芦荟过氧化氢酶的分离纯化和性质研究

doi:10.7506/spkx1002-6300-201005046

食品科学 ›› 2010, Vol. 31 ›› Issue (5): 206-210.doi: 10.7506/spkx1002-6300-201005046

芦荟过氧化氢酶的分离纯化和性质研究

朱鸿，李想韵，邓玉，王松，付伟丽，唐靓婷，郜赵伟，唐云明*

西南大学生命科学学院，重庆市甘薯工程研究中心，三峡库区生态环境教育部重点实验室

收稿日期:2009-06-12 修回日期:2009-10-26 出版日期:2010-03-01 发布日期:2010-12-29
通讯作者: 唐云明 E-mail:tbright@swu.edu.cn
基金资助:
重庆市科委科技攻关项目(CSCT，2004AC1012)

Isolation, Purification and Enzymological Characterization of Catalase from Aloe

ZHU Hong，LI Xiang-yun，DENG Yu，WANG Song，FU Wei-li，TANG Liang-ting，GAO Zhao-wei，TANG Yun-ming*

(Key Laboratory of Eco-environments in Three Gorges Reservoir Region, Ministry of Education, Chongqing Sweetpotato Engineering
Research Center, School of Life Science, Southwest University, Chongqing 400715, China)

Received:2009-06-12 Revised:2009-10-26 Online:2010-03-01 Published:2010-12-29
Contact: TANG Yun-ming E-mail:tbright@swu.edu.cn

摘要/Abstract

摘要：

目的：获得库拉索芦荟过氧化氢酶纯品并对其性质进行研究。方法：采用硫酸铵分级沉淀，DEAESepharose阴离子交换层析，CM-Sepharose 阳离子交换层析和Sephacryl S-200 凝胶层析对酶蛋白进行分离纯化，采用SDS-PAGE 鉴定酶的纯度、分子质量。结果：从芦荟中分离纯化获得电泳纯的过氧化氢酶，纯化倍数为228.05倍，酶活力回收率为14.10%，比活力达17427.30U/mg。该酶的分子质量为239.90kD，亚基分子质量为60.60kD。推测该酶由4 个相同亚基构成。该酶最适温度为45℃，最适pH 值为7.5，以过氧化氢为底物测定该酶的表观Km 为34mmol/L。结论：成功分离纯化获得过氧化氢酶，该酶具有良好的热稳定性和酸碱耐受性。

关键词: 芦荟, 过氧化氢酶, 分离纯化, 性质

Abstract:

Objective: To obtain catalase from aloe and explore its enzymaological properties. Methods: Catalase was isolated and purified through fractional ammonium sulfate precipitation, ion-exchange chromatography on DEAE-Sepharose, ionexchange chromatography on CM-Sepharose and gel filtration on Sephacryl S-200. SDS-PAGE was used to identify the purity and relative molecular mass of the catalase. Results: Aloe catalase revealed a 228.05-fold purification and a recovery rate of activity of 14.10%. The specific activity of the purified aloe catalase was measured to be 17427.30 U/mg. Aloe catalase was characteristic of 239.90 kD relative molecular mass and 60.60 kD molecular mass of subunit. This demonstrates that the enzyme consists of four identical subunits. Moreover, the optimal reaction temperature and pH of the enzyme were 45 ℃ and 7.5, and its apparent Km towards hydrogen peroxide as the substrate was 34 mmol/L. Conclusion: Aloe catalase has been successfully isolated and purified, which exhibits excellent thermostability and acid-alkali tolerance.

Key words: aloe, catalase, purification, characterization

中图分类号:

Q946

朱鸿，李想韵，邓玉，王松，付伟丽，唐靓婷，郜赵伟，唐云明*. 芦荟过氧化氢酶的分离纯化和性质研究[J]. 食品科学, 2010, 31(5): 206-210.

ZHU Hong，LI Xiang-yun，DENG Yu，WANG Song，FU Wei-li，TANG Liang-ting，GAO Zhao-wei，TANG Yun-ming*. Isolation, Purification and Enzymological Characterization of Catalase from Aloe[J]. FOOD SCIENCE, 2010, 31(5): 206-210.

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