食品科学 ›› 2017, Vol. 38 ›› Issue (17): 42-46.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201717008
张 娜1,郭庆启2,黄文秀3,石彦国1,*
ZHANG Na1, GUO Qingqi2, HUANG Wenxiu3, SHI Yanguo1,*
摘要: 对不同pH值条件下制备的大豆蛋白肽-酪蛋白非磷酸肽组装产物(casein non-phosphopeptides-soybean peptide complex,CNPSPC)的荧光光谱及抗氧化性进行分析。结果表明,随着pH值增加,CNPSPC埋藏在疏水环境中的Trp残基暴露到分子表面的强度逐渐低于组装前的原料蛋白,且Trp残基所处的微环境极性有所降低。硫磺素T荧光光谱分析表明,pH 6.0的制备条件下,CNPSPC荧光强度最大,此时CNPSPC的β-折叠结构含量可能最多。组装改变了CNPSPC的Trp残基在空间结构中所处的微环境,使CNPSPC的分子构象发生改变。与酪蛋白非磷酸肽(casein non-phosphopeptides,CNPP)和大豆蛋白肽(soybean peptide,SP)相比,CNPSPC的抗氧化能力有所提高,在pH 6.0时其清除1,1-二苯基-2-三硝基苯肼自由基、O2-·、·OH能力达到最大,分别提高到组装前大豆蛋白的3.34、1.12 倍和1.08 倍。
中图分类号: