酶解燕麦蛋白制备ACE抑制肽的研究

doi:10.7506/spkx1002-6630-200911042

食品科学 ›› 2009, Vol. 30 ›› Issue (11): 189-193.doi: 10.7506/spkx1002-6630-200911042

酶解燕麦蛋白制备ACE抑制肽的研究

张晓平¹，赵世锋²，蒋琼¹，董银卯¹，刘永国¹，任清^{1 ,*}

1. 北京工商大学植物资源研究开发北京市重点实验室 2. 张家口市农业科学院

收稿日期:2008-10-10 修回日期:2009-01-08 出版日期:2009-06-01 发布日期:2010-12-29
通讯作者: 任清1 ,* E-mail:renqing1349@sina.com

Study on Preparation of Angiotensin I-converting Enzyme (ACE) Inhibitory Peptide from Oat Protein by Enzymatic Hydrolysis

ZHANG Xiao-ping1，ZHAO Shi-feng2，JIANG Qiong1，DONG Yin-mao1，LIU Yong-guo1，REN Qing1,*

(1. Beijing Key Laboratory of Plant Resources Research and Development, Beijing Technology and Business University, Beijing
100037, China；2. Zhangjiakou Academy of Agricultural Sciences, Zhangjiakou 075000, China)

Received:2008-10-10 Revised:2009-01-08 Online:2009-06-01 Published:2010-12-29
Contact: REN Qing1,* E-mail:renqing1349@sina.com

摘要/Abstract

摘要：

本研究以燕麦蛋白为原料，分别选用Alcalase、Neutrase 和Protamex 进行单独或联合水解，经活性炭YD-303脱色、大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ脱盐及分级纯化、Sephadex G-25 凝胶色谱柱进一步分离，以获得高纯度、高活性的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme，ACE)抑制肽。结果表明：单酶反应时，Alcalase 水解2h所获得的产物对ACE 的抑制率可达85.40%；YD-303 处理燕麦蛋白酶解液脱色最优工艺为添加量1.5%(W/V)、pH3.5、温度40℃、脱色时间75min。利用75% 乙醇洗脱大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ所获得的组分ACE 抑制活性最高，其经Sephadex G-25 进一步分离纯化，得到四个分离组分，第四组分的ACE 抑制活性最高，抑制率为95.6%。

关键词: 燕麦蛋白, 酶解, ACE抑制肽, 脱色, 脱盐

Abstract:

Oat protein was hydrolyzed by Alcalase, Neutrase, and Protamex individually or jointly and the obtained hydrolysates were further subjected to decolorization with activated carbon YD-303 and purification with macroporous adsorption resin DA201-C II for desalination and Sephadex G-25 column for fractionation. The results showed that the hydrolysates of oat protein by individual Alcalase had the highest ACE inhibitory activity of 85.40%. The optimum decolorization conditions with YD-303 contained quantity of activated carbon 1.5%, pH 3.5, 40 ℃, and adsorption time 75 min. Fractions eluted with 75% ethanol from macroporous adsorption resin displayed the highest inhibitory activity and were further separated by Sephadex G-25 into 4 subfractions. The fourth subfraction presented the most effective elution and its inhibitory activity was 95.6%.

Key words: oats protein, enzymatic hydrolysis, ACE inhibitory peptide, decolorization, desalination

中图分类号:

TS201.21

张晓平1，赵世锋2，蒋琼1，董银卯1，刘永国1，任清1,*. 酶解燕麦蛋白制备ACE抑制肽的研究[J]. 食品科学, 2009, 30(11): 189-193.

ZHANG Xiao-ping1，ZHAO Shi-feng2，JIANG Qiong1，DONG Yin-mao1，LIU Yong-guo1，REN Qing1,*. Study on Preparation of Angiotensin I-converting Enzyme (ACE) Inhibitory Peptide from Oat Protein by Enzymatic Hydrolysis[J]. FOOD SCIENCE, 2009, 30(11): 189-193.

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