食品科学 ›› 2019, Vol. 40 ›› Issue (16): 8-16.doi: 10.7506/spkx1002-6630-20180614-279
李晓雷,郑丽丽,艾斌凌,郑晓燕,杨 旸,杨劲松,盛占武
LI Xiaolei, ZHENG Lili, AI Binling, ZHENG Xiaoyan, YANG Yang, YANG Jingsong, SHENG Zhanwu
摘要: 为解决槲皮素水溶性差的问题,采用β-乳球蛋白B作为载体,基于多光谱、等温滴定量热仪和分子模拟等实验手段,探究槲皮素和β-乳球蛋白B的结合机制,以及结合后β-乳球蛋白B的二级结构和槲皮素溶解度的变化。结果表明:槲皮素可与β-乳球蛋白B结合,该结合过程中氢键和范德华力起主要作用;三维荧光、同步荧光以及紫外-可见吸收光谱表明,槲皮素的结合使β-乳球蛋白B的二级结构发生了改变;圆二色谱和傅里叶变换红外光谱结果表明,槲皮素的结合诱导该蛋白中部分α-螺旋转变为β-折叠;分子模拟结果表明,槲皮素在β-乳球蛋白B上的结合位点位于一个由α-螺旋与β-转角所形成的空穴中,在该结合位点中有8 个氨基酸残基参与了与槲皮素的结合,其中第125位的苏氨酸残基提供了较强的氢键,其余残基则提供了范德华力;基于高效液相色谱检测发现在与β-乳球蛋白B结合后,槲皮素的溶解度增大至原来的1 844 倍左右。综上所述,以β-乳球蛋白B为载体结合的槲皮素水溶性显著提高。
中图分类号: