℃差异不显著(P>0.05);二级结构和微观结构表明,45 ℃时TMR凝乳的柔韧性、稳定性和致密性最好。与商品凝乳酶(commercial rennet,CR)相比,TMR凝乳的持水力、乳清OD值在45 ℃逐渐趋于稳定,凝乳粒径显著大于CR凝乳,形成连续不规则且较为致密的网状结构,凝乳性能较好。因此,45 ℃可作为TMR的最佳凝乳温度。本研究可为新型昆虫凝乳酶的开发及其应用提供理论依据和参考。
中图分类号: