鸭梨果实多酚氧化酶酶学特性

doi:10.7506/spkx1002-6630-201315031

食品科学

鸭梨果实多酚氧化酶酶学特性

李健1，徐艳聪1，黄美2，杨洋2，曹建康2，姜微波2,*

1.北京工商大学食品学院，北京市食品风味化学重点实验室，食品添加剂与配料北京高等学校工程研究中心，北京 100048；
2.中国农业大学食品科学与营养工程学院，北京 100083

出版日期:2013-08-15 发布日期:2013-09-03
通讯作者: 姜微波
基金资助:
国家自然科学基金项目(31201431)

Characterization of Polyphenol Oxidase from Yali Pear

LI Jian1，XU Yan-cong1，HUANG Mei2，YANG Yang2，CAO Jian-kang2，JIANG Wei-bo2,*

1. Beijing Higher Institution Engineering Research Center of Food Additives and Ingredients, Beijing Key Laboratory of Food Flavor
Chemistry, School of Food and Chemical Engineering, Beijing Technology and Business University, Beijing 100048, China；
2. College of Food Science and Nutritional Engineering, China Agricultural University, Beijing 100083, China

Online:2013-08-15 Published:2013-09-03
Contact: JIANG Wei-bo

摘要/Abstract

摘要：

从鸭梨果实中提取多酚氧化酶(PPO)，以邻苯二酚为底物，采用分光光度法研究pH值、温度、抑制剂及激活剂对其活性的影响。结果表明：鸭梨果实PPO在pH4.0～6.0时活性较高，在80℃时，热稳定性较差。浓度0.5mmol/L的抗坏血酸和L-半胱氨酸对PPO活性的抑制率分别为96.8%和98.3%，几乎可以完全抑制PPO酶活性；浓度为25mmol/L的十二烷基磺酸钠(SDS)可以使鸭梨果实PPO活性增强435%，氯化铜同样可以激活PPO活性。

关键词: 鸭梨, 多酚氧化酶, 抑制剂, 激活剂

Abstract:

Polyphenol oxidase (PPO) was extracted from Yali pear, and the effects of pH, temperature, activator, and
inhibitor on its activity were explored by spectroscopy. The PPO showed high activity at pH 4.0 to 6.0. Heat inactivation
studies showed a rapid decrease in enzyme activity at 80 ℃. Its activity was inhibited by 96.8% and 98.3% in the presence
of 0.5 mmol/L ascorbic acid and L-cysteine, respectively. In addition, the enzyme activity was enhanced by sodium dodecyl
sulfate (by 435%) and CuCl2.

Key words: Yali pear, polyphenol oxidase, inhibitor, activator

中图分类号:

TS255.1

李健1，徐艳聪1，黄美2，杨洋2，曹建康2，姜微波2,*. 鸭梨果实多酚氧化酶酶学特性[J]. 食品科学, doi: 10.7506/spkx1002-6630-201315031.

LI Jian1，XU Yan-cong1，HUANG Mei2，YANG Yang2，CAO Jian-kang2，JIANG Wei-bo2,*. Characterization of Polyphenol Oxidase from Yali Pear[J]. FOOD SCIENCE, doi: 10.7506/spkx1002-6630-201315031.

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Characterization of Polyphenol Oxidase from Yali Pear

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