Aspergillus ficuum菊粉酶的荧光光谱研究

doi:10.7506/spkx1002-6300-200923053

食品科学 ›› 2009, Vol. 30 ›› Issue (23): 237-241.doi: 10.7506/spkx1002-6300-200923053

Aspergillus ficuum菊粉酶的荧光光谱研究

王静¹，金征宇²，江波²，孙宝国¹，曹雁平^1，俞昊洋¹

1. 北京工商大学化学与环境工程学院 2. 江南大学食品学院

收稿日期:2009-01-04 修回日期:2009-03-30 出版日期:2009-12-01 发布日期:2010-12-29
通讯作者: 王静 E-mail:jwang810@yahoo.com.cn
基金资助:
北京市优秀人才培养资助项目(20071D0500300141)；国家自然科学基金项目(20376029)

Intrinsic Fluorescence of Aspergillus ficuum Inulinases

WANG Jing1，JIN Zheng-yu2，JIANG Bo2，SUN Bao-guo1，CAO Yan-ping1，YU Hao-yang1

1. College of Chemistry and Environmental Engineering, Beijing Technology and Business University, Beijing 100037, China；
2. School of Food Science and Technology, Jiangnan University, Wuxi 214122, China

Received:2009-01-04 Revised:2009-03-30 Online:2009-12-01 Published:2010-12-29
Contact: WANG Jing E-mail:jwang810@yahoo.com.cn

摘要/Abstract

摘要：

以Trp 为荧光探针，测定Aspergillus ficuum 产内切菊粉酶和外切菊粉酶的内源荧光性质，结果表明，外切菊粉酶和内切菊粉酶荧光产生贡献的色氨酸残基可能位于一个极性环境中，内切菊粉酶的色氨酸残基所处环境的极性比外切菊粉酶的色氨酸残基所处的环境极性大。菊粉酶经N- 溴代琥珀酰亚胺(NBS)修饰后，内切菊粉酶荧光发射峰位出现了明显的蓝移，表明内切菊粉酶分子的色氨酸比外切菊粉酶分子的色氨酸对环境的变化更敏感。以丙烯酰胺作为荧光淬灭剂，内切菊粉酶色氨酸的可及分数比外切菊粉酶色氨酸的可及分数大，说明内切菊粉酶分子中的色氨酸比外切菊粉酶的更加暴露。菊粉酶在不同的pH 值环境中荧光强度的变化结果显示：随着环境pH 值的降低，内切菊粉酶的荧光淬灭程度比外切菊粉酶大，表明内切酶分子中色氨酸的微环境对pH 值的变化更敏感。荧光光谱分析揭示了内切菊粉酶和外切菊粉酶具有不同的构象。

关键词: Aspergillus ficuum, 菊粉酶, 荧光光谱

Abstract:

The intrinsic fluorescence of endo- and exo-inulinase from Aspergillus ficuum was studied by using Trp as the probe. The result indicated that the Trp of endo-inulinase was located in a more polar environment than exo-inulinase. The fluorescence intensity of endo-inulinase was changed more than exo-inulinase by NBS, which suggested that the Trp of endo-inulinase was more sensitive to the change of environment than that of exo-inulinase. The quenching of the Trp fluorescence of inulinase by acrylamide showed that the Trp of endo-inulinase was more accessible than that of exo-inulinase, which displayed the greater exposure of Trp in endo-inulinase than exo-inulinase. With pH value of the environment reducing from 8.0 to 3.5, the fluorescence intensity of endo-inulinase were quenched higher than that of exo-inulinase. The data suggested that the microenvironments of Trp residue in endo-inulinase was more sensitive to the change of pH value than that in exo-inulinase.

Key words: Aspergillus ficuum, inulinase, fluorescence

中图分类号:

Q814

王静1，金征宇2，江波2，孙宝国1，曹雁平1，俞昊洋1. Aspergillus ficuum菊粉酶的荧光光谱研究[J]. 食品科学, 2009, 30(23): 237-241.

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Intrinsic Fluorescence of Aspergillus ficuum Inulinases

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