食品科学 ›› 2018, Vol. 39 ›› Issue (22): 51-56.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201822009
乔美玲1,刘汉雄1,樊凤娇2,涂茂林2,于翠平1,杜明1,*
QIAO Meiling1, LIU Hanxiong1, FAN Fengjiao2, TU Maolin2, YU Cuiping1, DU Ming1,*
摘要: 以贻贝为原料提取盐溶性蛋白,首先研究盐溶性蛋白的分子质量分布、粒度分布和变性温度等性质,然后比较其3?种蛋白酶(胰蛋白酶、中性蛋白酶和胰酶)酶解产物的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性,筛选出ACE抑制活性较高的胰蛋白酶酶解物,其IC50值为215.96?μg/mL。利用质谱对胰蛋白酶酶解物中的多肽氨基酸序列进行鉴定,利用多肽序列与ACE的对接分数初步筛选出11?个分值大于180?分的多肽序列,通过氨基酸组成结合情况和两者间氢键等相互作用,进一步筛选活性肽并阐述抑制活性机理,最终推测出LYDIDVAK和WIAEEADK是活性较高的抑制肽。
中图分类号: