固定化亚油酸异构酶制备及其性质

doi:10.7506/spkx1002-6630-201207033

食品科学 ›› 2012, Vol. 33 ›› Issue (7): 153-157.doi: 10.7506/spkx1002-6630-201207033

固定化亚油酸异构酶制备及其性质

魏明，杨超英，钱森和

安徽工程大学生物与化学工程学院，微生物发酵安徽省工程技术中心

出版日期:2012-04-15 发布日期:2012-04-20
基金资助:
安徽省教育厅自然科学基金项目(KJ2008B205)；安徽工程大学人才引进基金项目(2007YQQ008)

Preparation and Properties of Immobilized Linoleate Isomerase

WEI Ming，YANG Chao-ying，QIAN Sen-he

(Anhui Engineering Technology Research Center of Microbial Fermentation, College of Biological and Chemistry Engineering, Anhui Polytechnic University, Wuhu 241000, China)

Online:2012-04-15 Published:2012-04-20

摘要/Abstract

摘要： 以海藻酸钠、壳聚糖为载体，分别采用直接包埋、交联-包埋法制备固定化亚油酸异构酶；研究酶的固定化条件和固定化酶的部分性质。结果表明：以海藻酸钠为载体，采用交联-包埋法以戊二醛为交联剂时固定化效果较好；最佳固定化条件为：海藻酸钠质量浓度为3g/100mL，戊二醛质量浓度为0.3g/100mL，CaCl2质量浓度为2g/100mL；固定化酶的最适反应温度为50℃，最适反应pH值为5.0；与游离酶相比，固定化酶的热稳定性显著提高，温度在20～60℃之间较稳定，pH值在2～8之间表现出较好的酸碱耐受性；固定化亚油酸异构酶的Km为0.36mg/mL。连续操作6次固定化相对酶活力仍保持70.6%，与游离酶相比，固定化亚油酸异构酶催化效率约提高了50%。

关键词: 亚油酸异构酶, 海藻酸钠, 固定化, 共轭亚油酸

Abstract: Sodium alginate and chitosan were used as the carriers for immobilizing linoleate isomerase by entrapment and cross-linking entrapment methods. The immobilization conditions of linoleate isomerase and properties of immobilized linoleate isomerase were investigated. The results indicated that the optimal conditions for immobilizing linoleate isomerase were 3 g/100 mL sodium alginate, 2 g/100 mL CaCl2 and 0.3 g/100 mL glutaraldehyde. The optimal temperature and pH for the conversion of linoleic acid (LA) to conjugated linoleic acid (CLA) were 50 ℃ and 5.0, respectively. The thermal and pH stabilities of immobilized linoleate iosmerase were better than those of native enzyme in the range of 20－60 ℃ and pH 2－8. The Km of immobilized linoleate iosmerase was 0.36 mg/mL. After sixth repeated use, the immobilized enzyme remained 70.6% of its original activity. It could increase CLA production by 50% when compared with native linoleate isomerase.

Key words: linoleate isomerase, sodium alginate, immobilization, conjugated linoleic acid (CLA)

中图分类号:

TS201.3

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