徐 伟,姚晓静,付大伟
XU Wei, YAO Xiao-jing, FU Da-wei
摘要:
采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/pET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质。结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5%,分子质量约为44 kD。最适pH值为9.0~9.5,在pH 7.0~10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45~55 ℃,在60 ℃下保温30 min还剩余40%的酶活力;在离子浓度为1 mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用。
中图分类号: