超声波对鸡肉肌浆蛋白理化性质和结构的影响

doi:10.7506/spkx1002-6630-201319008

食品科学

超声波对鸡肉肌浆蛋白理化性质和结构的影响

涂宗财1,2，马达1，王辉1，张露1，沙小梅1，常海霞1，梁百惠1，周华璐1

1. 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室，生物质转化教育部工程研究中心，江西南昌 330047；
2. 江西师范大学生命科学院，江西南昌 330022

出版日期:2013-10-15 发布日期:2013-09-27
通讯作者: 涂宗财
基金资助:
国家“973”计划前期研究专项(2012CB126314)

Effects of Ultrasonic Treatment on the Physico-chemical Properties and Structure of Chicken Sarcoplasmic Proteins

TU Zong-cai1,2，MA Da1，WANG Hui1，ZHANG Lu1，SHA Xiao-mei1，CHANG Hai-xia1，LIANG Bai-hui1，ZHOU Hua-lu1

1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Engineering Research Center for Biomass Conversion,
Ministry of Education, Nanchang University, Nanchang 330047, China；
2. College of Life Science, Jiangxi Normal University, Nanchang 330022, China

Online:2013-10-15 Published:2013-09-27
Contact: TU Zong-cai

摘要/Abstract

摘要：

以鸡肉肌浆蛋白为原料，采用超声波对其进行处理，利用紫外、荧光谱仪、SDS-PAGE等分析肌浆蛋白理化性质和结构的变化。结果表明：超声功率和超声时间对肌浆蛋白的乳化性、起泡性、表面疏水性、内源荧光等均有较大的影响。随超声功率和超声时间的增加，肌浆蛋白的乳化性降低，乳化稳定性和起泡稳定性均呈先上升后下降，起泡性随超声功率的增加先下降后上升，而超声时间对其影响相反。超声波处理可使肌浆蛋白的表面疏水性和内源荧光强度增加，但其紫外光谱和分子质量无明显影响，说明超声波处理不会导致其肽键断裂。

关键词: 超声波, 肌浆蛋白, 紫外, 荧光, 乳化性, 起泡性

Abstract:

Ultraviolet (UV) spectroscopy, fluorescence spectroscopy and SDS-PAGE were used to measure changes in
the physio-chemical properties and structure of chicken sarcoplasmic proteins after ultrasonic treatment. Results indicated
that ultrasonic power and treatment time exhibited great effects on the emulsifying properties, forming properties, surface
hydrophobicity and intrinsic fluorescence properties of chicken sarcoplasmic proteins. As ultrasonic power and treatment
time increased, the emulsifying capacity of chicken sarcoplasmic proteins decreased, and emulsion stability and foam
stability increased initially and then decreased. However, an opposite effect of ultrasonic treatment time was observed the
emulsifying properties and forming properties of chicken sarcoplasmic proteins. Moreover, the surface hydrophobicity
and intrinsic fluorescence intensity became enhanced after ultrasonic treatment, but the UV spectra and molecular weight
presented no obvious changes. These observations illustrate that ultrasonic exposure can not lead to fragmentation of peptide
bonds in chicken sarcoplasmic proteins.

Key words: ultrasonic, sarcoplasmic proteins, ultraviolet, fluorescence, emulsifying properties, forming properties

中图分类号:

TS253

涂宗财1,2，马达1，王辉1，张露1，沙小梅1，常海霞1，梁百惠1，周华璐1. 超声波对鸡肉肌浆蛋白理化性质和结构的影响[J]. 食品科学, doi: 10.7506/spkx1002-6630-201319008.

TU Zong-cai1,2，MA Da1，WANG Hui1，ZHANG Lu1，SHA Xiao-mei1，CHANG Hai-xia1，LIANG Bai-hui1，ZHOU Hua-lu1. Effects of Ultrasonic Treatment on the Physico-chemical Properties and Structure of Chicken Sarcoplasmic Proteins[J]. FOOD SCIENCE, doi: 10.7506/spkx1002-6630-201319008.

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