植物乳酸杆菌产L-阿拉伯糖异构酶分子活性部位的研究

食品科学 ›› 2007, Vol. 28 ›› Issue (12): 340-344.

植物乳酸杆菌产L-阿拉伯糖异构酶分子活性部位的研究

张华, 江波, 潘蓓蕾

江南大学食品科学与技术国家重点实验室；中国食品科学技术学会江苏无锡214122郑州三全食品股份有限公司博士后工作站；河南郑州450044；江苏无锡214122；北京100833；

出版日期:2007-12-15 发布日期:2011-11-22

Study on Active Site of L-arabinose Isomerase from Lactobacillus plantarum

ZHANG Hua, JIANG Bo, PAN Bei-Lei

1.State Key Laboratory of Food Science and Technology, Jiangnan University, Wuxi 214122, China; 2.Chinese Institute of Food Science and Technology, Beijing 100833, China; 3.Post-doctor Working station of Zhengzhou Sanquan Food Co. Ltd., Zhengzhou 450044, China

Online:2007-12-15 Published:2011-11-22

摘要/Abstract

摘要： 应用NBS、DEPC、PMSF、EDC、TNBS、2-mercaptoethanol和PCMB等对植物乳酸杆菌L-阿拉伯糖异构酶进行化学修饰。结果表明,NBS、PMSF和DEPC显著降低了L-阿拉伯糖异构酶活性,而其他几种修饰剂无明显作用。底物半乳糖对PMSF、DEPC修饰有抑制作用,4mg/ml半乳糖可以完全阻止PMSF、NBS对L-阿拉伯糖异构酶的修饰作用,但是半乳糖不能阻止DEPC对L-阿拉伯糖异构酶的失活作用。实验结果表明,色氨酸残基、丝氨酸残基和组氨酸残基位于酶的活性中心,且丝氨酸残基和色氨酸残基位于酶的底物结合中心,而组氨酸残基可能位于酶的催化中心。

关键词: 植物乳酸杆菌, L-阿拉伯糖异构酶, 化学修饰, 活性中心

Abstract: The modification chemicals of NBS, PMSF, DEPC, EDC, TNBS, 2-mercaptoethanol and PCMB were used to reactwith L-arabinose isomerase from Lactobacillus plantarum. The L-arabinose isomerase could be inactivated with NBS, PMSF and DEPC. The tryptophan residues, serine residues and histidine residues might be involved in the active site of the enzyme. 4 mg/ml galactose could completely inhibit the inactivation of L-arabinose isomerase with NBS and PMSF, but the substrate showed no effect on the modification by DEPC. The results revealed that serine and tryptophan are positioned in the substrate binding site while histidine in the catalytic site.

Key words: Lactobacillus plantarum, L-arabinose isomerase, chemical modification, active site

张华, 江波, 潘蓓蕾. 植物乳酸杆菌产L-阿拉伯糖异构酶分子活性部位的研究[J]. 食品科学, 2007, 28(12): 340-344.

ZHANG Hua, JIANG Bo, PAN Bei-Lei. Study on Active Site of L-arabinose Isomerase from Lactobacillus plantarum[J]. FOOD SCIENCE, 2007, 28(12): 340-344.

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