库尔勒梨多酚氧化酶的酶学特性

doi:10.7506/spkx1002-6630-201021062

食品科学 ›› 2010, Vol. 31 ›› Issue (21): 275-278.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201021062

库尔勒梨多酚氧化酶的酶学特性

朱路英¹，吴伟伟^1,2，孙杰¹，都婷婷¹

1.鲁东大学生命科学学院
2.河北农业大学动物科技学院

收稿日期:2010-03-15 出版日期:2010-11-15 发布日期:2010-12-29
通讯作者: 朱路英 E-mail:lyzhu@126.com
基金资助:
鲁东大学校基金项目(LY20063307)；鲁东大学学科建设经费资助项目

Enzymatic Properties of Polyphenol Oxidase from Kuerle Pear

ZHU Lu-ying1，WU Wei-wei1,2，SUN Jie1，DU Ting-ting1

1. College of Life Sciences, Ludong University, Yantai 264025, China；
2. College of Animal Science and Technology, Agricultural University of Hebei, Baoding 071001, China

Received:2010-03-15 Online:2010-11-15 Published:2010-12-29
Contact: ZHU Lu-ying E-mail:lyzhu@126.com

摘要/Abstract

摘要：

以邻苯二酚为底物，采用分光光度法对库尔勒梨多酚氧化酶(PPO)的酶学特性进行研究。结果表明：库尔勒梨PPO 的最适pH 值为5.7，最适温度为42℃；短时间高温能显著抑制PPO 酶活力；PPO 催化的酶促褐变反应符合米氏动力学方程，该酶促反应的最大速率为169.49U/min，Km 值为0.152mol/L；与柠檬酸、NaCl 和EDTA-2Na相比，抗坏血酸对库尔勒梨PPO 的抑制效果较好。

关键词: 库尔勒梨, 多酚氧化酶, 酶学特性, 抑制效应

Abstract:

Enzymological characterization of the polyphenol oxidase (PPO) from Kuerle pear towards catechol as a substrate was conducted using spectrophotometry method. The results showed that the optimal pH and temperature for this enzyme was 5.7 and 42 ℃. High temperature treatment could inhibit PPO activity. The kinetics of PPO reaction was in accord with the Michaelis-Menten equation, with Km and Vmax values of 0.152 mol/L and 169.49 U/min, respectively. Ascorbic acid exhibited stronger inhibition effect on PPO activity than citric acid, NaCl and EDTA-2Na.

Key words: Kuerle pear, polyphenol oxidase, enzymatic properties, inhibition effect

中图分类号:

Q554.1

朱路英1，吴伟伟1,2，孙杰1，都婷婷1. 库尔勒梨多酚氧化酶的酶学特性[J]. 食品科学, 2010, 31(21): 275-278.

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