食品科学 ›› 2008, Vol. 29 ›› Issue (4): 149-153.
曾宪明, 徐幸莲, 白云, 周光宏
ZENG Xian-Ming, XU Xing-Lian, BAI Yun, ZHOU Guang-Hong
摘要: 研究在pH6.5、高离子强度(0.6mol/LKCl)下兔肌球蛋白热诱导凝胶过程中的物理化学特性的变化。α-螺旋含量从25℃开始缓慢减小,43℃后开始急剧减小,直到65℃左右后基本不发生变化;浊度从40℃左右开始增加,表明了凝集的开始,至65℃后不再变化。活性巯基含量40℃开始增加,65℃达到最大值;总巯基含量从30℃开始降低;疏水性在30~85℃间呈非线性增加趋势;G’(贮能模量)从48℃开始增加,在48~71℃间缓慢增加,71~82℃间急剧增加。表明肌球蛋白热变性从α-螺旋的解折叠开始,进而促进疏水基团和巯基基团的暴露;二硫键与疏水作用、分子间氢键等共同作用促进凝胶强度的增加。