黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化、抗体制备与性质分析

食品科学 ›› 2006, Vol. 27 ›› Issue (12): 463-466.

黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化、抗体制备与性质分析

杜雪莉，蔡秋凤，蔡扬鹏，曹敏杰，苏文金

集美大学生物工程学院；上海水产大学食品学院；

出版日期:2006-12-15 发布日期:2011-11-23

Purification and Characterization of Titin from Sea Bream

DU Xue-li1,2,CAI Qiu-feng1,CAI Yang-peng1,CAO Min-jie1,SU Wen-jin1

1.School of Bioengineering, Jimei University, Xiamen 361021, China; 2.College of Food Science and Technology, Shanghai Fisheries University, Shanghai 200090, China

Online:2006-12-15 Published:2011-11-23

摘要/Abstract

摘要： 以黄鳍鲷为研究对象,经过低温抽提、凝胶过滤等方法从黄鳍鲷肌肉中分离纯化到肌联蛋白(Titin)。免疫斑点印迹法(dot-blot)检测结果显示,纯化蛋白与小鼠抗鸡肌联蛋白单克隆抗体产生特异性反应。55℃条件下,以肌原纤维蛋白和纯化后肌联蛋白为底物进行分解结果显示,肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)对肌联蛋白有明显的分解作用。

关键词: 黄鳍鲷, 肌联蛋白, 纯化, 降解, 肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶

Abstract: Titin was purified from the skeletal muscle of sea bream (Sparus latus) by means of extraction at low temperature and gel-filtration column on Sephacryl S-400. Dot-blot analysis revealed that purified titin positively reacted with mouse anti-chicken titin monoclonal antibody. Titin in myofibril or in purified state can be degraded by a myofibril-bound serine proteinase (MBSP) at the optimum temperature of 55℃.

Key words: Sparus latus, titin, purification, degradation, MBSP

杜雪莉，蔡秋凤，蔡扬鹏，曹敏杰，苏文金. 黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化、抗体制备与性质分析[J]. 食品科学, 2006, 27(12): 463-466.

DU Xue-li1,2,CAI Qiu-feng1,CAI Yang-peng1,CAO Min-jie1,SU Wen-jin1. Purification and Characterization of Titin from Sea Bream[J]. FOOD SCIENCE, 2006, 27(12): 463-466.

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