微生物转谷氨酰胺酶的蛋白质底物催化特性及其催化机理研究——(Ⅲ)MTGase催化多底物蛋白的聚合特性

食品科学 ›› 2003, Vol. 24 ›› Issue (7): 26-31.

微生物转谷氨酰胺酶的蛋白质底物催化特性及其催化机理研究——(Ⅲ)MTGase催化多底物蛋白的聚合特性

唐传核, 杨晓泉, 陈中, 彭志英

华南理工大学食品与生物工程学院

出版日期:2003-07-15 发布日期:2011-12-13

TANG Chuan-He, YANG Xiao-Quan, CHEN Zhong, PENG Zhi-Ying

Online:2003-07-15 Published:2011-12-13

摘要/Abstract

摘要： 采用SDS-PAGE研究并探讨了微生物转谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase,MTGase)催化二种异源蛋白质的聚合情形,包括β-乳球蛋白(β-LG)/酪蛋白酸钠(SC)、牛血清白蛋白(BSA)/β-LG、BSA/SC、大豆球蛋白(glycinin)/β-LG、glycinin/SC以及glycinin/BSA。指出:①只有那些表面疏水性相仿的蛋白质才有可能聚合交联;②蛋白空间结构位阻也是不同蛋白交联的限制因素之一;③蛋白质的表面疏水性质或空间结构的改变,会影响MTGase的催化异源蛋白质交联的可能性。

关键词: 微生物转谷氨酰胺酶, 食物蛋白质, 聚合

Abstract: The catalytic characteristics of MTGase (Microbial Transglutaminase) against two-substrate proteins, including β-lactoglobulin (β-LG)/sodium caseinate (SC), bovine serum albumin (BSA)/β-LG, BSA/SC, glycinin/β-LG, glycinin/SC andglycinin/BSA systems were studied by SDS-PAGE. It showed: (a) it was possible for those proteins with similar hydrophobityto be cross-linked, (b) the spatial structural hindrance of proteins was also one of the factors which affected the cross-linking ofdifferent proteins, (c) the changes of surface properties and spatial structures could affect the possibility of cross-linkingbetween different proteins.

Key words: Microbial Transglutaminase (MTGase), food proteins, polymerization

唐传核, 杨晓泉, 陈中, 彭志英. 微生物转谷氨酰胺酶的蛋白质底物催化特性及其催化机理研究——(Ⅲ)MTGase催化多底物蛋白的聚合特性[J]. 食品科学, 2003, 24(7): 26-31.

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